Введение в биохимические процессы
Изучение процессов биокатализа. Строение и функции нуклеиновых кислот. Сущность обмена белков и липидов. Превращения углеводов. Роль гормонов, нейромедиаторов, витаминов и минеральных веществ. Биохимические процессы в печени, крови и нервной ткани.
| Рубрика | Химия |
| Вид | шпаргалка |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 04.02.2015 |
| Размер файла | 539,1 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Разрушаются эти нейромедиаторы под действием моноаминооксидаз.
В серотонинергических синапсах образуется серотонин из АК триптофана:
триптофан(гидроксилаза, +1/2О 2) 5-окситриптофан (декарбоксилаза, -СО 2) 5-окситриптамин (серотонин).
Разрушается под действием моноаминооксидаз.
Биохимия мышечной ткани
Мышечная ткань составляет 40-42 % от массы тела и около 50 % от обмена веществ приходится именно на мышечную ткань, а при интенсивной мышечной работе: до 80 % от обмена веществ.
Функции мышечной ткани:
1. сократительная;
2. теплопродукционная.
Структурные элементы: мембрана - сарколемма, цитоплазма - саркоплазма, сократительные элементы - миофибриллы. Строение под электронным микроскопом: изотропные диски, анизотропные диски, Z-линия.
Химический состав: 70-80 % воды, 17-21 % белков. Белки различны в разных местах: белки стромы - опорные (коллаген, эластин), белки саркоплазмы - ферменты (альбумины, глобулины, миоглобин). Миоглобин - хромопротеин, по структуре похож на гемоглобин и точно так же связывает кислород, но не трансформирует его. Белки миофибрилл: миозин (50 % всех белков миофибрилл), актин (25 % белков), тропомиозин, тропонины, актинины (все вместе составляют 25 % от всех белков миофибрилл).
Миозин. Отличается большим содержанием глутаминовой кислоты. Имеет отрицательный заряд. Он связывает ионы Са++ и Mg++. В присутствии Са++ миозин обладает активностью АТФ-азы. В присутствии Mg++ миозин связывает АТФ и АДФ. Способен взаимодействовать с актином.
Молекула миозина длинная - 160 нм и тонкая (ширина её - 2 нм), представляет собой две полипептидные цепи. Есть т.н. головки миозина.
Актин. Имеет три формы.
- мономерная форма: G-актин (глобулярная структура, глобулы полярные), связывается с АТФ;
- димерная;
- полимерная.
Мономеры могут соединяться в присутствии АТФ в димеры
G+G+АТФG-АТФ-G+ Фн,
из димеров могут образовываться полимеры: F-актин (от "фибрилла").
Тропомиозин. Представляет собой две - спирали (своеобразные нити). Он соединяется с тропонином и этот комплекс присоединяется к актину.
Тропонины. Глобулярный белок нескольких видов. Выделяют: TN-C, TN-I, TN-T.
TN-T связывается с тропомиозином, TN-I - ингибитор АТФ-азы, TN-C связывается с Ca++.
Имеют специфические отличия по АК составу от белков сердечной мышцы. Их можно определить с помощью иммуноферментного анализа.
Небелковые азотистые комплексы. Экстрактивные вещества
Экстрактивные вещества - небелковые азотистые вещества. К ним относятся: АТФ: 0,25-0,40 %. Креатин-фосфат - 0,4-1,0 % и его уровень растет при физической нагрузке. Он синтезируется из АРГ, МЕТ, ГЛИ, и может переходить в креатин. Формула креатин-фосфата:
COOH-CH2-N(CH3)-C(NH)-NH~PO3H2]
Карназин: -аланилгистидин, участвует в транспорте фосфатных остатков. Ансерин отличается от карназина тем, что имеет метильную группировку; его функция - транспорт ионов Са++.
Карнитин: производная -амино--гидроксимасляной кислоты. Корнитин транспортирует жирные кислоты через мембрану в митохондрии, поэтому мышечная ткань может использовать жирные кислоты в качестве источника энергии. В мышечной ткани есть свободные АК, пуриновые основания, мочевина.
Углеводы мышечной ткани
Гликоген: 0,2-2 %, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет).
Липиды - около 1 %. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды - компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии.
Минеральные вещества. K+, Na+ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca++, Mg++, Fe++ (особенно много в миоглобине).
Химический состав мышечной ткани может изменяться при патологиях: мышечные дистрофии, полимиозиты, атрофия мышц. Всё это приводит к снижению фибриллярных белков и увеличению содержания белков стромы, саркоплазмы, снижению уровня АТФ, креатин-фосфата. Креатинурия развивается при многих мышечных патологиях, нарушается удержание его в мышечной ткани. В норме креатин образуется в печени из ГЛИ, МЕТ, АРГ, потом попадает в кровь, достигает мышцы, где превращается в креатин-фосфат при участии АТФ; часть креатина может превращаться в креатинин, который выводится с мочой. При патологии креатин из крови сразу поступает в мочу - креатинурия.
Энергетическое обеспечение мышечного сокращения
Есть некоторые особенности:
1. энергия необходима периодически;
2. при сокращении мышцы нарушается ее кровоснабжение.
Механизмы преодоления:
1. мышечная ткань содержит миоглобин, который связывает кислород;
2. мышечная ткань отличается большим содержанием фосфорорганических соединений, что позволяет без окислительного распада углеводов сокращаться мышце.
Запасы АТФ небольшие, они используются за 0,5 сек сокращения, но при этом уровень АТФ не снижается, т.к. есть механизмы ресинтеза АТФ.
Ресинтез АТФ - образование АТФ из АДФ и неорганического фосфата.
Пути ресинтеза АТФ:
1. креатинкиназная реакция:
креатинфосфат+АДФ (креатинфосфокиназа) креатин+АТФ
Это основная реакция, причем реакция будет идти вправо при сокращении, а влево - в состоянии покоя. Т.о., креатинфосфат играет роль транспорта энергии из митохонрий.
2. аденилаткиназная реакция:
АДФ+АДФ (аденилаткиназа) АТФ+АМФ.
При этом АМФ подвергается распаду и выводится как мочевая кислота.
3. анаэробное окисление, при этом образуется молочная кислота. Эта реакция характерна для быстрых белых мышц.
4. аэробное окисление. Оно наиболее эффективно. Происходит окисление углеводов до воды и углекислого газа. Этот процесс характерен для красных мышц, окислению могут подвергаться не только углеводы, но и жирные кислоты.
Нарушения метаболизма при ишемической болезни сердца
Ишемия - недостаток кровоснабжения, при этом снижается уровень кислорода, снижается окислительное фосфсрилирование, увеличиваются анаэробные процессы. Это всё приводит к снижению уровня гликогена и повышению уровня лактата, что приводит к развитию ацидоза. Это в свою очередь приводит к ингибированию активности фосфофруктокиназы (блокируется гликолиз), снижается уровень АТФ, снижается уровень креатинфосфата. Нарушается проницаемость мембран, калий выходит из клетки, происходит выход ферментов в кровь (ферментемия). Содержание фибриллярных белков падает, увеличивается количество белков стромы. Нарушается окисление жиров в миокарде и вызывается жировая инфильтрация миокарда.
Биохимия мышечного сокращения
Раньше мышечное сокращение представляли как изменение структуры белка. Но эти представления были опровергнуты с помощью электронной микроскопии. Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за счет проникновения нитей актина между нитями миозина.
При этом необходимо наличие Са 2+. В покое кальций находится в трубочках саркоплазматического ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает Са 2+ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много АТФ, то свободного Са++ мало.
Если возникает раздражение нервного волокна, то Са 2+ выходит из саркоплазматического ретикулума за счет изменения проницаемости мембраны, и выход его приводит к взаимодействию головки миозина с актином. Если есть Са 2+ и АТФ, то белки продвигаются друг между другом. В покое миозин связан с Mg и АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не образуются. Выход Са 2+ вызывает распад АТФ и образование спаек.
1. SR-Ca2+ (нервное возбуждение) SR+ Ca2+
2. активация актина: А-Тр+ Ca2+ А+ Тр- Ca2+
3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ +Н 2О+Са 2+(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ
4. взаимодействие миозина и актина: М~Ф + А (+Са 2+, +Н 2О)М~А + Фн
5. М~А (сокращение)М-А+ работа
Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:
1. М-А + АТФМ-АТФ + А
2. связывание Са 2+: Т-Са 2++SR+АТФТ+SR- Са 2++ АДФ+Фн
3. связывание тропонина с актином: Т+АТ-А.
Биохимия соединительной ткани
Соединительная ткань составляет 50 % массы тела человека. Широко представлена в организме; это лимфоидная, жировая, костная ткани. Есть 3 принципа, по которым определяют соединительную ткань:
1. большое количество межклеточного вещества;
2. в межклеточном веществе присутствуют фибриллярные волокна (коллагеновые, эластиновые, ретикулярные);
3. главная функция заключается в синтезе комплексных веществ на экспорт (экстрацеллюлярные компоненты).
Функции соединительной ткани:
1. опорная (костная, хрящевая такни, сухожилия);
2. барьерная - связана с положением соединительной ткани. Защищает от проникновения инфекционных заболеваний. Имеются процессы фагоцитоза и иммуногенеза;
3. метаболическая - синтезирует на экспорт белки, макромолекулярные вещества (коллагеновые волокна), протеогликаны. Кортизол в фибробластах превращается в 11--оксиандростедион, который противоположен ему (кортизолу) по действию. Так, кортизол угнетает пролиферацию и синтетическую активность соединительной ткани, а 11--оксиандростедион увеличивает анаболизм;
4. депонирующая - выполняет жировая ткань, в которой депонируются жиры;
5. репаративная функция - образование рубцовой ткани.
Клеточные элементы соединительной ткани:
1. фибробласты - продуцируют коллаген, эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны;
2. тучные клетки (гепариноциты) - продуцируют гепарин, гистамин, 5-окситриптамин;
3. макрофаги;
4. плазматические клетки;
5. клетки, проникающие в соединительную ткань из крови (лимфоциты и др.).
Межклеточный матрикс соединительной ткани характеризуется наличием волокнистых структур.
Коллаген - наиболее распространенный белок (25-30 % от всех белков человека). Более 80 % всех белков он составляет в коже, костях, связках, сухожилиях, хрящах. Поэтому он долгое время считался белком соединительной ткани.
Коллаген характеризуется особым АК составом:
- 1/3 всех АК остатков приходится на глицин;
- значительное количество пролина (до 10 %);
- встречается гидроксипролин и гидроксилизин.
Большая часть представлена триадами - ГЛИ-Х-Y-, где Х - чаще пролин, а Y - чаще гидроксипролин. Эта регулярная последовательность представлена левозакрученной коллагеновой спиралью, более вытянутой, чем -спираль. Каждая из спиралей представляет собой полипептидную цепь. Несколько спиралей соединяются в одну суперспираль, удерживающуюся за счет водородных связей между субъединицами. Длинна суперспирали примерно 300 нМ.
По АК составу выделяют 2 вида коллагеновых цепей:
- 1; - 2. 1 могут быть 4-х типов: 1(I), 1(II), 1(III), 1(IV).
Наиболее распространен 1 тип, куда входит и [1(I)]22.
Процесс синтеза коллагена можно разделить на несколько этапов:
1. трансляция;
2. котрансляционная модификация цепи;
3. трансмембранный перенос;
4. внеклеточная модификация и образование коллагеновых волокон.
[рис. проколлагена: слева (N-конец) сигнальный пептид, затем 1050 АК остатков будущего коллагена, справа (С-конец) С-концевой пептид. Рисуется просто линия и на ней отмечается где и что].
Препроколлаген претерпевает процессинг в ходе прохождения через ЭПС и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. При этом происходят следующие процессы:
- гидроксилирование
пролилпептид (в составе белка)+ -КГ+ О 2(пролилгидроксилаза, витамин С) гидроксилпролилпептид + СООН-СН 2-СН 2-СООН (это сукцинат) +Н+. Пролилпептид рисуется как структура пролина с незакрытыми связями.
- гликозимирование - внедрение углевода, возможно только после гидроксилирования
гидроксилизин (с незакрытыми связями) +УДФ-галактоза (галактозилтрансфераза) галактозилпропептид+ УДФ.
Гликозимирование препятствует действию протеаз и способствует возникновению межцепочечных водородных связей.
- формирование тройной спирали коллагена. После этого невозможно ни гидроксилирование, ни гликозимирование.
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Превращения крахмала и низших углеводов, азотистых и пектиновых веществ во время водно-тепловой обработки крахмалистого сырья. Превращения крахмала и белковистых веществ под действием ферментов солода и ферментных препаратов при осахаривании сырья.
контрольная работа [26,6 K], добавлен 03.06.2017Физиологическая химия. Общая характеристика витамина А. Биохимические функции. Авитаминоз. Роль АТФ. Глюкоза. Формула глюкозы. Энергетика обмена. Функции липидов: структурная, энергетическая, резервная, защитная, регуляторная.
контрольная работа [28,7 K], добавлен 27.09.2006Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.
курс лекций [156,3 K], добавлен 24.12.2010Основные процессы, происходящие на стадии затирания и фильтрования затора, во время кипячения сусла с хмелем, на стадии охлаждения и осветления сусла. Химический состав дрожжевой клетки. Метаболизм аминокислот и белков. Биосинтез высших спиртов, эфиров.
контрольная работа [50,7 K], добавлен 03.06.2017Строение и основные свойства белков, их роль в живой природе. Пространственное строение белков. Качественные реакции на белки. Образование сгустков крови при ее свертывании. Белковые компоненты крови. Процесс образования и свертывания казеина.
презентация [1,2 M], добавлен 01.10.2012Изучение возможности существования форм жизни, которым свойственны биохимические процессы, полностью отличающиеся от возникших на Земле. Попытки замены углерода в молекулах органических веществ на другие атомы, и воды как растворителя на другие жидкости.
реферат [15,7 K], добавлен 06.12.2010Особенности водородной связи в жидкой воде, льду и водяном пару. Биохимические процессы конструктивного обмена или анаболизма и факторы стойкости дисперсных систем. Классификация водных микроорганизмов и способы их питания. Понятие кислотности воды.
контрольная работа [26,0 K], добавлен 12.11.2010Определение белков и их составных частей – аминокислот. Структура и функции белков в организме. Роль в обеспечении воспроизводства основных структурных элементов органов и тканей, а также образовании таких веществ, как, например, ферментов и гормонов.
курсовая работа [735,6 K], добавлен 16.12.2014Функции липидов в организме, сущность и биохимия жирового обмена в организме. Взаимодействие углеводного и липидного обменов, роль L-карнитина. Характеристика факторов, продуцирующих нарушения обмена, улучшение его за счет физических упражнений.
реферат [35,9 K], добавлен 17.11.2011Ферменты - белки-катализаторы, регулирующие процессы жизнедеятельности и обмена веществ в организме. Строение ферментов, их специфичность к субстрату, селективность и эффективность, классификация. Структура и механизм действия ферментов; их применение.
презентация [670,0 K], добавлен 12.11.2012Класс органических соединений, содержащих карбоксильные и аминогруппы, обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, алкалоидов).
доклад [20,6 K], добавлен 06.10.2006Изучение строение гетероциклов с конденсированной системой ядер: индол, скатол, пурин и пуриновые основания. Особенности структуры нуклеозидов и нуклеотидов. Строение АТФ и нуклеиновых кислот. Биологическая роль ДНК и РНК, их химическая структура.
реферат [45,6 K], добавлен 22.06.2010Изучение истории открытия нуклеиновых кислот, которые были названы так потому, что впервые были открыты в ядрах клеток, и из-за наличия в их составе остатков фосфорной кислоты. Нахождение нуклеиновых кислот в природе, их химические свойства и применение.
реферат [312,3 K], добавлен 18.04.2010Основные процессы, происходящие на стадии замачивания ячменя. Активация и синтез заново технологически значимых ферментов и растворение эндосперма под их действием с целью подготовки к переработке в процессе пивоварения. Процесс сушки солода, его стадии.
контрольная работа [26,0 K], добавлен 03.06.2017Процессы окисления этилена. Режимы, продукты, принципиальные типы и конструкции реакторов. Производство карбоновых кислот. Способы получения капролактама из первичного сырья (нефти, газа, угля). Процессы дегидрохлорирования в хлорорганическом синтезе.
курс лекций [719,2 K], добавлен 27.02.2009Работа и зона мощности, выполняемая спринтером бегуном в соревновательных условиях. Соотношение аэробных и анаэробных процессов в организме при ее выполнении. Биохимические изменения в мышцах, крови и моче спортсмена. Антиоксидантные системы организма.
курсовая работа [448,4 K], добавлен 01.12.2013Структура и функция нуклеотидов. Физико-химические показатели и оптические характеристики нуклеиновых кислот. Азотистые основания. Моносахариды: рибоза и дезоксирибоза. Молекулярная масса, содержание и локализация в клетке ДНК и РНК. Правила Чаргаффа.
курсовая работа [1,6 M], добавлен 11.12.2014Активные формы, функции и механизмы возникновения кислорода. Типы окислительных реакций. Антиоксидантная система организма, факторы клеточной защиты. Антиоксидантные ферменты крови. Виды свободных радикалов. Процессы перекисного окисления липидов.
курсовая работа [56,0 K], добавлен 29.09.2015Исходное сырье для получения стероидных гормонов, основные требования к их качеству и содержанию. Главные микробиологические превращения стероидов: введение гидроксильной группы, дегидрогенизация, микробиологическое восстановление, гидролиз эфиров.
контрольная работа [29,3 K], добавлен 19.02.2014Основные методы разделения и выделения веществ при биохимических исследованиях. Количественное определение белка в сыворотке крови. Химическая природа нуклеопротеидов. Применение единиц СИ для выражения результатов клинико-биохимических исследований.
учебное пособие [4,2 M], добавлен 11.03.2013
