Зміни у м’ясі в процесі обробки

Размещено на http://allbest.ru

Зміни у м'ясі в процесі обробки

Автолітичне перетворення м'язів

Автолітичні процеси - процеси розпаду компонентів тканин під впливом ферментів, що знаходяться в них. Автоліз починається в тканинах тварини відразу ж після забою. На процес впливають: метаболізм, концентрація та локалізація ферментів.

У початковий період відбуваються, в основному, автолітичні перетворення, пов'язані з тими системами, які відносяться до функцій руху (скорочення-розслаблення м'язових волокон): інтенсивний розпад вуглеводів (забезпечують синтез АТФ), АТФ (постачальник енергії міофібрилам), різкі зміни скоротливого апарату,для білків характерні конформаційні зміни, які стимулюють агрегаційні взаємодії. Надалі переважаючими стають зміни, пов'язані з гідролітичним розпадом.

В основі автолітичних перетворень м'яса лежать зміни вуглеводної системи, системи ресинтезу АТФ і стану міофібрилярних білків, що входять до системи скорочення. Зміни м'яса, зумовлені автолітичними процесами, трапляються в технології м'яса за найрізноманітніших способів його оброблення.

Дозрівання м'яса

Дозрівання м'яса -- це сукупність змін найважливіших властивостей м'яса, зумовлених розвитком автолізу, в результаті яких м'ясо набуває найкращих харчових якостей.

Дозрілому м'ясу властива ніжна консистенція і соковитість, добре виражений специфічний аромат і смак. Якісні зрушення в м'ясі в процесі його дозрівання зумовлені складним комплексом ферментативних, автолітичних перетворень у м'язовій і сполучній тканинах.

Парне м'ясо -- м'ясо безпосередньо після забою і оброблення (до 0,5 год. для м'яса птиці і 2-4 год. для яловичини). У такому м'ясі м'язова тканина розслаблена.

М'ясо в стані максимального розвитку посмертного заклякання -- м'язи дещо коротшають і поступово заклякають, втрачають свою гнучкість, погано розтягуються і стають непрозорими. М'ясо втрачає свою еластичність, стає жорстким, важко піддається механічному обробленню (обвалюванню, різанню, жилуванню). Для яловичини за 0°С максимум заклякання настає до 24-28 год, для птиці -- 5-10 год. М'ясо дозріле -- мускулатура розслабляється, зменшуються міцнісні властивості м'яса, збільшується його вологозв'язуюча здатність. Для яловичини за 0-10°С дозрівання триває 12 діб, для м'яса свійської птиці -- 2-3 доби.

Процес дозрівання м'яса - сукупність зміни його властивостей, обумовлених розвитком автолізу, в результаті яких м'ясо набуває добре вираженого аромату та смаку, стає м'яким та соковитим, більш вологоємне та доступніше дії харчотравних ферментів у порівнянні із м'ясом у стані посмертного задубіння. Формування якості м'яса при дозріванні обумовлено комплексом ферментативних процесів. При дозріванні змінюється склад і стан основних компонентів м'яса.

При дозріванні починається часткова дисоціація актоміозину на актин та міозин і перехід актоміозину із скороченого у розслаблений стан. Збільшенні ніжності м'яса обумовлено зміною структури міофібрил. Значне зниження жорсткості м'яса при низьких позитивних температурах досягається у період між 48 і 72 год після забою тварини.

Подальше пом'якшування м'язової тканини, яке відбувається при дозріванні, обумовлено руйнуванням структурних елементів м'язового волокна під впливом протеолітичних ферментів. Протеолітичні ферменти м'яса діють на м'язовий білок та розщеплюють його.



Вплив мікроорганізмів на м'ясо

У м'ясі та м'ясопродуктах, що зберігаються або обробляються без спеціального захисту, практично завжди створюються умови для розвитку мікроорганізмів. Розвиваючись за відповідних умов у м'ясі, мікроорганізми спричинюють його псування, оскільки для свого обміну вони використовують складові частини м'яса і виділяють продукти життєдіяльності.

Залежно від складу мікрофлори, умов навколишнього середовища (вологість, температура, світло), стану продукту швидкість і характер перетворень компонентів тканин м'яса можуть бути досить різними.

Зміни та фактори : накопичення ферментів мікроорганізмів призводить до перетворення білків та азотистих екстрактних речовин( гнильний розпад білкових речовин, дезамінування,декарбоксилювання,специфічний розклад), зміни пігментів( окислення міоглобіну з наявності редукуючих агентів), перетворення ліпідів відбуваються за тривалого зберігання,переважно немікробного походження, перетворення вуглеводів ( у аеробних умовах дріжджі і цвіль окислюють вуглеводи).

Холодильна обробка м'яса

Це спосіб зберігання якості м'яса та м'ясопродуктів. Під час холодильної обробки м'ясо зберігає первинні властивості свіжого. Процеси холодильної обробки: охолодження, підморожування, заморожування,розморожування. При взаємодії м'яса з навколишнім середовищем призводить до: втрати маси в результаті випаровування вологи з поверхневих шарів, зміни кольору в результаті зміни концентрації міоглобіну і утворення метміоглобіну, окислення ліпідів.



Посол м'яса

Соління -- це оброблення сировини кухонною сіллю і витримка її протягом певного часу, достатнього для завершення процесів, у результаті яких продукт набуває необхідних властивостей. Накопичення солі у м'ясі в оптимальній кількості надає йому солоного смаку і консервує.

Соління є складною сукупністю різних за своєю природою процесів:

- масообміну (накопичення в м'ясі необхідної кількості солильних речовин і їх рівномірний розподіл по об'єму продукту, а також можлива втрата солерозчинних речовин м'яса);

- зміна білкових та інших речовин м'яса( денатурація, коагуляція, білків, збільшення гідратації та розчинності білків, гідролітичний розпад,набухання, утримання вологи, штучний зсув реакції середовища,зменшення асоціації актину і міозину, зміни інтервалу між ізоелектричною точкою та рН)

- зміна вологості та вологозв'язувальної здатності м'яса;

- зміна маси;

- зміна мікроструктури продукту у зв'язку зі специфічним розвитком ферментативних процесів за наявності солильних речовин та механічних дій;

- утворення смаку і аромату в результаті ферментативних і мікро біологічних процесів;

- зміна якісного та кількісного складу мікрофлори;

- розвиток реакцій кольороутворення.

- окислювальні та гідролітичні зміни жирів ( утворення перекиси і карбонільні сполуки,виділення вільних ЖК, активація ліпази)

Розрізняють соління сухе (оброблення сухою солильною сумішшю), мокре (у вигляді розсолу) і змішане (поєднання сухого і мокрого способів).



Термічна обробка м'яса

Зміна властивостей продукту при нагріванні зумовлена зміною властивостей його складових і втратами частин продукту в навколишнє середовище. М'ясо і м'ясопродукти зазвичай нагрівають за температури від 60 до 180°С. Зміна складових частин і властивостей готових продуктів істотно відрізняються і залежать від умов процесу та кінцевої температури нагрівання.



Коптіння м'яса

Копчення -- оброблення харчових продуктів димом, що утворюється при неповному згорянні деревини.

Це один із способів підвищення стійкості продуктів під час зберігання, а також технологічний прийом, необхідний для надання продукту специфічного смаку, запаху, кольору та часткового видалення вологи.

У даний час застосовують копчення холодне, гаряче, мокре, бездимне, електрокопчення та ін.

У процесі копчення деякі леткі речовини коптильних газів осідають на поверхню, а інші проникають усередину продукту, поступово дифундуючи під час копчення та подальшого сушіння. Якість готових виробів залежить від швидкості осадження і глибини проникнення частинок диму.

Сушіння м'яса

Зміна властивостей продукту при нагріванні зумовлена зміною властивостей його складових і втратами частин продукту в навколишнє середовище. М'ясо і м'ясопродукти зазвичай нагрівають за температури від 60 до 180°С. Зміна складових частин і властивостей готових продуктів істотно відрізняються і залежать від умов процесу та кінцевої температури нагрівання.

Зміни структури м'язової тканини під час процесу автолізу

Зміна властивостей м'яса відбувається в певній послідовності відповідно до основних етапів автолізу: парне м'ясо > посмертне заклякання > послаблення посмертного заклякання та дозрівання (глибокий автоліз). Різні стадії заклякання відрізняються глибокими змінами структур білків актоміозинового комплексу.

У процесі заклякання реактивність сульфгідрильних і дисульфідних груп у цих білках зменшується і досягає мінімуму при найбільшому розвитку заклякання. Початкові стадії заклякання знаходяться в прямому зв'язку з рівнем вмісту АТФ: чим швидше він зменшується, тим швидше настає заклякання.

При посмертному скороченні передача нервових імпульсів, що регулюють скорочення-розслаблення, виключається. Чинником, що ініціює посмертне скорочення, є перехід значної частини іонів Са2+ із зв'язаного стану у вільний.

Під час заклякання м'язів виявляються нерівномірності переходу окремих волокон у скорочений стан, що, ймовірно, залежить відрізної локалізації синтезу, що продовжується, АТФ і ступеня підкислення.

У результаті інтенсивного накопичення кислих продуктів у початкових стадіях автолізу відбувається насичення буферних систем м'язової тканини. Значне накопичення фосфорної, молочної, піровиноградної кислот є причиною майже повного руйнування бікарбонатного буфера і виділення вуглекислоти вже в перші години після забою тварини. Інтенсивне накопичення кислот призводить до зрушення рН в кислу зону спочатку до 6,2-6,0, а потім до 5,8 і 5,6.

Зрушення рН м'яса в кислий бік є початком механізму перетворень міофібрилярних білків, а саме:

- змінюється проникність міофібрил;

- іони кальцію виділяються з каналів саркоплазматичного ретикулуму, концентрація їх зростає, під їх дією підвищується АТФ-азна активність міозину;

- глобулярний Г-актин переходить у фіблярний (Ф-актин), здатний вступати у взаємодію з міозином за наявності енергії розпаду АТФ;- енергія розпаду АТФ ініціює взаємодію міозину з фібрилярним актином і утворенням актоміозинового комплексу.

У період м'язового заклякання зменшення буферної здатності білків є наслідком ущільнення їх структур і результатом інтенсивних агрегаційних взаємодій.

На початкових стадіях автолізу м'язової тканини відбувається зменшення розчинності м'язових білків, а потім, після досягнення певного мінімуму, -- підвищення їх екстрагованості. У цей період автолізу м'язів ссавців і птиці для всіх білків характерні пов'язані із зміною зарядів конформаційні зрушення, які стимулюють агрегаційні взаємодії білків.

Характер цих змін для однотипних білків різних м'язів неоднаковий і відповідає інтенсивності накопичення кислот (продуктів автолізу небілкової природи).

У процесі заклякання білки міофібрил зазнають конформаційних змін, сприяючи інтенсивним агрегаційним взаємодіям. На початкових стадіях автолізу м'язів зменшується розчинність міозину в результаті утворення менш розчинного комплексу актоміозину. Актин досить міцно утримується в структурі міофібрил, тому і пов'язаний з ним міозин не витягується без дії речовин, які деполімеризують актоміозиновий комплекс. Зменшення екстрагованості міозину в м'язах, які знаходяться в процесі автолізу, у цей період відбувається за рахунок зниження концентрації АТФ (додавання до подрібнених м'язів АТФ або пірофосфату відновлює розчинність міозину).

У процесі подальшого послаблення заклякання збільшення довжини саркомерів викликане в основному збільшенням довжини ізотропних дисків. Під час послаблення заклякання і протеолітичної деструкції виявляється сильніше закріплення білками водневих іонів і спад їх кількості у середовищі (підвищення рН). Цьому ж сприяє (підвищує буферну здатність) накопичення речовин небілкової природи (продуктів автолізу).

Перетворення глікогену та нуклеотидів під час процесу автолізу

Після припинення життя тварини окислення глікогену аеробним шляхом затухає внаслідок припинення надходження кисню до клітин. Автолітичні перетворення глікогену пов'язані з його фосфорилітичним розпадом і подальшим процесом анаеробного гліколізу, який призводить до накопичення в м'язах значної кількості молочної кислоти і помітної кількості піровиноградної.

У перші 12-24 год. після забою різко знижується кількість глікогену і збільшується кількість молочної кислоти, рН середовища знижується з 6,5-7,0 до 5,5-5,6. Інтенсивність гліколітичних перетворень у м'язовій тканині різних видів тварин визначається перед забійним станом тварини.

У процесі зберігання м'яса разом з гліколітичними перетвореннями глікоген під впливом глікозидаз піддається і гідролітичному розпаду з накопиченням редукуючих вуглеводів: лінійних і розгалужених олігоглюкозидів і глюкози (схема 3.1). У перший період інтенсивність його порівняно невелика, а надалі гідролітичний розпад глікогену різко підвищується.

Це пояснюється тим, що в м'язових волокнах є два ферментативні механізми гідролітичного розщеплювання глікогену: a -амілаза і нейтральні олігоглюкозидази (1,4-глюкантрансфераза і аміло-1,6-глюкозидаза), які міститься в матриксі саркоплазми; g -амілаза і кислі олігоглюкозидази знаходяться в лізосомах, вихід з яких і зумовлює підвищення інтенсивності гідролізу глікогену.

Накопичення молочної кислоти призводить до зсуву рН м'яса в кислий бік, внаслідок чого:

- збільшується стійкість м'яса до дії гнильних мікроорганізмів; - знижується розчинність м'язових білків (їх ізоелектрична точка за рН 4,7-5,4), рівень їх гідратації, вологозв'язувальної здатності; - відбувається набрякання колагену сполучної тканини; - підвищується активність катепсинів (оптимум рН 5,3), які спри чинюють гідроліз білків на подальших стадіях автолізу; - руйнується бікарбонатна система м'язової тканини з виділенням вуглекислого газу;

- створюються умови для інтенсифікації реакцій утворення кольору внаслідок переходу в міоглобіні двовалентного заліза в тривалентне;

- формуються попередники смаку і аромату м'яса; - активізується процес окислення ліпідів.

Розпад АТФ у м'язах, що автолізують, відбувається під каталітичною дією міозинової (оптимум рН 6,5) і розчинних АТФ-аз, а також в результаті різних біохімічних реакцій. Проте на початкових стадіях автолізу м'язів внаслідок гліколітичних реакцій, які інтенсивно протікають, утворюється АТФ. Таким чином, вміст АТФ у м'язах, які знаходяться в стані автолізу, характеризує сумарний результат двох процесів -- розпаду і ресинтезу.

Головним джерелом поповнення АТФ у процесі автолізу м'язів є гліколітичний розпад глікогену, а також глюкози, що утворюється внаслідок гідролітичного розпаду цього полісахариду. Утворення АТФ у м'язах на початкових стадіях автолізу затримує процес скорочення і протягом декількох годин після забою посмертне заклякання помітно не розвивається.

Таким чином, в результаті повного розпаду вільних нуклеотидів у м'язах, що автолізують, крім неорганічного фосфату і аміаку, накопичується деяка кількість вільних пуринових і піримідинових основ і рибози. Разом з тим не всі мононуклеотиди піддаються розпаду, тому навіть після тривалого зберігання м'язова тканина, містить певну кількість АТФ, АДФ і в значній кількості монофосфорні нуклеотиди.

Активність ферментів та протеолітичні перетворення у м'ясі під час процесу автолізу

У процесі автолізу м'язової тканини характер автолітичних перетворень змінюється в часі, змінюється співвідношення швидкостей біохімічних реакцій. Вихід ферментів із структур під час автолізу м'язової тканини підвищує об'єм ферментативних перетворень.

У поліферментних системах реакції легко протікають і тоді, колиферменти відокремлені один від одного, а доступ до них здійснюється шляхом вільної дифузії. На початкових стадіях автолізу найбільш активними виявляються ферменти гліколітичної системи, -амілаза, -олігоглюкозидази, міозинова АТФ-аза; активнанизка оксидоредуктази - сукцинатдегідрогеназа, цитохромоксидаза та ін. В міру накопичення продуктів автолізу небілкової природи і підкислення в клітинах м'язової тканини відбуваються розпад ліпопротеїнових оболоноклізосом, вивільнення катепсинів, глікозидаз, кислої фосфатази, рибонуклеази, дезоксирибонуклеази й інших гідролітичних ферментів, а також їхня активація.

Відповідно до особливостей метаболізму різні види м'язової тканини та різні м'язи однієї й тієї самої тварини відрізняються різною концентрацією катепсинів. На початкових стадіях автолізу в міру розпаду одинарної ліпопротеїдної оболонки лізосом катепсини виходять з обмежуючих їх структур в цитоплазму, внаслідок чого і відбувається наростання вільної протеолітичної активності.

У м'язах з високим прижиттєвим метаболізмом на початкових стадіях автолізу протеолітична активність наростає швидше, що й зумовлює відповідні інтенсивні протеолітичні перетворення. У процесі автолізу м'язів разом з накопиченням багато амінокислот піддаються різним перетворенням. Такі амінокислоти, як гістидин, тирозин, глютамінова кислота, триптофан помітно декарбоксилюються.

Зміни консистенції м'яса під час процесу дозрівання

М'яка консистенція парного м'яса пояснюється таким: у початковий період автолізу ще проявляється розм'якшувальна (пластифікуюча) дія АТФ, кількість якої в першу годинну після забою залишається на постійному рівні. Значного підкислення середовища ще не відбувається. Кальцій знаходиться у зв'язаному стані в саркоплазмі, актин не зв'язаний з міозином. Волокна перебувають у розслабленому еластичному стані. Розвиток посмертного заклякання призводить до ущільнення м'яса, збільшення його жорсткості та механічної міцності. Збільшенню міцнісних властивостей також сприяють конформаційні зміни білків і їх агрегаційні взаємодії внаслідок накопичення продуктів небілкової природи та інших чинників.

У період послаблення посмертного заклякання знижуються міцнісні властивості м'яса. Розщеплення навіть невеликої кількості пептидних зв'язків у цих білках уже достатнє для розпушування їх структур і збільшення ніжності м'язової тканини.

У м'язах з високим прижиттєвим метаболізмом під час дозрівання вільна протеолітична активність наростає швидше, що й зумовлює інтенсивні автолітичні перетворення білків на ранніх стадіях їх дозрівання, як, наприклад, у м'язах птиці. У зміні ніжності м'яса важливу роль відіграють кількість і стан компонентів сполучної тканини.

У м'ясі в період заклякнення структурні білки (колаген, еластин) і основна речовина (мукополісахариди та ін.) внутрішньом'язової сполучної тканини стають менш лабільними порівняно з їхнім станом відразу після забою тварини або птиці. У період дозрівання, коли інтенсивно вивільняються з обмежуючих структур (лізосом) гідролітичні ферменти, лабільність цих компонентів збільшується, утворюються розчинні продукти колагену і еластину, підвищується розчинність основної речовини сполучної тканини і відбувається деяке накопичення продуктів розпаду мукополісахаридів.

Під час дозрівання м'ясо молодих тварин і птиці стає ніжним швидше, ніж старих. Це пояснюється насамперед кількістю і станом внутрішньом'язової сполучної тканини, а також концентрацією тканинних протеаз та інших гідролаз. Оскільки у м'язах молодих тварин і птиці процеси прижиттєвого метаболізму дуже інтенсивні, концентрація гідролітичних ферментів у них вища, ніж у старих.

Зміни вологозв'язуючої здатності м'яса під час процесу дозрівання

Найбільшою вологоємністю і здатністю утримувати воду володіє м'ясо в парному стані. На початку автолізу рН парного м'яса відносно високий (6,6-7,0) і близький до нативного (7,2). Таке незначне зниження рН в перші години після забою зумовлене повільним накопиченням молочної кислоти і протидією буферних систем тканин зміні рН.

Інтервал між рН середовища та ізоелектричною точкою білків м'яса (рН 5,4) досить великий. Білки м'яса знаходяться в іонізованому стані та мають високі показники ВЗЗ. На початковій стадії автолізу, коли кількість АТФ ще залишається на постійному рівні, актин не пов'язаний з міозином.

Число вільних гідрофільних груп у білках досить велике і гідратація білків висока. У період розвитку заклякання вологозв'язувальна здатність м'яса зменшується, досягаючи свого мінімуму до моменту як найповнішого розвитку заклякання. У результаті накопичення кислих продуктів (молочної, піровиноградної, ортофосфорної кислот), руйнування бікарбонатного буфера і зменшення буферної здатності білків рН м'яса різко зрушується в кислу зону до 5,5-5,6.

Інтервал між рН середовища та ізоелектричною точкою білків м'яса зменшу- ється, внаслідок чого зменшуються число іонізованих груп і ВЗЗ білків. Значна частина білків взагалі переходить в ізоелектричний стан, що сприяє агрегації білків і зменшенню ВЗЗ м'яса. У м'язах глибокого і тривалого заклякання спостерігається тривале та інтенсивне зменшення ВЗЗ. Інтенсивність її зменшення узгоджується з особливостями змін міофібрилярних білків, а також особливостями їхніх агрегаційних взаємодій (взаємодія білків один з одним призводить до взаємних блокувань функціональних груп).

З початком заклякання ВЗЗ м'яса поступово підвищується за рахунок «розпушування» білкових структур і збільшення кількості вільних гідрофільних груп. При цьому активність вільних кислотних груп у білках м'язів виявляється більшою, ніж основних.

Це пояснюється тим, що білки м'язів містять більше дикарбонових амінокислот (глютамінової та аспарагінової), ніж диамінокислот (лізин і аргінін). Інтенсивність наростання ВЗЗ найбільша в першу добу після максимуму заклякання. В подальшому вона зростає повільніше, але за тривалого дозрівання не досягає рівня, характерного для парного м'яса, внаслідок того, що рН середовища залишається на порівняно низькому рівні

Утворення компонентів смаку та аромату м'яса під час процесу дозрівання оброблення

Швидкість накопичення потенційних попередників смаку та аромату залежить від умов зберігання м'яса, головним чином від температури, і пов'язана зі швидкістю деструкції високомолекулярних речовин м'язової тканини, особливо білків.

Аромат і смак стають відчутними через 2-4 доби після забою з низьких позитивних температур. Через 5 діб вони виражені добре. Найбільшої інтенсивності аромат і смак досягають на 10-14-у добу. За температури вище за 20°С оптимальні органолептичні характеристики спостерігаються вже через 2-3 доби.

Найкращі смакові та ароматичні якості м'яса під час дозрівання досягаються в терміни, необхідні для отримання ніжної консистенції.

До речовин, що зумовлюють аромат і смак, належать:

- амінокислоти -- глютамінова та аспарагінова кислоти, треонін, цистеїн, метіонін, лейцин, ізолейцин, гістидин, глютамін та інші, що утворюються під час розпаду білків і пептидів;

- нуклеотиди -- інозинова і гуанілова кислоти і продукти їх розпаду; - азотисті екстрактні речовини -- креатин, креатинін та ін.;

- органічні кислоти -- молочна, піровиноградна та ін.;

- леткі жирні кислоти -- мурашина, оцтова, масляна, капронова та ін.; - кетокислоти -- кетоглутарова, щавлевооцтова, кетомасляна та ін.;

- карбонільні сполуки -- альдегіди, кетон та ін.;

- моносахариди -- глюкоза, фруктоза, галактоза, пентози та ін.

Накопичення аміачного азоту в процесі автолізу зумовлене в основному процесами дезамінування аденілової кислоти і глутаміну.

Перетворення білкових речовин м'яса під впливом мікроорганізмів

Розщеплення білків та їх похідних, що спричинюють мікроорганізми, одержало назву гниття. Такі бактерії, як Сlostridium, Bacillus та низка інші, містять протеолітичні ферментні системи, які швидко виділяються в зовнішнє середовище і гідролізують білкові молекули. Мікроорганізми засвоюють продукти розпаду білків і швидко піддають їх подальшим перетворенням.

Звичайно на початковій стадії гнильного розпаду на поверхні продуктів розвиваються аеробні мікроорганізми, а пізніше -- анаероби. Накопичення кислих продуктів у процесі автолітичних перетворень тканинних компонентів створює несприятливі умови для каталітичної дії протеолітичних ферментів деяких мікроорганізмів. Тому на поверхні м'ясопродуктів, що мають досить кислу реакцію, розвивається цвіль, активність протеаз яких виявляється в кислому середовищі.

Гнильний розпад білкових речовин, викликаний ферментними системами мікроорганізмів, може протікати по-різному залежно відвластивостей білків, що розкладаються, зовнішніх умов і виду мікроорганізмів. Під час гниття білків на початку утворюються білкові фрагменти, поліпептиди і певна кількість вільних амінокислот.

Процесом розпаду вільних амінокислот, що найчастіше трапляються, є їх дезамінування, поширеним процесом -- декарбоксилювання (під впливом декарбоксилаз мікроорганізмів). Інші ферменти бактерій призводять до специфічних перетворень ряду амінокислот

(схема 3.4).

м'ясо смак соління коптіння

Кінцеві продукти розпаду амінокислот -- індол, скатол, крезол, сірководень і меркаптани -- є ще й отруйними речовинами, особливо індол і скатол. Розпад амінокислот під впливом ферментів мікробів призводить до утворення простих органічних сполук, наприклад метану. Утворення аміаку можливе і під час дезамінування нуклеотидів, нуклеозидів і амінопуринів.



Зміни властивостей білків у м'ясі під час холодильної обробки

Взаємодія м'яса і м'ясопродуктів з навколишнім середовищем у процесі охолодження і подальшого зберігання призводить до таких змін: - втрата маси -- в результаті випаровування вологи з поверхневих шарів; - зміна кольору м'язової тканини -- в результаті зміни концентрації міоглобіну в поверхневому шарі (внаслідок випаровування вологи) і утворення метміоглобіну; - окислення ліпідів.

В результаті охолодження загальмовується розвиток небажаної мікрофлори, який тим більший, чим температура м'яса ближча до точки замерзання тканинної рідини.

Автолітичні процеси у м'ясі під час холодильної обробки

У період заморожування першорядне значення має швидкість зниження температури, а під час зберігання -- температура, від якої залежить швидкість ферментативних процесів. Чим швидше заморожування, тим раніше загальмовуються автолітичні процеси: затримується розпад глікогену, рН не встигає різко знизитися, і менше змінюються властивості м'яса. Крім зниження температури, на швидкість автолітичних змін м'яса впливає і підвищення концентрації солей у процесі заморожування, що призводить до інгібування більшості хімічних реакцій. Разом з цим у результаті виходу ферментів з лізосом і відносного збільшення концентрації активаторів спостерігається підвищення деяких біохімічних перетворень.

У м'ясі, замороженому в парному стані, активність ферментів зберігається досить добре. Дозрівання розмороженого м'яса при збереженні активності протеолітичних ферментів значно послаблює агрегаційні взаємодії. Збільшується реактивність кислих і основних груп у білках м'язів. Процес дозрівання розмороженого м'яса багато в чому аналогічний дозріванню немороженого м'яса: інтенсивність гліколітичних, амілолітичних і, що особливо важливо, протеолітичних перетворень вища, що приводить до підвищення його ніжності та накопичення продуктів, які надають смаку і аромату. місту вільних амінокислот).

М'ясо, заморожене до моменту посмертного заклякання не відрізняється за смаковими властивостями від м'яса, замороженого в парному стані. Проте під час розморожування і, особливо, за подальшого оброблення таке м'ясо втрачає багато м'ясного соку внаслідок порушення в процесі попереднього автолізу багатьох мікроструктур і цілісності мембран.

Дозрівання такого м'яса після розморожування не завжди приводить до достатнього поліпшення ніжності, що пояснюється втратою активності ферментів у мороженому стані, оскільки вони до заморожування були вивільнені з«захисних» структур (лізосом).

Чим більша тривалість зберігання м'яса в мороженому стані, тим більше інактивуються ферменти (особливо міозинова АТФ-аза). нова кислота, треонін, валін, гістидин та ін.) М'ясо в стані посмертного заклякання для заморожування непридатне. Під час розморожування такого м'яса відбуваються значні втрати м'ясного соку м'ясо залишається в'ялим і разом з тим жорстким, смак і аромат такого м'яса виражені погано.

Фізичні зміни у м'ясі під час холодильної обробки

Зміна властивостей біологічних об'єктів під час заморожування зумовлена головним чином процесами кристалізації води. Процес кристалоутворення призводить до зміни фізичних характеристик матеріалу і може супроводжуватися змінами його фізико хімічних, біохімічних і морфологічних властивостей.

Замороженими вважаються продукти, в яких приблизно 85% води перетворено на лід.

Розмір, форма і розподіл кристалів льоду в м'ясі залежать від умов заморожування, його початкових властивостей. Стан мембран і клітинних оболонок, іонна і молярна концентрація розчинених речовин окремих морфологічних утворень м'язового волокна, ступінь гідратації білків зумовлюють особливості локалізації льоду в системі, розмір і форму кристалів льоду.

Кількість і величина кристалів льоду, що утворюються під час замерзання рідини, а також рівномірність розподілу льоду між клітинами і міжклітинною рідиною й товщиною продукту, що заморожується залежать від швидкості заморожування. Чим вище швидкість тепловідведення в зовнішнє середовище, тим більша кількість кристалів утворюється, і менші розміри кожного з них.

При повільному заморожуванні тканин центри кристалізації утворюються раніше в міжклітинному просторі, оскільки міжклітинна рідина має дещо меншу концентрацію, а значить, вище значення кріоскопічної точки, чим внутрішньоклітинна. Але як тільки вони утворюються, концентрація міжклітинної рідини і її осмотичний тиск зростають, вода дифундує з клітини в міжклітинний простір. При цьому в міжклітинній речовині утворюються великі кристали, які тиснуть на клітини, викликаючи розтягування і часткове руйнування їхніх структур. Проте сарколема при цьому залишиться інтактною.

Від розмірів кристалів льоду, що утворюються, залежить ступінь збереження цілісності природної структури тканин. Чим більше порушена структура тканин під час заморожування, тим більші втрати м'ясного соку під час розморожування м'яса та його подальшому обробленні.

Швидке заморожування м'яса (за температури 35-40°С) призводить до утворення кристалів льоду не тільки в міжклітинних просторах, а й у клітинах. Швидкість утворення їх вища за швидкість переміщення вологи, тому велика частина рідини виявляється замороженою там, де вона знаходилася до заморожування. За такого способу заморожування утворюються дрібні кристали льоду. У цьому випадку розподіл вимороженої води мало відрізняється від особливостей розподілу її в свіжому м'ясі і майже не спостерігається гістологічних змін у м'язовій тканині. У різних шарах м'язів кристали льоду утворюються по-різному, оскільки темп тепловідведення і швидкість заморожування неоднакові. Таким чином, формування кристалів льоду в такій складній системі, як м'ясо, залежить від швидкості заморожування, фізико-хімічних і структурних властивостей м'язової тканини, що визначаються глибиною і характером автолізу. У швидкозамороженому м'ясі, що зберігається за температури вищої, ніж температура заморожування, може відбуватися зростання кристалів льоду завдяки вторинній кристалізації.

Інгибірування розвитку мікрофлори у м'ясі під час холодильної обробки

Заморожування супроводжується зниженням концентрації та активності мікроорганізмів без їх повного знищення та інактивації ферментів. Стійкість мікробної клітини до заморожування залежить від виду і роду мікроорганізмів, стадії їх розвитку, швидкості та температури заморожування, складу середовища.

Оскільки деякі види мікроорганізмів розмножуються за температури -12°С, продукти слід заморожувати до нижчої температури і зберігати за температури не вище ніж -15°С. Загибель мікроорганізмів за низьких температур відбувається внаслідок зміни структури клітинної протоплазми і порушення об міну речовин.

За температури -20 ч -25°С повністю припиняються ферментативні процеси в клітинах і сповільнюється денатурація клітинних колоїдів. З цієї причини за низьких температур швидкість загибелі мікроорганізмів менша, ніж за -8 ч -12°С. Таким чином, заморожування за низьких температур знищує мікрофлору не повністю. Тому під час виробництва швидкозаморожених м'ясопродуктів необхідно контролювати мікробіологічне забруднення і стежити за рівнем особистої та виробничої гігієни. Крім негативної дії живих мікроорганізмів, небезпеку являє дія ферментів, що зберігаються в продукті після загибелі мікроорганізмів, які синтезують їх.

Так, внаслідок активності ліпази гідроліз жирів може продовжуватися навіть за температури -20°С. За зниження температури заморожування активність ферментів зменшується. Після розморожування активність більшості ферментів відновюється. Активність ферментів істотно знижується при повторному заморожуванні та розморожуванні.

Фізико-хімічні зміни білків у м'ясі під час процесу посолу

В результаті проникнення солі та інших речовину тканини м'яса і взаємодії їх з білками змінюється фізико-хімічний стан протеїнів, що зумовлює основні властивості солоного м'яса(набухання, консистенцію, в'язкість, пластичність фаршу та ін.). Фізико-хімічні зміни білків, у свою чергу, супроводжуються зміною біохімічних функціональних властивостей ферментів (схема 3.9).

Під час соління з м'яса в розсіл переходять розчинні білкові речовини. Втрати розчинних білків, частинки яких мають відносно великі розміри, відбуваються крізь відкриті пори і капіляри і з клітин з ушкодженими оболонками. Кількість розчинних білкових речовин, які в процесі соління переходять у розсіл, залежить від тривалості соління, температури,насиченості та кількості розсолу.

Утворення специфічного забарвлення м'яса під час процесу посолу

Забарвлення свіжого несолоного м'яса на 90% зумовлене міоглобіном і оксиміоглобіном. Під час соління м'яса за наявності кухонної солі міоглобін (Mb) або оксиміоглобін (MbO2) окислюються і переходять у метміоглобін (MetMb). У зв'язку з цим під час соління м'ясо втрачає своє природне забарвлення і набуває коричнево-бурого з різними відтінками. Механізм утворення кольору солоного м'яса досить складний.

Основні чинники, що впливають на розвиток забарвлення та її стабілізацію, наведені на схема 3.10. В утворенні кольору солоного м'яса важливу роль відіграє рН середовища. За рН нижче ніж 5,0 азотиста кислота швидко розкладається, оксид азоту випаровується і одержати необхідне забарвлення м'ясних продуктів не вдається. Краще всього утворення кольору проходить при рН 5,4-6,0.

Значно впливає на забарвлення м'ясопродуктів температура. З підвищенням температури кількість нітрозопігментів збільшується.

Процес утворення NО-Mb під час соління відбувається значно складніше, з утворенням проміжних продуктів. В умовах слабкокислого середовища нітрит безпосередньо взаємодіє з MbO2 і за наявності кисню повітря виникає не NО-Mb, а MetMb.

Застосовуючи нітрит для соління (нітрит -- отруйна речовина), виходять з мінімальної кількості його, яка необхідна для створення нормального забарвлення продукту (5-7 г на 100 кг м'яса).

Кількість нітриту для соління залежить не тільки від кількості міоглобіну, а й від реакції середовища, окислювально-відновного потенціалу, активності ферментів м'яса, обсіменіння, складу мікрофлори і т. ін. Чим нижче рН тканини і окислювально-відновний потенціал, тим більше витрачається нітриту.

В результаті розвитку мікрофлори, яка окислює молочну кислоту, знижується окислювально-відновний потенціал і спостерігається небажане надмірне руйнування нітриту. Різноманітні перетворення нітриту в м'ясі під час соління, зрештою, супроводжуються значним його руйнуванням, тому під час виготовлення ковбасних виробів вільного нітрату залишається 25-45% по відношенню до введеної його кількості.

Зміни смаку та аромату у м'ясі під час процесу посолу

В результаті різноманітних біохімічних перетворень, що відбуваються під час автолізу солоного м'яса, а також внаслідок бактерицидної дії органолептичні властивості м'яса змінюються, що супроводжується появою смаку та аромату солоного м'яса.

Аромат і смак повною мірою виявляються лише після теплового оброблення продукту. У період соління певною мірою накопичуються потенційні носії, зміни яких під час нагрівання супроводжуються утворенням ароматичних і смакових речовин. Специфічні смак і аромат солоних виробів посилюються із збільшенням тривалості соління Особливо помітні специфічні смак і аромат під час тривалого соління свинини.

Разом з вільними амінокислотами, що утворюються в результаті протеолізу, в утворенні смаку солоного м'яса беруть участь такі азотовмісні екстрактні речовини, як пурини, креатин та інші, що звільняються в процесі автолізу.

До речовин, що беруть участь у створенні аромату і смаку «шинки», відносяться численні леткі сполуки, серед яких основна роль належить карбонільним сполукам, а також летючі жирні кислоти, сірковмісні сполуки, аміни та ін.

Вони утворюються в результаті окислювального розпадання жирів, вуглеводів, амінокислот, азотистих екстрактних речовин. Так, при солінні шинки в розсолі та м'ясі виявляються ацетоїн (утворюється в результаті ферментації цукрів) і диацетил (утворюється під час окислення ацетоїну), ароматичні речовини, що додають специфічного приємного запаху. У створенні аромату і смаку солоного м'яса беруть участь не тільки ферменти самого м'яса, а й ферменти мікроорганізмів.

У розсолі, де концентрація солі досить висока, добре розвиваються солелюбиві та солестійкі бактерії. Останні відіграють найбільшу роль у створенні букету «шинки». Виділено чисті культури бактерій, які під час соління вводять у м'ясо для поліпшення смаку та аромату готового посоленого продукту.

Важливе значення мають солильні інгредієнти -- хлористий натрій, нітрит, цукор. Смак м'яса під час соління тільки кухонною сіллю гірший за смак продуктів, посолених кухонною сіллю з додаванням нітриту. Цукор, який є смаковим антагоністом солі, пом'якшує смак солоних продуктів. Крім того, в процесі тривалого соління він є живильним середовищем для специфічної мікрофлори, внаслідок чого утворюється низка продуктів проміжного та кінцевого окислювального розпаду гексоз, які беруть участь у створенні особливого аромату і смаку солоного м'яса.

При вмісті цукру понад 2%, особливо в умовах підвищеної температури, може відбутися накопичення надмірної кількості кислот і псування продукту (закисання).

Додавати цукор доцільно лише при тривалому солінні. Під час виготовлення ковбас зі спеціями цукор вводять у дуже невеликій кількості (0,1%). У цьому випадку роль цукру зводиться до утримання ароматичних речовин спецій.

Зміни білків у м'ясі під час процесу термічної обробки

Найхарактернішою та основною зміною білків усіх тканин при нагріванні є денатурація -- зміна природних властивостей білків (схема 3.17), при цьому зменшується їх розчинність, гідратація.

Білки, денатуровані нагріванням, легко агрегують і коагулюють, ущільнюються з виділенням води. Закономірності денатураційних перетворень білків у ізольованому вигляді істотно змінюються під час денатурації білків, що є складовими частинами структур, якими є тканини тварин.

Денатуруюча дія тепла на білки м'яса залежить від багатьох чинників (температури нагрівання, тривалості теплової дії, присутності або відсутності достатньої кількості води в гріючому середовищі або самому продукті, рН середовища, взаємозв'язок між білками й іншими сполуками в структурі тканини тварин та ін.).

Денатурація білків м'яса починається за низьких температур(близько 45°С). За температури 60-65°С в м'ясі денатурує близько 90% внутрішньоклітинних білків, а за 70°С денатуруються практично всі м'язові білки. Але навіть і за 100°С невелика кількість білкових речовин не втрачає розчинності.

Температуру денатурації тваринних білків підвищують солі лужних металів, довголанцюгові органічні аніони (наприклад, аніони жирних кислот з числом вуглецевих атомів 7-12) та інші органічні речовини (наприклад, цукор). При варінні солоних виробів на температуру денатурації впливає кухонна сіль (збільшує її).

Під час теплового оброблення м'язової тканини дуже важливе значення мають зміни міоглобіну, від чого залежить забарвлення м'яса. Міоглобін у м'ясі денатурується поступово залежно від температури і тривалості нагрівання.

За температури, близької до 70°С, починається денатурація міоглобіну. Зв'язок між гемом (простетичною групою) і глобіном (білковою частиною молекули міоглобіну) послаблюється. Глобін денатурує, а гем перетворюється на гемохром -- коричневий пігмент.

Зміни ліпідів у м'ясі під час процесу термічної обробки

Нагрівання м'яса супроводжується витоплюванням жиру і частковим його емульгуванням (надає каламутності бульйону). Одночасно з витоплюванням жиру вивільняються деякі леткі сполуки, пов'язані з жирами, що надає специфічного аромату м'ясу та бульйону. Тривала дія високої температури за наявності води та кисню повітря може викликати гідроліз і окислення жирів. При помірному нагріванні вони незначні, але їх легко виявити.

Через приєднання гідроксильних груп за місцем подвійних зв'язків внаслідок взаємодії тригліцеридів з водою частково утворюються оксикислоти. Останні надають бульйону смаку та запаху осалювання за тривалого варіння жирного м'яса та кісток.

Окислювальні зміни жирів і процеси полімеризації під час обсмажування (t ? 135°С) призводять не тільки до змін кольору (жир темнішає) і погіршення запаху: при цьому можуть утворюватися шкідливі для організму речовини, погіршується засвоюваність жиру.

Нагрівання сприяє і швидшому окислювальному псуванню жирів під час зберігання, особливо свинини, що супроводжується збільшенням кількості перекисів та зростанням тіобарбітурового числа.

Ліпідна фракція вареної свинини піддається швидшому окислювальному псуванню. Це пояснюється відсутністю природних антиокислювачів і тим, що до процесу окислення дуже швидко залучаються надто лабільні не фосфоліпіди а фосфоліпопротеїди. У результаті окислення фосфоліпідів утворюються леткі продукти з неприємним запахом.

Зміни консистенції м'яса та м'ясопродуктів під час процесу термічної обробки

Жорсткість м'яса, яке піддавалось нагріванню, залежить не тільки від температури і тривалості цього процесу, а й від вмісту в ньому сполучної тканини, природних особливостей тварин, віку, ступеня подрібнення сполучної тканини і та ін.

Для обсмажування, наприклад, придатні тільки ті ділянки туші, які містять відносно невелику кількість сполучної тканини. Колаген сполучної тканини птиці і свинини розварюється значно легше від сполучної тканини яловичини і баранини.

Сполучна тканина м'яса молодих тварин розварюється швидше, ніж старих. Важливим є і співвідношення колагенових і еластинових волокон у сполучній тканині. Швидкість і ступінь розпаду колагену різко зростають із збільшенням ступеня подрібнення.

Тому нагрівання ковбасного фаршу до 70°С, достатнє для денатурації значної частини м'язових білків і переходу значної частини колагену в глютин. У зв'язку з цим варіння ковбас можна вважати закінченим, як тільки температура в центрі батона досягне 70-72°С.

Стійкісні властивості тваринних тканин, які піддаються нагріванню, залежать і від ступеня зневоднення продукту. Розвиток коагуляційних змін супроводжується зменшенням водозв'язуючої здатності білкових речовин і втратою води.

Звідси витікає, що і температура, і тривалість теплового оброблення м'ясопродуктів повинні бути лише мінімально необхідними відповідно до особливостей складу і властивостей продукту, який нагрівається.

На втрати води продуктом істотно впливає і ступінь розвитку автолітичних процесів до моменту нагрівання. Кількість вологи, яка відділяється під час теплового оброблення, мінімальна при нагріванні парного м'яса. Вона різко збільшується для м'яса в стані повного розвитку посмертного заклякання, після чого поступово зменшується в міру дозрівання м'яса. Але навіть через 10 і більше діб вона вище, ніж при тепловому обробленні парного м'яса.

Відповідно до цього м'ясо, зварене в стані посмертного заклякання, дуже жорстке, але тим ніжніше і соковитіше, чим вищий ступінь дозрівання. Вологозв'язувальну здатність м'ясопродуктів, що піддаються тепловому обробленню, можна збільшити, зрушуючи рН у той чи інший бік від ізоелектричної точки білків тваринних тканин. Цього можна досягти, додаючи до подрібненого м'яса деякі солі, наприклад фосфати, або обробляючи м'ясо органічними кислотами, наприклад оцтовою.



Утворення компонентів смаку та аромату м'яса та м'ясопродуктів під час процесу термічної обробки

В результаті нагрівання м'яса відбуваються складні реакції, що призводять до утворення нових продуктів, які мають смакові та ароматичні властивості.

Ці речовини або вивільняються із зв'язаного стану, в якому вони перебували в м'ясі або з'являються в результаті перетворення попередників, чи утворюються внаслідок взаємодії речовин. Велика роль як попередникам відводиться вуглеводам (глюкозі, рибозі, частково фруктозі), амінокислотам, нуклеотидам.

Вирішальну роль в утворенні смаку і аромату вареного м'яса відіграють екстрактні речовини. Ретельно відмите від розчинних у воді речовин м'ясо після варіння позбавлене смаку і має дуже слабкий запах.

Екстрактивні речовини м'яса накопичуються в результаті розпаду високомолекулярних сполук, і в той же час їх кількість зменшується в результаті власного розпаду під впливом нагріву. Чутливість екстрактивних речовин до нагрівання різна.

Стійкіші -- карнозин, молочна кислота, холін (розпадається всього на 10-15%).У процесі варіння частина креатину розпадається, а близько 1/3 його перетворюється на креатинін.

Під час нагрівання м'ясного екс тракту за 100°С протягом 6 год. втрати інших сполук відбуваються з різною інтенсивністю: аргінін -- 11%, аланін -- 6,9, гістидин -- 21,8, креатинін -- 23,8, орнітин -- 28,5, фенілаланін -- 19,3, треонін 19,8. При цьому аспарагінова, глютамінова кислоти, карнозин, метилгістидин не руйнуються.

Реакція меланоїдиноутворення дуже повільно відбувається в сирому м'ясі, але різко прискорюється під час нагрівання. Так, за температури 60°С вона проходить у 20 разів швидше, ніж при 37°С, але й за цієї температури швидкість її достатня.

Якнайбільше її наслідки виявляються під час смаження (130-180°С). Внаслідок високої температури в зовнішньому шарі м'яса виникають процеси, в результаті яких з'являється характерне коричневе забарвлення та формується аромат і смак смаженого продукту.

Зміни консистенції м'яса та м'ясопродуктів під час процесу коптіння

Копчення слід розглядати як комплекс взаємопов'язаних процесів: власне копчення, зневоднення, біохімічні зміни і структуроутворення.

Під час копчення продукт значно зневоднюється внаслідок випарювання вологи становлять 15-20%, при гарячому копченні ковбаси втрачають до 10% вологи.

Копчення м'яса за температури понад 40°С супроводжується частковою тепловою денатурацією білків і вивільненням функціональних груп (SH, карбоксильних, аміно-, окси- та ін.), які можуть вступати у взаємодію з леткими продуктами коптильних газів.

У результаті всіх перерахованих процесів відбувається незворотна дегідратація, коагуляція частини білків саркоплазми і міофібрил, у зв'язку з чим зменшується вологоутримувальна здатність тканини, продукт краще зневоднюється і ущільнюється.

Компоненти диму, що надходять у продукт під час копчення, взаємодіють з функціональними групами білків та іншими складовими частинами м'ясопродуктів.

За своїм характером реакції між коптильними речовинами і складовими частинами м'яса схожі на процес дубління.

Змінам денатурації під час копчення істотно піддається колаген, що входить до структури м'яса, оболонок ковбасних виробів і шкіри, що покриває копченості.

Колагенові волокна в результаті термічної дії зварюються і частково гідролізуються, розриваються водневі зв'язки та вивільняються функціональні групи, вступаючи в реакції з хімічними речовинами коптильних газів.

Відбуваються перетворення, пов'язані з дубленням колагену. Колаген оболонок у цьому випадку певною мірою відіграє захисну роль, зв'язуючи активні речовини і перешкоджаючи їх глибокому проникненню всередину продукту.

Під час холодного копчення сирих виробів продовжують розвиватися автолітичні та мікробіальні процеси, які почалися в період соління і осаджування, але з більшою інтенсивністю внаслідок підвищення температури.

Під час гарячого копчення, поки температура наближається до оптимуму дії ферментів (до 40-50°С), автолітичні процеси та реакції, що каталізують ферментами мікроорганізмів, стають активнішими.

З підвищенням температури всередині продукту поступово проходить денатурація білків і ферменти інактивуються. У результаті автолітичних і мікробіальних процесів відбувається частковий гідролітичний розпад основних речовин м'яса: білків (протеоліз), ліпідів (ліполіз), а також низка інших ферментативних процесів (значну кількість ферментів м'яса було пригнічено під час соління).

Хоча гідролізується порівняно невелика частина білкових речовин, цього все ж таки достатньо для поліпшення консистенції м'яса: структура тканини руйнується, м'ясо стає м'яким, ніжним і готовим до вживання.

Тривале холодне копчення супроводжується глибшою ферментацією - протеолізом м'язової тканини; структура тканини, особливо ядер (відбуваються їх гомогенізація), втрачається, консистенція м'яса стає м'якшою, ніжнішою. Під час виготовлення продуктів, які коптять після варіння, ферментативні процеси під час копчення не відбуваються, оскільки внаслідок теплової денатурації білків ферменти виявляються вже інактивованими.

Зміни смаку та аромату м'яса та м'ясопродуктів під час процесу коптіння

Специфічні аромат і смак, що виникає під час оброблення димом виробів з м'яса, є результатом дії багатьох чинників. Вони пов'язані насамперед з накопиченням різних речовин, що проникають у продукт з диму, таких, як феноли, карбонільні сполуки та ін.

...