Карбоксипептидаза А3 в структуре протеазного фенотипа тучных клеток: цитофизиологические аспекты
Основные этапы биогенеза и секреторных путей карбоксипептидазы А3 (CPA3) тучных клеток в органах с учетом цитотопографии, внутригранулярной локализации и секреторных механизмов. Морфологические признаки биогенеза и цитотопографические особенности CPA3.
| Рубрика | Медицина |
| Вид | статья |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 12.06.2023 |
| Размер файла | 2,7 M |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
карбоксипептидаза тучный клетка секреторный
Библиографический список/ References
1. Wernersson S., Pejler G. Mast cell secretory granules: armed for battle. Nat Rev Immunol. 2014;14(7):478--494.
2. Redegeld F.A, Kumari S., Charles N., Blank U. Non-IgE mediated mast cell activation. Immunol Rev. 2018;282(1):87--113.
3. Aponte-Lopez A, Munoz-Cruz S. Mast Cells in the Tumor Microenvironment. Adv Exp Med Biol. 2020;1273:159--173.
4. Elieh Ali Komi D,. Wohrl S., Bielory L. Mast Cell Biology at Molecular Level: a Comprehensive Review. Clin Rev Allergy Immunol. 2020;58(3): 342-365.
5. Kolkhir P., Elieh-Ali-Komi D., Metz M., Siebenhaar F., Maurer M. Understanding human mast cells: lesson from therapies for allergic and non-allergic diseases. Nat Rev Immunol. 2021.
6. Elieh Ali Komi D., Kuebler W.M. Significance of Mast Cell Formed Extracellular Traps in Microbial Defense. Clin Rev Allergy Immunol. 2021;22:1--20.
7. Dahlin J.S., Maurer M., Metcalfe D.D., Pejler G., Sagi-Eisenberg R., Nilsson G. The ingenious mast cell: Contemporary insights into mast cell behavior and function. Allergy. 2021;77(16):83--99.
8. Paivandy A., Pejler G. Novel Strategies to Target Mast Cells in Disease. J Innate Immun. 2021;13(3):131--147.
9. Ribatti D., Annese T., Tamma R. Controversial role of mast cells in breast cancer tumor progression and angiogenesis. Clin Breast Cancer. 2021; S:1526-8209.
10. Crivellato E., Travan L., Ribatti D. The Phylogenetic Profile of Mast Cells. Mast Cells: Methods and Protocols. Methods in Molecular Biology. 2015;1220:11--27.
11. Ribatti D. The development of human mast cells. An historical reappraisal. Exp. Cell Res. 2016; 342:210--215.
12. Valent P., Akin C., Hartmann K., Nilsson G., Reiter A., Hermine O., Sotlar K., Sperr W.R., Escribano L. George T.У., Kluin-Nelemans H.C., Ustun C, Triggiani M, Brockow K, Gotlib J, Orfao A, Kovanen PT, Hadzijusufovic E, Sadovnik I, Horny HP, Arock M, Schwartz LB, Austen KF, Metcalfe DD, Galli SJ. Mast cells as a unique hematopoietic lineage and cell system: From Paul Ehrlich's visions to precision medicine concepts. Theranostics. 2020;10(23):10743--10768.
13. Galli S.J., Tsai M., Marichal T., Tchougounova E., Reber L.L, Pejler G. Approaches for analyzing the roles of mast cells and their proteases in vivo. Adv Immunol. 2015;126:45--127.
14. Mukai K., Mindy Tsai M. Saito H., Galli S.J. Mast cells as sources of cytokines, chemokines, and growth factors. Immunological Reviews. 2018;282:121--150.
15. Pejler G., Abrink M., Ringvall M., Wernersson S. Mast cell proteases Adv Immunol. 2007;95:167--255.
16. Pejler G., Ronnberg E., Waern I., Wernersson S. Mast cell proteases: multifaceted regulators of inflammatory disease. Blood. 2010;115(24):4981--4990.
17. Pejler G., Knight S.D., Henningsson F., Wernersson S. Novel insights into the biological function of mast cell carboxypeptidase A. Trends Immunol. 2009;30(8):401--8.
18. Grujic M., Paivandy A., Gustafson A.M., Thomsen A.R., Ohrvik H., Pejler G. The combined action of mast cell chymase, tryptase and carboxypeptidase A3 protects against melanoma colonization of the lung. Oncotarget. 2017;8(15):25066--25079.
19. Grujic M., Hellman L., Gustafson A.M., Akula S., Melo F.R., Pejler G. Protective role of mouse mast cell tryptase Mcpt6 in melanoma. Pigment Cell Melanoma Res. 2020;33(4):579--590.
20. Siddhuraj P., Clausson C.M., Sanden C., Alyamani M., Kadivar M., Marsal J., Wallengren J., Bjermer L., Erjefalt J.S. Lung Mast Cells Have a High Constitutive Expression of Carboxypeptidase A3 mRNA That Is Independent from Granule-Stored CPA3. Cells. 2021;10(2):309.
21. Akula S., Hellman L., Aviles F.X., Wernersson S. Analysis of the mast cell expressed carboxypeptidase A3 and its structural and evolutionary relationship to other vertebrate carboxypeptidases. Dev Comp Immunol. 2021;127:104273.
23. Lundequist A., Tchougounova E., Abrink M., Pejler G. Cooperation between Mast Cell Carboxypeptidase A and the Chymase Mouse Mast Cell Protease 4 in the Formation and Degradation of Angiotensin II. J. Biol. Chem. 2004;279:32339--32344.
24. Schneider L.A., Schlenner S.M., Feyerabend T.B., Wunderlin M., Rodewald H.R. Molecular mechanism of mast cell mediated innate defense against endothelin and snake venom sarafotoxin. J Exp Med. 2007;204(11):2629--39.
25. Scandiuzzi L., Beghdadi W., Daugas E., Abrink M., Tiwari N., Brochetta C., Claver J., Arouche N., Zang X., Pretolani M., et al. Mouse Mast Cell Protease-4 Deteriorates Renal Function by Contributing to Inflammation and Fibrosis in Immune Complex-Mediated Glomerulonephritis. J. Immunol. 2010;185:624--633.
26. Tanco S., Lorenzo J., Garcia-Pardo J., Degroeve S., Martens L., Aviles F.X., Gevaert K., Van Damme P. Proteome-derived peptide libraries to study the substrate specificity profiles of carboxypeptidases. Mol Cell Proteomics. 2013;12(8):2096--110.
27. Xing D., Zhang R., Li S., Huang P., Luo C., Hei Z., Xia Z., Gan X. Pivotal role of mast cell carboxypeptidase A in mediating protection against small intestinal ischemia-reperfusion injury in rats after ischemic preconditioning. J Surg Res. 2014;192(1):177--86.
28. Sverrild A., Bergqvist A., Baines K.J., Porsbjerg C., Andersson C.K., Gibson P., Thomsen S.F., Hoffmann H.J., Erjefalt J.S., Backer V. Airway responsiveness to mannitol in asthma is associated with chymase-positive mast cells and eosinophilic airway inflammation. Clin. Exp. Allerg.y 2016;46:288--297.
29. Kovanen P.T., Bot I. Mast cells in atherosclerotic cardiovascular disease --Activators and actions. Eur. J. Pharmacol. 2017;816:37-46.
30. Ramirez-Garcia Luna J.L., Chan D., Samberg R., Abou-Rjeili M., Wong T.H., Li A., Feyerabend T.B., Rodewald H.R., Henderson J.E., Martineau P.A. Defective bone repair in mast cell-deficient Cpa3Cre/+ mice. PLoS One. 2017 Mar 28;12(3): e0174396.
31. Dellon E.S., Selitsky S.R., Genta R.M., Lash R.H., Parker J.S. Gene expression-phenotype associations in adults with eosinophilic esophagitis. Dig. Liver Dis. 2018;50:804--811.
32. Sallis B.F., Acar U. Hawthorne K., Babcock S.J., Kanagaratham C., Goldsmith J.D., Rosen R., Vanderhoof J.A., Nurko S., Fiebiger E.A. Distinct Esophageal mRNA Pattern Identifies Eosinophilic Esophagitis Patients with Food Impactions. Front. Immunol. 2018;9:2059.
33. Fricker M, Gibson PG, Powell H, Simpson JL, Yang IA, Upham JW, Reynolds PN, Hodge S, James AL, Jenkins C. A sputum 6-gene signature predicts future exacerbations of poorly controlled asthma. J. Allergy Clin. Immunol. 2019;144:51--60.
34. Lewicki F., Siebert J., Kolinski T., Piekarska K., Reiwer-Gostomska M., Targonski R., Trzonkowski P., Marek-Trzonkowska N. Mast cell derived carboxypeptidase A3 is decreased among patients with advanced coronary artery disease. Cardiol J. 2019;26(6):680--686.
35. Wu B., Tao L., Yang D., Li W., Xu H., He Q. Development of an Immune Infiltration-Related Eight-Gene Prognostic Signature in Colorectal Cancer Microenvironment. BioMed Res. Int. 2020;1:1--43.
36. Yan Z., Liu L., Jiao L., Wen X., Liu J., Wang N. Bioinformatics Analysis and Identification of Underlying Biomarkers Potentially Linking Allergic Rhinitis and Asthma. Med. Sci. Monit. 2020;26: e924934.
37. Collins M.H., Martin L.J., Wen T., Abonia J.P., Putnam P.E., Mukkada V.A., Rothenberg M.E.. Eosinophilic Esophagitis Histology Remission Score: Significant Relations to Measures of Disease Activity and Symptoms. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2020;70(5):598--603.
38. Xu C., Yan S., Guo Y., Qiao L., Ma L., Dou X., Zhang B. Lactobacillus casei ATCC 393 alleviates Enterotoxigenic Escherichia coli K88-induced intestinal barrier dysfunction via TLRs/mast cells pathway. Life Sci. 2020;244:117281.
39. Winter N.A., Gibson P.G., McDonald V.M., Fricker M. Sputum Gene Expression Reveals Dysregulation of Mast Cells and Basophils in Eosinophilic COPD. Int J Chron Obstruct Pulmon Dis. 2021;16:2165-- 2179.
40. Soria-Castro R., Meneses-Preza Y.G., Rodriguez-Lopez G.M., Romero-Ramirez S., Sosa-Hernandez V.A., Cervantes-Diaz R., Perez- Fragoso A., Torres-Ruiz J.J., Gomez-Martin D., Campillo-Navarro M., Alvarez-Jimenez V.D., Perez-Tapia S.M., Chavez-Blanco A.D., Estrada-Parra S., Maravillas-Montero J.L., Chacon-Salinas R. Severe COVID-19 is marked by dysregulated serum levels of carboxypeptidase A3 and serotonin. J Leukoc Biol. 2021;110(3):425--431.
41. Pejler G., Abrink M., Wernersson S. Serglycin proteoglycan: regulating the storage and activities of hematopoietic proteases. Biofactors. 2009;35(1):61--8.
42. Schwartz L.B., Irani A.M., Roller K., Castells M.C., Schechter N.M. Quantitation of histamine, tryptase, and chymase in dispersed human T and TC mast cells. J Immunol. 1987;138(8):2611-5.
43. Caughey G.H. Mast cell tryptases and chymases in inflammation and host defense. Immunol Rev. 2007;217:141--54.
44. Goldstein S.M., Kaempfer C.E., Kealey J.T., Wintroub B.U. Human mast cell carboxypeptidase. Purification and characterization. J Clin Invest. 1989;83(5):1630 -6.
45. Reynolds D.S., Gurle.y D.S,. Austen K.F. Cloning and characterization of the novel gene for mast cell carboxypeptidase A.J. Clin Invest. 1992;89(1):273--82.
46. Everitt M.T., Neurath H. Rat peritoneal mast cell carboxypeptidase: localization, purification, and enzymatic properties. FEBS Lett. 1980;110:292--296.
47. Goldstein S.M., Kaempfer C.E., Proud D., Schwartz L.B., Irani A.M, Wintroub B.U. Detection and partial characterization of a human mast cell carboxypeptidase. J Immunol. 1987;139(8):2724--9. PMID: 2443571.
48. Cole K.R., Kumar S., Trong H.L., Woodbury R.G., Walsh K.A., Neurath H. Rat mast cell carboxypeptidase: amino acid sequence and evidence of enzyme activity within mast cell granules. Biochemistry. 1991;30:648--655.
49. Reynolds D.S., Gurley D.S., Stevens R.L., Sugarbaker D.J., Austen K.F., Serafin W.E. Cloning of cDNAs that encode human mast cell carboxypeptidase A, and comparison of the protein with mouse mast cell carboxypeptidase A and rat pancreatic carboxypeptidases. Proc Natl Acad Sci USA. 1989;86(23):9480--4.
50. Reynolds D.S., Stevens R.L., Gurley D.S., Lane W.S., Austen K.F, Serafin W.E. Isolation and molecular cloning of mast cell carboxypeptidase A. A novel member of the carboxypeptidase gene family. J Biol Chem. 1989;264(33):20094-9.
51. Li L., Li Y., Reddel S.W., Cherrian M., Friend D.S., Stevens R.L., Krilis S.A. Identification of basophilic cells that express mast cell granule proteases in the peripheral blood of asthma, allergy, and drug- reactive patients. J Immunol. 1998;161(9):5079--86.
52. Lutzelschwab C., Pejler G., Aveskogh M., Hellman L. Secretory granule proteases in rat mast cells. Cloning of 10 different serine proteases and a carboxypeptidase A from various rat mast cell populations. J Exp Med. 1997;185(1):13--29.
53. Serafin W.E., Dayton E.T., Gravallese P.M., Austen K.F., L. Stevens R. Carboxypeptidase A in mouse mast cells: identification, characterization, and use as a differentiation marker. J. Immuno L. 1987;139:3771--3776.
54. Serafin W.E., Sullivan T.P., Conder G.A., Ebrahimi A., Marcham P., Johnson S.S., Austen K.F., Reynolds D.S. Cloning of the cDNA and gene for mouse mast cell protease 4. Demonstration of its late transcription in mast cell subclasses and analysis of its homology to subclass-specific neutral proteases of the mouse and rat. J Biol Chem. 1991;266(3):1934--41.
55. MacDonald A.J., Pick J., Bissonnette E.Y., Befus A.D. Rat mucosal mast cells: the cultured bone marrow-derived mast cell is biochemically and functionally analogous to its counterpart in vivo. Immunology. 1998;93(4):533--9.
56. Weidner N., Austen K.F.. Heterogeneity of mast cells at multiple body sites. Fluorescent determination of avidin binding and immunofluorescent determination of chymase, tryptase, and carboxypeptidase content. Pathol Res Pract. 1993;189(2):156--62. -5
57. Dougherty R.H., Sidhu S.S., Raman K, Solon M., Solberg O.D., Caughey G.H., Woodruff P.G., Fahy J.V. Accumulation of intraepithelial mast cells with a unique protease phenotype in T(H)2-high asthma. J. Allergy Clin. Immunol. 2010;125:1046--1053.
58. Takabayashi T., Kato A., Peters A.T., Suh L.A., Carter R, Norton J, Grammer L.C., Tan B.K., Chandra R.K., Conley D.B. Glandular mast cells with distinct phenotype are highly elevated in chronic rhinosinusitis with nasal polyps. J. Allergy Clin. Immunol. 2012;130:410--420.
59. Abonia J.P., Blanchard C., Butz B.B., Rainey H.F., Collins M.H., Stringer K.F., Putnam P.E., Rothenberg M.E. Involvement of mast cells in eosinophilic esophagitis. J. Allergy Clin. Immunol. 2010;126:140--149.
60. Gurish M.F., Ghildyal N., McNeil H.P., Austen K.F., Gillis S., Stevens R.L. Differential expression of secretory granule proteases in mouse mast cells exposed to interleukin 3 and c-kit ligand. J Exp Med. 1992;175(4):1003--12. doi:
61. Henningsson F., Hergeth S., Cortelius R., Abrink M., Pejler G. A role for serglycin proteoglycan in granular retention and processing of mast cell secretory granule components. FEBS J. 2006;273(21):4901-- 12.
62. Zon L.I., Gurish M.F., Stevens R.L., Mather C., Reynolds D.S., Austen K.F., Orkin S.H. GATA-binding transcription factors in mast cells regulate the promoter of the mast cell carboxypeptidase A gene. J Biol Chem. 1991;266(34):22948--53.
63. Dobson J.T., Seibert J., Teh E.M., Da'as S., Fraser R.B., Paw B.H., Lin T.J., Berman J.N. Carboxypeptidase A. 5 identifies a novel mast cell lineage in the zebrafish providing new insight into mast cell fate determination. Blood. 2008;112(7):2969--72.
64. Morii E., Tsujimura T., Jippo T., Hashimoto K., Takebayashi K., Tsujino K., Nomura S., Yamamoto M., Kitamura Y. Regulation of mouse mast cell protease 6 gene expression by transcription factor encoded by the mi locus. Blood. 1996;88(7):2488--94.
65. Tchekneva E, Serafin WE. Kirsten sarcoma virus- immortalized mast cell lines. Reversible inhibition of growth by dexamethasone and evidence for the presence of an autocrine growth factor. J. Immunol. 1994;152:5912--5921.
66. Eklund K.K., Humphries D.E., Xia Z., Ghildyal N., Friend D.S., Gross V., Stevens R.L. Glucocorticoids inhibit the cytokine-induced proliferation of mast cells, the high affinity IgE receptor-mediated expression of TNF-alpha, and the IL-10-induced expression of chymases. J Immunol. 1997;158(9):4373--80.
67. Dvorak A.M. Ultrastructure of human mast cells. Int Arch Allergy Immunol. 2002;127(2):100--5.
68. Hammel I., Lagunoff D., Galli S.J. Regulation of secretory granule size by the precise generation and fusion of unit granules. J Cell Mol Med. 2010 Jul;14(7):1904--16.
69. Robida P.A., Puzzovio P.G., Pahima H., Levi-Schaffer F., Bochner B.S. Human eosinophils and mast cells: Birds of a feather flock together. Immunol Rev. 2018;282(1):151--167.
70. Vukman K.V., Forsonits A., Oszvald A., Toth E.A., Buzas E.I. Mast cell secretome: Soluble and vesicular components. Semin Cell Dev Biol. 2017;67:65-73.
71. Arvan P., Castle D. Sorting and storage during secretory granule biogenesis: looking backward and looking forward. Biochem J. 1998;332(Pt3):593--610
72. Blank U. The mechanisms of exocytosis in mast cells. Adv Exp Med Biol. 2011;716:107-22..
73. De Matteis M.A., Luini A. Exiting the Golgi complex. Nat Rev Mol Cell Biol. 2008 Apr;9(4):273--84.
74. Hammel I., Lagunoff D., Kruger P.G. Studies on the growth of mast cells in rats. Changes in granule size between 1 and 6 months. Lab Invest. 1988;59(4):549-54.
75. Kornfeld S., Mellman I. The biogenesis of lysosomes. Annu Rev Cell Biol. 1989;5:483--525.
76. Kolset S.O., Tveit H. Serglycin--structure and biology. Cell Mol Life Sci. 2008; 65(7--8): 1073--85.
77. Ronnberg E., Melo F.R., Pejler G. Mast cell proteoglycans. J Histochem Cytochem. 2012;60(12):950--62.
78. Blank U., Madera-Salcedo I.K., Danelli L., Claver J., Tiwari N., Macias-Silva M., Sanchez-Miranda E., Vazquez-Victorio G., Ramhez-Valadez K.A., Gonzalez-Espinosa C. Vesicular trafficking and signaling for cytokine and chemokine secretion in mast cells. Front Immunol. 2014;5:453.
79. Henningsson F., Ledin J., Lunderius C., Wilen M., Hellman L, Pejler G. Altered storage of proteases in mast cells from mice lacking heparin: a possible role for heparin in carboxypeptidase A processing. Biol Chem. 2002;383(5):793--801.
80. Murakami M., Karnik S.S., Husain A. Human prochymase activation. A novel role for heparin in zymogen processing. J Biol Chem. 1995 Feb 3;270(5):2218-23.
81. Abrink M., Grujic M., Pejler G. Serglycin is essential for maturation of mast cell secretory granule. J Biol Chem. 2004;279(39):40897--905.
82. Atiakshin D., Buchwalow I., Samoilova V., Tiemann M. Tryptase as a polyfunctional component of mast cells. Histochemistry and Cell Biology. 2018;149(5) 461--477.
83. Atiakshin D., Buchwalow I., Tiemann M. Mast cell chymase: morphofunctional characteristics. Histochem Cell Biol. 2019;152(4):253--269.
84. Springman E.B., Dikov M.M., Serafin W.E. Mast cell procarboxypeptidase A. Molecular modeling and biochemical characterization of its processing within secretory granules. J Biol Chem. 1995;270(3):1300--7
85. Henningsson F. Mast cell cathepsins C and S control levels of carboxypeptidase A and the chymase, mouse mast cell protease 5. Biol. Chem. 2003;384;1527--1531.
86. Henningsson F. A role for cathepsin E in the processing of mast-cell carboxypeptidase A.J. Cell Sci. 2005;118:2035--2042.
87. Rath-Wolfson L. An immunocytochemical approach to the demonstration of intracellular processing of mast cell carboxypeptidase. Appl Immunohistochem Mol Morphol. 2001 Mar;9(1):81--5.
88. Dikov M.M., Springman E.B., Yeola S., Serafin W.E. Processing of procarboxypeptidase A and other zymogens in murine mast cells. J Biol Chem. 1994;269(41):25897--904.
89. Schmidt O., Teis D. The ESCRT machinery. Curr Biol. 2012;22(4): R 116-20.
90. Blair E.A., Castle A.M., Castle J.D. Proteoglycan sulfation and storage parallels storage of basic secretory proteins in exocrine cells. Am J Physiol. 1991;261(5 Pt 1): C 897--905.
91. Atiakshin D.A., Shishkina V.V., Gerasimova O.A., Meshkova V.Y., Tiemann M., Samodurova N.Y., Samoilenko T.V., Buchwalow I.B., Samoilova V.E. Combined histochemical approach in assessing tryptase expression in the mast cell population. Acta Histochem. 2021;123(4):151711.
92. Kormelink T.G., Arkesteijn G.J.A, van de Lest C.H.A., Geerts W.J.C., Nolte Hoen E.N.M., Goerdayal S.S, Altelaar M.A.F., Redegeld F.A., Wauben M.H.M. Mast Cell Degranulation Is Accompanied by the Release of a Selective Subset of Extracellular Vesicles That Contain Mast Cell- Specific Proteases. J. Immunol. 2016;197:3382--3392.
93. Lecce M., Molfetta R., Milito N.D., Santoni A., Paolini R. FceRI Signaling in the Modulation of Allergic Response: Role of Mast Cell- Derived Exosomes. Int J Mol Sci. 2020;21(15):5464.
94. Raposo G., Tenza D., Mecheri S., Peronet R., Bonnerot C., Desaymard C. Accumulation of major histocompatibility complex class II molecules in mast cell secretory granules and their release upon degranulation. Mol Biol Cell. 1997;8(12):2631--45.
95. Azouz N.P., Hammel I., Sagi-Eisenberg R. Characterization of mast cell secretory granules and their cell biology. DNA Cell Biol. 2014;33(10):647--51.
96. Tiwari N., Wang C.C., Brochetta C., Ke G., Vita F., Qi Z., Rivera J., Soranzo M.R., Zabucchi G., Hong W., Blank U. VAMP-8 segregates mast cell-preformed mediator exocytosis from cytokine trafficking pathways. Blood. 2008;Ш(7):3665--74.
97. Grimberg E., Peng Z., Hammel I., Sagi-Eisenberg R. Synaptotagmin III is a critical factor for the formation of the perinuclear endocytic recycling compartment and determination of secretory granules size. J Cell Sci. 2003;116(Pt 1):145--54.
98. Nakazawa S., Sakanaka M., Furuta K., Natsuhara M., Takano H., Tsuchiya S., Okuno Y., Ohtsu H., Nishibori M., Thurmond R.L., Hirasawa N., Nakayama K., Ichikawa A, Sugimoto Y, Tanaka S. Histamine synthesis is required for granule maturation in murine mast cells. Eur J Immunol. 2014;44(1):204--14.
99. Rickard A., Lagunoff D. Eosinophil peroxidase accounts for most if not all of the peroxidase activity associated with isolated rat peritoneal mast cells. Int Arch Allergy Immunol. 1994;103(4):365--9.
100. Ohtsu H., Kuramasu A., Tanaka S., Terui T., Hirasawa N., Hara M., Makabe-Kobayashi Y., Yamada N., Yanai K., Sakurai E., Okada M., Ohuchi K., Ichikawa A, Nagy A., Watanabe T. Plasma extravasation induced by dietary supplemented histamine in histamine- free mice. Eur J Immunol. 2002;32(6):1698--708.
101. Olszewski M.B., Groot A.J., Dastych J., Knol E.F. TNF trafficking to human mast cell granules: mature chain-dependent endocytosis. J Immunol. 2007;178(9):5701--9.
102. Duelli A., Ronnberg E., Waern I., Ringvall M., Kolset S.O., Pejler G. Mast cell differentiation and activation is closely linked to expression of genes coding for the serglycin proteoglycan core protein and a distinct set of chondroitin sulfate and heparin sulfotransferases. J Immunol. 2009;183(11):7073--83.
103. Moon TC, Befus AD, Kulka M. Mast cell mediators: their differential release and the secretory pathways involved. Front Immunol. 2014;5:569. doi: 10.3389/fimmu.2014.00569
104. Feyerabend T.B., Hausser H., Tietz A., Blum C., Hellman L., Straus A.H., Takahashi HK., Morgan E.S,. Dvorak A.M., Fehling H.J., Rodewald H.R. Loss of histochemical identity in mast cells lacking carboxypeptidase A. Mol Cell Biol. 2005;25(14):6199--210.
105. Stevens R.L., McNeil H.P., Wensing L.A., Shin K., Wong G.W., Hansbro P.M., Krilis S.A. Experimental Arthritis Is Dependent on Mouse Mast Cell Protease-5. J Biol Chem. 2017;292(13):5392-5404.
106. Dvorak A.M., Morgan E.S., Lichtenstein L., Weller P.F., Schleimer R.P. RNA is closely associated with human mast cell secretory granules, suggesting a role(s) for granules in synthetic processes. J Histochem Cytochem. 2000;48:1--12.
107. Dvorak A.M., Morgan E.S. Ribosomes and secretory granules in human mast cells: Close associations demonstrated by staining with a chelating agent. Immunol Rev. 2001;179:94--101.
108. Dvorak A.M. Ultrastructural studies of human basophils and mast cells. J Histochem Cytochem. 2005;53(9):1043--70
109. Atiakshin D., Buchwalow I., Horny P., Tiemann M. Protease profile of normal and neoplastic mast cells in the human bone marrow with special emphasis on systemic mastocytosis. Histochem Cell Biol. 2021;155(5):561--580.
110. Craig S.S., Schechter N.M., Schwartz L.B. Ultrastructural analysis of human T and TC mast cells identified by immunoelectron microscopy. Lab Invest. 1988;58(6):682--91.
111. Craig S.S., Schechter N.M., Schwartz L.B. Ultrastructural analysis of maturing human T and TC mast cells in situ. Lab Invest. 1989;60(1):147--57.
112. Weidner N., Austen K.F. Ultrastructural and immunohistochemical characterization of normal mast cells at multiple body sites. J Invest Dermatol. 1991;96(3 Suppl):26S-30S.
113. Crivellato E., Beltrami C.A., Mallardi F., Ribatti D. The mast cell: an active participant or an innocent bystander? Histol Histopathol. 2004;19(1):259--270.
114. De Boer P., Hoogenboom J.P., Giepmans B.N. Correlated light and electron microscopy: ultrastructure lights up! Nat Methods. 2015;12:503--13.
115. Caughey G.H. Mast cell proteases as pharmacological targets. Eur J Pharmacol. 2016;778:44--55.
116. Schwartz L.B. Localization of carboxypeptidase A to the macromolecular heparin proteoglycan-protein complex in secretory granules of rat serosal mast cells. J. Immunol. 1982;128:1128-1133.
117. Goldstein S.M., Leong J., Schwartz L.B., Cooke D. Protease composition of exocytosed human skin mast cell protease-proteoglycan complexes. Tryptase resides in a complex distinct from chymase and carboxypeptidase. J Immunol. 1992;148(8):2475--82.
118. Schwartz L.B., Riedel C., Caulfield J.P., Wasserman S.I., Austen K.F. Cell association of complexes of chymase, heparin proteoglycan, and protein after degranulation by rat mast cells. J Immunol. 1981;126(6):2071--8.
119. Forsberg E., Pejler G., Ringvall M., Lunderius C., Tomasini-Johansson B., Kusche-Gullberg M, Eriksson I, Ledin J, Hellman L, Kjellen L. Abnormal mast cells in mice deficient in a heparin-synthesizing enzyme. Nature. 1999;400(6746):773--6.
120. ..Humphries D.E., Wong G.W., Friend D.S., Gurish M.F., Qiu W.T., Huang C., Sharpe A.H., Stevens R.L. Heparin is essential for the storage of specific granule proteases in mast cells. Nature. 1999;400(6746):769--72. doi: 10.1038/23481
121. Dvorak A.M., McLeod R.S., Onderdonk A, Monahan- Earley R.A, Cullen J.B., Antonioli D.A., Morgan E., Blair JE., Estrella P., Cisneros R.L. Ultrastructural evidence for piecemeal and anaphylactic degranulation of human gut mucosal mast cells in vivo. Int Arch Allergy Immunol. 1992;99(1):74--83.
122. Xu H, Bin NR, Sugita S. Diverse exocytic pathways for mast cell mediators. Biochem Soc Trans. 2018;46(2):235--247.
123. Crivellato E., Nico B., Mallardi F., Beltrami C.A., Ribatti D. Piecemeal degranulation as a general secretory mechanism? Anat Rec A Discov Mol Cell Evol Biol. 2003;274(1):778--84.
124. Williams R.M., Webb WW.. Single granule pH cycling in antigen-induced mast cell secretion. J Cell Sci. 2000;113 Pt 21:3839--50.
125. Atiakshin D, Buchwalow I, Tiemann M. Mast cells and collagen fibrillogenesis. Histochem Cell Biol. 2020 Jul;154(1):21--40.
126. Veerappan A, Thompson M, Savage AR, Silverman ML, Chan WS, Sung B, Summers B, Montelione KC, Benedict P, Groh B, Vicencio AG, Peinado H, Worgall S, Silver RB, Mast cells and exosomes in hyperoxia-induced neonatal lung disease. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 2016;310(11): L1218--32.
127. Atiakshin D., Samoilova V., Buchwalow I., Boecker W., Tiemann M. Characterization of mast cell populations using different methods for their identification. Histochem Cell Biol. 2017;147(6):683--694.
128. Melo F.R., Wallerman O., Paivandy A., Calounova G., Gustafson A.M., Allis C.D., Sabari B.R., Zabucchi G., Pejler G. Tryptase-catalyzed core histone truncation: A novel epigenetic regulatory mechanism in mast cells. J Allergy Clin Immunol. 2017;140(2):474--485.
129. Alanazi S., Grujic M., Lampinen M., Rollman O., Sommerhoff C.P., Pejler G., Melo F.R.. Mast Cell beta-Tryptase Is Enzymatically Stabilized by DNA. Int J Mol Sci. 2020;21(14):5065. doi: 10.3390/ijms21145065
130. Alanazi S., Rabelo Melo F. and Pejler G Tryptase Regulates the Epigenetic Modification of Core Histones in Mast Cell Leukemia Cells. Front. Immunol. 2021;12:804408.
131. Kunder C.A., St John A.L., Li G,. Leong K.W., Berwin B., Staats HF, Abraham SN. Mast cell-derived particles deliver peripheral signals to remote lymph nodes. J Exp Med. 2009;206(11):2455--67.
132. Puri N., Roche P.A. Mast cells possess distinct secretory granule subsets whose exocytosis is regulated by different SNARE isoforms. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2008;105:2580--2585.
133. Mulloy B., Lever R. Page C.P.. Mast cell glycosaminoglycans. Glycoconjugate journal. 2017;34(3):351--361.
134. Metz M., Piliponsky A.M., Chen C.C., Lammel V., Abrink M., Pejler G., Tsai M, Galli SJ. Mast cells can enhance resistance to snake and honeybee venoms. Science. 2006;313(5786):526--30. doi: 10.1126/ science.1128877
135. Rivera J. Snake bites and bee stings: the mast cell strikes back. Nat Med. 2006;12(9):999--1000.
136. Asai S., Sato T., Tada T., Miyamoto T., Kimbara N., Motoyama N., Okada H, Okada N. Absence of procarboxypeptidase R induces complement-mediated lethal inflammation in lipopolysaccharide-primed mice. J Immunol. 2004;173(7):4669--74.
137. Sanglas L, Aviles FX, Huber R, Gomis-Ruth FX, Arolas JL. Mammalian metallopeptidase inhibition at the defense barrier of Ascaris parasite. Proc Natl Acad Sci US A. 2009;106(6):1743--7. doi: 10.1073/ pnas.0812623106
138. Maurer M, Wedemeyer J, Metz M, Piliponsky AM, Weller K, Chatterjea D, Clouthier DE, Yanagisawa MM, Tsai M, Galli SJ. Mast cells promote homeostasis by limiting endothelin-1-induced toxicity. Nat. Cell Biol. 2004;432:512--516.
139. Pejler G. The emerging role of mast cell proteases in asthma. Eur Respir J. 2019;54(4):1900685. doi: 10.1183/13993003.00685-2019
140. Owens EP, Vesey DA, Kassianos AJ, Healy H, Hoy WE, Gobe GC. Biomarkers and the role of mast cells as facilitators of inflammation and fibrosis in chronic kidney disease. Transl Androl Urol. 2019;8(Suppl2): S 175-S 183. doi: 10.21037/tau.2018.11.03.
141. Magnusdottir EI, Grujic M, Bergman J, Pejler G, Lagerstrom MC. Mouse connective tissue mast cell proteases tryptase and carboxypeptidase A3 play protective roles in itch induced by endothelin-1. J Neuroinflammation. 2020;17(1):123. Hultner L, Ehrenreich H. Mast cells and endothelin-1: A life-saving biological liaison? Trends Immunol. 2005;26:235--238.
142. Reddanna P, Prabhu KS, Whelan J, Reddy CC. Carboxypeptidase A-catalyzed direct conversion of leukotriene C 4 to leukotriene F4. Arch Biochem Biophys. 2003;413(2):158--63. doi: 10.1016/s0003-9861(03)00080-8
143. Goldstein SM, Leong J, Bunnett NW. Human mast cell proteases hydrolyze neurotensin, kinetensin and Leu5-enkephalin. Peptides. 1991;12(5):995--1000.
144. Bunnett NW, Goldstein SM, Nakazato P. Isolation of a neuropeptide-degrading carboxypeptidase from the human stomach. Gastroenterology. 1992;102(1):76--87.
145. Cochrane D.E., Carraway R.E., Boucher W, Feldberg RS. Rapid degradation of neurotensin by stimulated rat mast cells. Peptides. 1991;12(6):1187--94.
146. Piliponsky .A..M.., Chen .C.C., Nishimura T., Metz M., Rios E.J., Dobner P.R., Wada E, Wada K, Zacharias S, Mohanasundaram UM, Faix JD, Abrink M, Pejler G, Pearl RG, Tsai M, Galli SJ. Neurotensin increases mortality and mast cells reduce neurotensin levels in a mouse model of sepsis. Nat Med. 2008;14(4):392--8.
147. Kokkonen J.O, Vartiainen M., Kovanen P.T. Low density lipoprotein degradation by secretory granules of rat mast cells. Sequential degradation of apolipoprotein B by granule chymase and carboxypeptidase A. J Biol Chem. 1986;261(34):16067--72.
148. Abe M.А., Kurosawa M,, Ishikawa O, Miyachi Y. Effect of mast cell-derived mediators and mast cell-related neutral proteases on human dermal fibroblast proliferation and type I collagen production. J Allergy Clin Immunol. 2000;106(1Pt2): S 78--84.
149. Dell'Italia L.J., Collawn J, Ferrario C.M. Multifunctional Role of Chymase in Acute and Chronic Tissue Injury and Remodeling. Circ Res. 2018;122:319--336.
150. Okamoto Y, Takai S, Miyazaki M. Significance of chymase inhibition for prevention of adhesion formation. Eur. J. Pharmacol. 2004;484:357--359.
151. Balzar S, Fajt ML, Comhair SA, Erzurum SC, Bleecker E, Busse WW, Castro M, Gaston B, Israel E, Schwartz LB, Curran- Everett D, Moore CG, Wenzel SE. Mast cell phenotype, location, and activation in severe asthma. Data from the Severe Asthma Research Program. Am J Respir Crit Care Med. 2011;183(3):299--309.
152. Lill M, Koks S., Soomets U., Schalkwyk L.C., Fernandes C., Lutsar I., Taba P. Peripheral blood RNA gene expression profiling in patients with bacterial meningitis. Front Neurosci. 2013;7:33.
153. Mikus M.S., Kolmert J., Andersson L.I., Ostling J., Knowles R.G., Gomez C, Ericsson M, Thorngren J.O, Khoonsari P.E, Dahlen B, Kupczyk M, De Meulder B, Auffray C., Bakke P.S., Beghe B., Bel E.H., Caruso M., Chanez P., Chawes B, Fowler S.J., Gaga M., Geiser T., Gjomarkaj M, Horvath I, Howarth P.H., Johnston S.L., Joos G, Krug N, Montuschi P, Musial J, Nizankowska-Mogilnicka E, Olsson HK, Papi A, Rabe K.F, Sandstrom T, Shaw DE, Siafakas NM, Uhlen M, Riley JH, Bates S, Middelveld R.J.M, Wheelock C.E., Chung K.F., Adcock I.M, Sterk PJ, Djukanovic R., Nilsson P., Dahlen S.E., James A.; U-BIOPRED (Unbiased Biomarkers for the Prediction of Respiratory Disease outcome) Study Group; BIOAIR (Longitudinal Assessment of Clinical Course and Biomarkers in Severe Chronic Airway Disease) Consortium. Plasma proteins elevated in severe asthma despite oral steroid use and unrelated to Type-2 inflammation. Eur Respir J. 2021 Nov 4:2100142.
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Роль тучных клеток в регуляции гомеостаза организма. Локализация тучных клеток, их медиаторы. Секреция медиаторов и их функции. Основные типы тучных клеток. Рецепторы и лиганды, эффекты медиаторов. Участие тучных клеток в патологических процессах.
презентация [2,2 M], добавлен 16.01.2014Классификация аллергических реакций. Реагиновый механизм на поверхности мембран базофилов и тучных клеток. Реакции замедленного типа. Механизм воздействия попадающего в организм аллергена на сенсибилизированные лимфоциты с секрецией различных медиаторов.
презентация [84,2 K], добавлен 24.05.2014Понятие о гиперчувствительности – чрезмерном или неадекватном проявлении реакций приобретенного иммунитета. Стадии аллергической реакции. Эффект медиаторов тучных клеток. Диагностика атопий, кожные симптомы. Цитотоксические реакции против эритроцитов.
презентация [4,7 M], добавлен 13.09.2015Влияние однократного воздействия атропина на активность карбоксипептидазы Н и фенилметилсульфонилфторид-ингибируемой карбоксипептидазы. Изучение активности КПН и ФМСФ-КП при однократном введении атропина в отделах головного мозга и надпочечниках крыс.
статья [14,5 K], добавлен 19.07.2009Основное свойство стволовых клеток - дифференциация в другие типы клеток. Виды стволовых клеток. Рекрутирование (мобилизация) стволовых клеток, их пролиферация. Болезни стволовых клеток, их иммунология и генетика. Генная терапия и стволовые клетки.
курсовая работа [94,3 K], добавлен 20.12.2010Канцерогенез: определение и основные стадии опухолевой трансформации клеток, классификация и характеристика провоцирующих факторов. Вирусный онкогенез, клинические признаки. Биологические особенности и свойства злокачественных опухолевых клеток.
презентация [1,0 M], добавлен 24.10.2013Понятие и функции стволовых клеток, их типы в зависимости от способов получения, потенциал. Характеристики эмбриональных стволовых клеток. Дифференцировки стволовых клеток костного мозга. Органы и ткани, которые ученые смогли вырастить с их помощью.
презентация [817,5 K], добавлен 04.11.2013Некроз – омертвение, гибель клеток и тканей в живом организме под воздействием болезнетворных факторов. Этапы и виды некроза, их характеристика. Понятие и основные признаки биологической и клинической смерти. Посмертные процессы, развивающиеся на трупе.
контрольная работа [33,3 K], добавлен 20.08.2010Роль клеток миелоидного и лимфоидного рядов в функционировании иммунной системы. Комплементарная система как составляющая врожденного иммунитета. Положительная и отрицательная селекция развивающихся Т-клеток в тимусе и вне его. Этапы развития В-клеток.
реферат [30,1 K], добавлен 10.10.2009Факторы и регуляция дифференцировки. Стволовая клетка и дифферон. Особенности протекания и характерные признаки апоптоза и некроза. Причины и факторы опухолевой трансформации клеток. Описание стадий превращения нормальной клетки в трансформированную.
лекция [28,0 K], добавлен 27.07.2013Ознакомление с понятием и историей использования стволовых клеток. Рассмотрение особенностей эмбриональных стволовых клеток, геном которых находится в "нулевой точке", а также соматических - клеток взрослого организма. Основы процесса регенерации.
реферат [22,6 K], добавлен 21.05.2015Система гемостаза. Механизмы свертывания крови. Нарушения системы гемостаза у онкологических больных в раннем послеоперационном периоде. Механизм образования активных форм пептидов. Метод определения активности карбоксипептидазы N и содержания белка.
дипломная работа [144,2 K], добавлен 10.02.2011Дифференциация стволовых клеток. Использование стволовых клеток в медицине: проблемы и перспективы. Пуповинная кровь как источник стволовых клеток. Лекарства будут испытывать на стволовых клетках. Эмбриональные и соматические стволовые клетки.
реферат [851,0 K], добавлен 24.07.2010Понятие, классификация и применение стволовых клеток. Эмбриональные, фетальные и постнатальные клетки. Клиническое применение стволовых клеток для лечения инфаркта. Опыт применения биологического материала в неврологии и нейрохирургии, эндокринологии.
реферат [26,1 K], добавлен 29.05.2013Причины, механизмы, виды необратимого повреждения клеток и тканей. Ишемическое и гипоксическое, токсическое повреждение, повреждение, вызванное свободными радикалами, включая активированный кислород. Реакции свободных радикалов при гибели клеток.
реферат [30,4 K], добавлен 06.02.2009Закладка и первичная дифференцировка парафолликулярных клеток щитовидной железы человека, их значимость в регуляции процессов жизнедеятельности. Цитология и физиология С-клеток щитовидной железы. Медуллярный рак как один из видов злокачественной опухоли.
реферат [21,5 K], добавлен 21.03.2011Опухоли – группа генных болезней с неконтролируемой пролиферацией клеток, их классификация. Механизм действия радиационного канцерогенеза. Действие радиации на ДНК. Основные химические канцерогены. Защитные механизмы опухолевых клеток, их метаболизм.
презентация [1,9 M], добавлен 17.06.2014Анализ нейтрофилов как клеток крови, случаи их патологического изменения. Методы изучения нейтрофилов. Экспериментальная апробация способа получения гематологических характеристик, которые могут быть использованы как признаки патологии нейтрофилов.
курсовая работа [1,3 M], добавлен 29.02.2012Отношение к животным и этика их использования в экспериментах, история данного воспроса и его исследование на современном этапе. Изолированные культуры клеток и тканей. Методы, альтернативные работе с животными в медицине, их преимущества и значение.
контрольная работа [32,2 K], добавлен 06.06.2011Раздражимость как основное свойство живых клеток. Физиология возбудимых клеток. Строение и основные свойства клеточных мембран и ионных каналов. Физиология нервной ткани и синапсов. Классификация антиадренергических средств, механизм их действия.
курсовая работа [194,6 K], добавлен 02.03.2014
