Внутриклеточное содержание белков теплового шока 70 кДа и его взаимосвязь с продукцией активных форм кислорода в нейтрофилах человека при старении
Анализ содержания HSP70 в нейтрофилах человека в трех возрастных группах. Динамика изменения внутриклеточного уровня HSP70 в нейтрофилах в ответ на тепловой шок. Взаимосвязь содержания HSP70 и продукции кислорода, а также ее возрастные особенности.
| Рубрика | Медицина |
| Вид | диссертация |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 21.06.2015 |
| Размер файла | 480,4 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Полученные нами данные демонстрируют, что взаимосвязь между параметрами внутриклеточного уровня HSP70 и продукции АФК в нейтрофилах имеет существенные различия в разных возрастных группах. В молодом возрасте низкий уровень спонтанной продукции АФКЛЗХ спонт связан с высоким уровнем HSP70. Это можно объяснить двумя механизмами: 1) базальный внутриклеточный уровень HSP70 лимитирует продукцию АФК; 2) первоначальный низкий уровень HSP70 может способствовать повышению АФКЛЗХ спонт, который, как уже было упомянуто, обусловлен преимущественно работой NADPH-оксидазы. Несмотря на то, что HSP70 рассматриваются в качестве компонента внутриклеточной защиты, сами эти белки могут подвергаться разрушительному действию АФК. Примером может служить АФК-опосредованное карбонилирование HSP70 с последующим расщеплением с помощью калпаина, который рассматривается в качестве механизма разрушения лизосом, связанного с окислительным стрессом [Yamashima, 2013].
Важно отметить, что ни одна из корреляций, обнаруженных в группе молодых добровольцев, не сохранялась в других возрастных группах.
В группе долгожителей спонтанная продукция АФК (АФКDCF спонт, АФКЛЗХ спонт) отрицательно коррелировала с параметром ДHSP70ТШ, который как было в работе показано, зависит от возраста и достигает максимальных значений в группе долгожителей.
Пожилые доноры образовали единственную возрастную группу, где уровень HSP70 (HSP70basal, HSP70HS and ДHSP70HS) положительно коррелировал с индуцированной продукцией АФК (АФКЛЗХ инд). Вероятно, достаточное количество внутриклеточного HSP70 позволяет поддерживать ответ нейтрофилов в виде продукции АФК на патоген, который, как ранее было показано, снижен у пожилых доноров.
В виду того, что корреляции между определенными параметрами HSP70 и АФК носили не постоянный характер и изменялись в разных возрастных группах, нельзя исключать, что существуют другие регуляторные механизмы, которые играют роль посредников между работой HSP70 и продукцией АФК в нейтрофилах. Принимая во внимание теорию старения, основанную на клеточной гиперфункции [Blagosklonny MV., 2012a], можно объяснить различия взаимосвязи внутриклеточного уровня HSP70 и продукции АФК в разных возрастных группах. Согласно упомянутой теории, активация метаболизма сигнального пути, ингибируемого рапамицином (mTOR), который приводит к чрезмерной стимуляции клетки и ее гиперфункции, является основным фактором, вызывающим старение [Blagosklonny MV., 2012b]. Хроническое воспаление рассматривается как пример гиперфункции [Franceschi et al., 2000].
В нейтрофилах mTOR-путь регулирует продукцию воспалительных цитокинов, образование NET и АФК [Lindemann et al., 2004; Itakura and McCarty 2013; Rolas et al., 2013]. В свою очередь, сами АФК вовлечены в регуляцию метаболизма mTOR-пути [Radisavljevic and Gonzalez-Flecha, 2004]. Учитывая это, можно предположить, TOR-сигнальные пути гиперактивированы в нейтрофилах большинства пожилых доноров, и это сопутствует или приводит к увеличению продукции АФК в этих клетках. Гиперактивация может инициировать развитие компенсаторной резистентности, которая выражается в уменьшении индуцированной продукции АФК в ответ на опсонизированный зимозан в группе пожилых. В условиях резистентности к стимулирующим сигналам и гиперпродукции спонтанных АФК (АФКDCF спонт и АФКЛЗХ спонт) HSP70 принимают участие в регуляции сигнальных путей клетки, в том числе mTOR [Dokladny et al., 2013], которые могут поддерживать зимозан-индуцированный ответ нейтрофилов. Это может объяснить, наличие положительной корреляции между зимозан-индуцированной продукцией АФК и всех анализируемых параметров HSP70 (Таблица 1).
Таким образом, отсутствие положительной корреляции между параметрами HSP70 и АФК в нейтрофилах долгожителей может рассматриваться как фактор, связанный с увеличением продолжительности жизни людей. И наоборот, положительная связь между уровнем внутриклеточных HSP70 и индуцированной продукцией АФК может ассоциироваться с высоким риском смертности до 90 лет.
Выводы
1. В нейтрофилах человека не обнаружено достоверных возрастных изменений в общем внутриклеточном содержании HSP70. В то же время, разница между уровнем HSP70 после теплового шока и исходным внутриклеточным уровнем HSP70 увеличивалась с возрастом.
2. Индуцированное тепловым шоком кратковременное возрастание внутриклеточного уровня HSP70 в нейтрофилах, измеренного методом проточной цитометрии, не связано с синтезом белка de novo, а обусловлено временными конформационными изменениями белка, сопровождающимися усилением доступности эпитопов субстрат-связывающего домена к специфичным антителам.
3. Вызванные тепловым шоком изменения внутриклеточного уровня HSP70 характерны для конститутивного (Hsc70) и индуцированного (Hsp70) белков семейства HSP70.
4. В нейтрофилах в условиях гипертермии реализуется активный механизм высвобождения как Hsp70, так и Hsc70, сопряженный с процессом дегрануляции лизосом.
5. В группе пожилых доноров спонтанная внутриклеточная и внеклеточная продукция АФК в нейтрофилах увеличивается, а индуцированная - уменьшается. В группе долгожителей величины спонтанной внутриклеточной и индуцированной продукции АФК ниже, чем в группе пожилых, и достоверно не отличаются от аналогичных параметров, определенных в группе молодых добровольцев.
6. С помощью корреляционного анализа в группе пожилых выявлена положительная взаимосвязь внутриклеточного уровня HSP70 и индуцированной продукции АФК в нейтрофилах, аналогичная взаимосвязь отсутствовала в группах молодых и долгожителей. Указанное различие между группами пожилых и долгожителей может быть связано с высоким риском смертности в пожилом возрасте до 90 лет.
Список литературы
1. Бойко А.А., Ветчинин С.С., Сапожников А.М., Коваленко Е.И. (2014). Изменение уровня белков теплового шока семейства 70 кДа в нейтрофилах человека под действием теплового шока. Биоорганическая химия. 40(5):528-540.
2. Ветчинин С.С., Белова Е.В., Баранов А.М., Сапожников А.М., Маргулис Б.А. (2010 а). Штамм гибридных культивируемых клеток животных mus musculus 2Е4 - продуцент моноклональных антител, специфичных к белку теплового шока 70. Патент, номер публикации:2381271. http://www.fips.ru.
3. Ветчинин С.С., Николаева О.Г., Галкина Е.В., Сапожников А.М., Маргулис Б.А. (2010 б). Штамм гибридных культивируемых клеток животных mus musculus 6G2 - продуцент моноклональных антител, специфичных к белку теплового шока 70. Патент, номер публикации:2380413. http://www.fips.ru.
4. Гужова И.В. и Маргулис Б.А. (2000). Индукция и накопление БТШ70 приводят к формированию его комплексов с другими клеточными белками. Цитология. 42:647-652.
5. Кулинский В.И. (1999). Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита. Соросовский образовательный журнал. 5:17-26.
6. Мальцева В.Н. (2007). Респираторный взрыв и особенности его регуляции в периферических нейтрофилах при росте опухоли in vivo. Диссертация кандидата биологических наук, Пущино. Библиогр. 137 РГБ ОД, 61:07-3/1564. 113.
7. Маргулис Б.А и Гужова И.В. (2000). Белки стресса в эукариотической клетке. Цитология. 42(4):323-342.
8. Маргулис Б.А. и Гужова И.В. (2009). Двойная роль шаперонов в ответе клетки и всего организма на стресс. Цитология. 51(3): 219-228.
9. Abram C.L. and Lowel C.A. (2009). The ins and outs of leukocyte integrin signaling. Annu. Rev. Immunol. 27:339-362.
10. Agarraberes F.A. and Dice J.F. (2001). A molecular chaperone complex at the lysosomal membrane is required for protein translocation. J. Cell. Sci. 114:2491-2499.
11. Ahluwalia J., Tinker A., Clapp L.H., Duchen M.R., Abramov A.Y., Pope S., Nobles M. and Segal A.W. (2004). The large-conductance Ca2+- activated K+ channel is essential for innate immunity. Nature. 427:853-858.
12. Alonso-Fernбndez P., Puerto M., Matй I., Ribera J.M. and de la Fuente
M. (2008). Neutrophils of centenarians show function levels similar to those of young adults. J Am. Geriatr. Soc. 56(12):2244-2251.
13. Andrei C., Dazzi C., Lotti L., Torrisi M.R., Chimini G. and Rubartelli
A. (1999). The secretory route of the leaderless protein interleukin 1beta involves exocytosis of endolysosome-related vesicles. Mol. Biol. Cell. 10:1463-1475.
14. Angelidis C.E., Lazaridis I. and Pagoulatos G.N. (1999). Aggregation of hsp70 and hsc70 in vivo is distinct and temperature-dependent and their chaperone function is directly related to non-aggregated forms. Eur. J. Biochem. 259 (1-2):505-512.
15. Arai T., Yoshikai Y., Kamiya J., Nagino M., Uesaka K., Yuasa N., Oda K., Sano T. and Nimura Y.J. (2001). Bilirubin impairs bactericidal activity of neutrophils through an antioxidant mechanism in vitro. Surg. Res. 96(1):107-113.
16. Arispe N., Doh M. and De Maio A. (2002). Lipid interaction differentiates the constitutive and stress-induced heat shock proteins Hsc70 and Hsp70. Cell Stress Chaperones. 7:330-338.
17. Arispe N., Doh M., Simakova O., Kurganov B. and De Maio A. (2004). Hsc70 and Hsp70 interact with phosphatidylserine on the surface of PC12 cells resulting in a decrease of viability. FASEB J. 18:1636-1645.
18. Arita M., Ohira T., Sun Y.P., Elangovan S., Chiang N. and Serhan
C.N. (2007). Resolvin E1 selectively interacts with leukotriene B4 receptor BLT1 and ChemR23 to regulate inflammation. J. Immunol. 178:3912-3917.
19. Arnhold J. (2004). Properties, functions, and secretion of human myeloperoxidase. Biochemistry (Mosc). 69(1):4-9.
20. Asea A., Kraeft S.K., Kurt-Jones E.A., Stevenson M.A., Chen L.B., Finberg R.W., Koo G.C. and Calderwood S.K. (2000). HSP70 stimulates cytokine production through a CD14-dependant pathway, demonstrating its dual role as a chaperone and cytokine. Nat Med. 6(4):435-442.
21. Asea A., Rehli M., Kabingu E., Boch J.A., Bare O., Auron P.E., Stevenson M.A. and Calderwood S.K. (2002). Novel signal transduction pathway utilized by extracellular HSP70: role of toll-like receptor (TLR) 2 and TLR4. J. Biol. Chem. 277:15028-15034.
22. Babior B.M., Kipnes R.S. and Curnutte J.T. (1973). Biological defense mechanisms: the production by leukocytes of superoxide, a potential bactericidal agent. J. Clin. Invest. 52:741-744.
23. Bainton D.F. (1993). Neutrophilic leukocyte granules: from structure to function. Adv. Exp. Med. Biol. 336:17-33.
24. Balaban R.S., Nemoto S., Finkel T. (2005). Mitochondria, oxidants, and aging. Cell. 120:483-495.
25. Barreto A., Gonzalez J.M., Kabingu E., Asea A. and Fiorentino S. (2003). Stress-induced release of HSC70 from human tumors. Cell. Immunol. 222: 97-104.
26. Bass D.A., Parce J.W., Dechatelet L.R., Szejda P., Seeds M.C. and Thomas M. (1983). Flow cytometric studies of oxidative product formation by neutrophils: a graded response to membrane stimulation. J. Immunol. 130(4):1910- 1917.
27. Basu S., Binder R.J., Suto R., Anderson K.M. and Srivastava P.K. (2000). Necrotic but not apoptotic cell death releases heat shock proteins, wich deliver a partial maturation signal to dendritic cells and activate the NF-kappa B pathway. Int. Immunol. 12:1539-1546.
28. Basu, S., Binder R.J., Ramalingam T., Srivastava P.K. (2001). CD91 is a common receptor for heat shock proteins gp96, hsp90, hsp70, and calreticulin. Immunity. 14:303-313.
29. Bausero M.A., Gastpar R., Multhoff G. and Asea A. (2005). Alternative mechanism by wich IFN-gamma enhances tumor recognition: active release of heat shock protein 72. J. Immunol. 175: 2900-2912.
30. Beaulieu A.D., Paquin R., Rathanaswami P. and McColl S.R. (1992). Nuclear signaling in human neutrophils: stimulation of RNA synthesis as a response to a limited number of proinflomatory agonists. . J. of Biol. Chem. 267 (1):426-432.
31. Becker T., Hartl F.U. and Wieland F. (2002). CD40, an extracellular receptor for binding and uptake of Hsp70-peptide complexes. J. Cell. Biol. 158:1277-1285.
32. Beere H.M. (2005). Death versus survival: functional interaction between the apoptotic and stress inducible heat shock protein pathways. J. Clin. Invest. 15:2633-2639.
33. Beere H.M. (2004). The stress of dying': the role of heat shock proteins in the regulation of apoptosis. J. Cell Sci. 117:2641-2651.
34. Behnke J. and Hendershot L.M. (2014). The large Hsp70 Grp170 binds to unfolded protein substrates in vivo with a regulation distinct from conventional Hsp70s. J. Biol. Chem. 289(5):2899-2907.
35. Bernadett K. and Greensmith L. (2009). Induction of heat shock proteins for protection against oxidative stress. Advanced Drug Delivery Reviews. 61:310-318.
36. Bhatnagar S., Shinagawa K., Castellino F.J. and Schorey J.S. (2007). Exosomes released from macrophages infected with intracellular pathogens stimulate a proinflammatory response in vitro and in vivo. Blood. 110:3234-3244.
37. Binder R.J. (2009). CD40-independent engagement of mammalian hsp70 by antigen-presenting cells. J. Immunol. 182:6844-6850.
38. Binet F., Chiasson S. and Girard D. (2010). Evidence that endoplasmic reticulum (ER) stress and caspase-4 activation occur in human neutrophils. Biochem. Biophys. Res. Commun. 391(1):18-23.
39. Blagosklonny M.V. (2008). ROS or TOR. Cell Cycle. 7(21):3344- 3354.
40. Blagosklonny M.V. (2012a). Answering the ultimate question Їwhat is the proximal cause of aging??. Aging. 4(12):861-877.
41. Blagosklonny M.V. (2012b). Cell cycle arrest is not yet senescence, which is not just cell cycle arrest: terminology for TOR-driven aging. Aging (Albany NY). 4(3):159-165.
42. Blake, M.J., Udelsman R., Feulner, G.J., Norton, D.D. and Holbrook,
N.J. (1991). Stress-induced heat shock protein 70 expression in adrenal cortex: an adrenocorticotropic hormone-sensitive, age-dependent response. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88:9873-9877.
43. Bocanegra V., Manucha W., Peсa M.R. and Cacciamani V. (2010). Caveolin-1 and Hsp70 interaction in microdissected proximal tubules from spontaneously hypertensive rats as an effect of Losartan. J. Hypertens. 28(1):143- 155.
44. Bokoch G.M. and Knaus U.G. (1994). The role of small GTP-binding proteins in leukocyte function. Curr. Opin. Immunol. 6(1):98-105.
45. Borregaard N. and Cowland J.B. (1997). Granules of the human neutrophilic polymorphonuclear leukocyte. Blood. 89:3503-3521.
46. Borregaard N., Kjeldsen L., Rygaard K., Bastholm L., Nielsen M.H., Sengelшv H., Bjerrum O.W., Johnsen A.H. (1992). Stimulus-dependent secretion of plasma proteins from human neutrophils. J. Clin. Invest. 90(1):86-96.
47. Boveris A. (1984). Determination of the production of superoxide radicals and hydrogen peroxide in mitochondria. Methods Enzymol. 105:429-435.
48. Brinkmann V., Reichard U., Goosmann C., Fauler B., Uhlemann Y., Weiss D.S, Weinrauch Y. and Zychlinsky A. (2004). Neutrophil extracellular traps kill bacteria. Science. 303(5663):1532-1535.
49. Brъ, J.C., Souto S., Alcolea R., Antуn A., Remacha M., Camacho M., Soler M., Brъ I., Porres A. and Vila L. (2009). Tumour cell lines HT-29 and FaDu produce proinflammatory cytokines and activate neutrophils in vitro: possible applications for neutrophil-based antitumour treatment. Mediators Inflamm. 2009:817498. doi: 10.1155/2009/817498.
50. Bullen J.J. and Armstrong J.A. (1979). The role of lactoferrin in the bactericidal function of polymorphonuclear leucocytes. Immunology. 36:781-791.
51. Bundgaard J.R., Sengelov H., Borregaard N. and Kjeldsen L. (1994). Molecular cloning and expression of a cDNA encoding NGAL: a lipocalin expressed in human neutrophils. Biochem. Biophys. Res. Commun. 202:1468- 1475.
52. Calderwood S.K., Murshid A. and Prince T. (2009). The shock of aging: molecular chaperones and the heat shock response in longevity and aging. Gerontology. 55(5):550-558.
53. Calderwood, S.K., Theriault J.R. and Gong J. (2005). Message in a bottle: role of the 70 kilodalton heat shock protein family in anti-tumor immunity. Eur. J. immunol. 35:2518-2527.
54. Callahan M.K., Chaillot D., Jacquin C., Clark P.R. and Minoret A. (2002). Differential acquisition of antigenic peptides by Hsp70 and Hsc70 under oxidative conditions. J. Biol. Chem. 277(37):33604-33609.
55. Campisi J. and Fleshner M. (2003). Role of extracellular HSP72 in acute stress-induced potentiation of innate immunity in active rats. J. Appl. Physiol. 94:43-52.
56. Cash J.L., Christian A.R. and Greaves D.R. (2010). Chemerin peptides promote phagocytosis in a ChemR23- and Syk-dependent manner. J.Immunol. 184:5315-5324.
57. Cassatella M.A., Meda L., Bonora S., Ceska M. and Costantin G. (1993). Interleukin 10 inhibites the release of proinflammatory cytokines from human polymorphonuclear leukocytes. Evidence for an autocrine role of TNFб and
IL-1в in mediating the production of IL-8 triggered by lipopolysaccharide. J. Exp. Med. 178: 2207-2212.
58. Cassatella M. (2010). Fundamentals of inflammation, Neutrophils II. Cambridge University Press. 4B:52.
59. Cevenini E, Invidia L, Lescai F, Salvioli S, Tieri P, Castellani G and Franceschi C. (2008). Human models of aging and longevity. Expert. Opin. Biol. Ther. 8(9):1393-1405.
60. Chalmin F., Ladoire S., Mignot G., Vincent J., Bruchard M. Remy- Martin J.P., Boireau W., Rouleau A., Simon B., Lanneau D., De Thonel A., Multhoff G., Hamman A., Martin F., Chauffert B., Solary E., Zitvogel L., Garrido C., Ryffel B., Borg C., Apetoh L., Rйbй C., Ghiringhelli F. (2010). Membrane- associated Hsp72 from tumor-derived exosomes mediates STAT3-dependent immunosuppressive function of mouse and human myeloid-derived suppressor cells. J. Clin. Invest. 120(2):457-471.
61. Chen, S. and Brown. I. R. (2007). Translocation of constitutively expressed heat shock protein Hsc70 to synapse-enriched areas of the cerebral cortex after hyperthermic stress. J. Neurosci. Res. 85(2):402-409.
62. Cieutat A.M., Lobel P., August J.T., Kjeldsen L., Sengelшv H., Borregaard N. and Bainton D.F. (1998). Azurophilic granules of human neutrophilic leukocytes are deficient in lysosome-associated membrane proteins but retain the mannose 6-phosphate recognition marker. Blood. 91(3): 1044-1055.
63. Clayton, A., Turkes A., Navabi H., Mason M.D. and Tabi Z. (2005). Induction of heat shock proteins in B-cell exosomes. J. Cell. Sci. 118:3631-3638.
64. Cline M. (1966). Phagocytosis and synthesis or ribonucleic acid in human granulocytes. Nature. 212(5069):1431-1433.
65. Colotta F.R., Polentarutti N., Sozzani S. and Mantovani A. (1992). Modulation of granulocyte survival and programmed cell death by cytokines and bacterial products. Blood. 80:2012-2020.
66. Coxon A., Cullere X., Knight S., Sethi S.,WakelinM.W., Stavrakis G., Luscinskas F.W., Mayadas T.N. (2001). FcгRIII mediates neutrophil recruitment
to immune complexes. A mechanism for neutrophil accumulation in immune- mediated inflammation. Immunity. 14(6):693-704.
67. Cuanalo-Contreras K., Mukherjee A. and Soto C. (2013). Role of protein misfolding and proteostasis deficiency in protein misfolding diseases and aging. Int. J. Cell Biol. 2013:638083. doi: 10.1155/2013/638083.
68. Da Silva K.P. and Borges J.C. (2011). The molecular chaperone Hsp70 family members function by a bidirectional heterotrophic allosteric mechanism. Protein Pept. Lett. 18(2):132-142.
69. Daлron M., Jaeger S., Du Pasquer L. and Vivier E. (2008). Immunoreceptor tyrosine-based inhibition motifs: a quest in the past and future. Immunol. Rev. 224:11-43.
70. Dahlgren C., Carlsson S.R., Karlsson A., Lundqvist H. and Sjцlin C. (1995). The lysosomal membrane glycoproteins Lamp-1 and Lamp-2 are present in mobilizable organelles, but are absent from the azurophil granules of human neutrophils. J. Biochem. 311(2):667-674.
71. Daugaard M, Rohde M and Jддttelд M. (2007). The heat shock protein 70 family: Highly homologous proteins with overlapping and distinct functions. FEBS Lett. 581(19):3702-3710.
72. Davies, E.L., Bacelar M.M., Marshall M.J., Johnson E., Wardle T.D., Andrew S.M. and Williams J.H. (2006). Heat shock proteins form part of a danger signal cascade in response to lipopolysaccharide and GroEL. Clin. Exp. Immunol. 145(1):183-189.
73. De Maio A. (2011). Extracellular heat shock proteins, cellular export vesicles, and Stress Observation System: a form of communication during injury, infection, and cell damage. It is never known how far a controversial finding will go! Dedicated to Ferruccio Ritossa. Cell Stress and Chaperones. 16:235-249.
74. Deban L., Russo R.C., Sironi M., Moalli F., Scanziani M., Zambelli V., Cuccovillo I., Bastone A., Gobbi M. and Valentino S. (2010). Regulation of leukocyte recruitment by the long pentraxin PTX3. Nat. Immunol. 11:328-334.
75. DeCoursey T.E., Morgan D. and Cherny V.V. (2003). The voltage dependence of NADPH oxidase reveals: why phagocytes need proton channels. Nature. 422:531-534.
76. Di Carlo E., Forni G., Lollini P. L., Colomobo M. P., Modesti A. and Musiani P. (2001). The intriguing role of polymorphonuclear neutrophils in antitumor reactions. Blood. 97:339-345.
77. Dokladny K., Zuhl M. N., Mandell M., Bhattacharya D., Schneider S., Deretic V. and Moseley P. L. (2013). Regulatory coordination between two major intracellular homeostatic systems: heat shock response and autophagy. J. Biol. Chem. 288:14959-14972.
78. Dubinina E.E. (2001). The role of reactive oxygen species as signal molecules in tissue metabolism in oxidative stress Vopr. Med. Khim. 47(6):561- 581.
79. Durant S., Korkmaz B., Horwitz M.S., Jenne D.E. and Gauthier F. (2010). Neutrophil elastase, proteinase 3, and cathepsin G as therapeutic targets in human diseases. Pharmacol. Rev. 62(4):726-759.
80. Edrey Y.H. and Salmon A.B. (2014). Revisiting an age-old question regarding oxidative stress. Free. Radic. Biol. Med. 71:368-378.
81. Edwards S.W. and Hallett M.B. (1997). Seeing the wood for the trees: the forgotten role of neutrophils in rheumatoid arthritis. Immunol.Today. 18:320- 324.
82. Eid N.S., Kravath R.E. and Lanks K.W. (1987). Heat-shock protein synthesis by human polymorphonuclear cells J. Exp. Med. 165:1448-1452.
83. Evdokimovskaya Y., Skarga Y., Vrublevskaya V. and Morenkov O. (2010). Secretion of the heat shock proteins HSP70 and HSC70 by baby hamster kidney (BHK-21) cells. Cell. Biol. Int. 34(10):985-990.
84. Evdonin A.L., Martynova M.G., Bystrova O.A., Guzhova I.V., Margulis B.A. and Medvedeva N.D. (2006). The release of Hsp70 from A431
carcinoma cells is mediated by secretory-like granules. Eur. J. Cell. Biol. 85:443- 455.
85. Febbraio M.A., Steensberg A., Walsh R., Koukoulas I., van Hall G., Saltin B. and Pedersen B.K. (2002). Reduced glycogen availability is associated with an evation in HSP72 in contracting human skeletal muscle. J. Physiol. 538:911-917.
86. Ferrando-Martнnez S., Romero-Sбnchez M.C., Solana R., Delgado J., de la Rosa R., Muсoz-Fernбndez M.A., Ruiz-Mateos E. and Leal M. (2013). Thymic function failure and C-reactive protein levels are independent predictors of all-cause mortality in healthy elderly humans. Age. 35(1):251-259.
87. Fortin C.F., McDonald P.P., Lesur O. and Fьlцp T.J. (2008). Aging and neutrophils: there is still much to do. Rejuvenation. Res. 11(5):873-882.
88. Fox S., Leitch A.E., Duffin R., Haslett C. and Rossi A.G. (2010). Neutrophil apoptosis: relevance to the innate immune response and inflammatory disease. J. Innate Immun. 2:216-227.
89. Franceschi C., Bonafи M., Valensin S., Olivieri F., De Luca M., Ottaviani E. and De Benedictis G. (2000). Inflamm-aging. An evolutionary perspective on immunosenescence. Ann. N. Y. Acad. Sci. 908:244-254.
90. Franceschi C., Valensin S., Bonafи M., Paolisso G., Yashin A.I., Monti
D. and De Benedictis G. (2000). The network and the remodeling theories of aging: historical background and new perspectives. Exp. Gerontol. 35(6-7):879- 896.
91. Fulop T., Larbi A., Douziech N., Fortin C., Guйrard K.P., Lesur O., Khalil A. and Dupuis G. (2004). Signal transduction and functional changes in neutrophils with aging. Aging Cell. 3(4):217-226.
92. Fьlцp T.J., Fouquet C., Allaire P., Perrin N., Lacombe G., Stankova J., Rola-Pleszczynski M., Gagnй D., Wagner J.R., Khalil A. and Dupuis G. (1997). Changes in apoptosis of human polymorphonuclear granulocytes with aging. Mech. Ageing. Dev. 96:15-34.
93. Fuortes M., Melchior M., Han H., Lyon G.J. and Nathan C. (1999). Role of the tyrosine kinase pyk2 in the integrindependent activation of human neutrophils by TNF. J. Clin. Invest. 104:327-335.
94. Futosi K., Fodor S. and Mуcsai A. (2013). Neutrophil cell surface receptors and their intracellular signal transduction pathways. Int. Immunopharmacol. 17(3):638-650.
95. Galligan C. and Yoshimura T. (2003). Phenotypic and functional changes of cytokine-activated neutrophils. Chem. Immunol. Allergy. 83:24-44.
96. Gao B. and Tsan M.F. (2003). Endotoxin contamination in recombinant human heat shock protein 70 (Hsp70) preparation is responsible for the induction of tumor necrosis factor б release by murine macrophages. J. Biol. Chem. 278:174-179.
97. Garcнa-Garcнa E. and Rosales C. (2002). Signal transduction during Fc- receptor-mediated phagocytosis. J. Leukoc. Biol. 72:1092-1108.
98. Gastpar R., Gross C., Rossbacher L., Ellwart J., Riegger J. and Multhoff G. (2004). The cell surface-localized heat shock protein 70 epitope TKD induces migration and cytolytic activity selectively in human NK cells. J. Immunol. 172:972-980.
99. Giraldo E., Multhoff G. and Ortega E. (2010). Noradrenaline increases the expression and release of Hsp72 by human neutrophils. Brain Behav. Immun. 24(4):672-677.
100. Goldenthal K.L., Hedman K., Chen J.W., August J.T. and Willingham
M.C. (1985). Postfixation detergent treatment for immunofluorescence suppresses localization of some integral membrane proteins. J. Histochem. Cytochem. 33(8):813-820.
101. Gresham H.D., Goodwin J.L., Allen P.M., Anderson D.C. and Brown
E.J. (1989). A novel member of the integrin receptor family mediates Arg-Gly- Asp-stimulated neutrophil phagocytosis. J. Cell. Biol. 108(5):1935-1943.
102. Gross C., Hansch D., Gastpar R. and Multhoff G. (2003). Interaction of heat shock protein 70 peptide with NK cells involves the NK receptor CD94. Biol. Chem. 384:267-279.
103. Gross C., Koelch W., DeMaio A., Arispe N. and Multhoff G. (2003). Cell surface-bound heat shock protein 70 (Hsp70) mediates perforin independent apoptosis by specific binding and uptake of granzyme B. J.Biol. Chem. 278:41173- 41181.
104. Gullberg U., Bengtsson N., Bulow E., Garwicz D., Lindmark A. and Olsson I. (1999). Processing and targeting of granule proteins in human neutrophils. J. Immunol. Methods; 232:201-210.
105. Gьnther E. and Walter L. (1994). Genetic aspects of the hsp70 multi- family in vertebrates. Experientia. 50: 987-1001.
106. Gupta S.C., Siddique H.R., Mathur N., Vishwakarma A.L., Mishra R.K.,Saxena D.K. and Chowdhuri D.K. (2007). Induction of hsp70, alterations in oxidative stress markers and apoptosis against dichlorvos exposure in transgenic Drosophila melanogaster: modulation by reactive oxygen species. Biochim. Biophys. Acta. 1770(9):1382-1394.
107. Guzhova I. and Margulis B. (2006). Hsp70 Chaperone as a survival factor in cell pathology international. Int. Rev. Cytol. 254: 101-149.
108. Guzhova I.V., Darieva Z.A., Melo A.R. and Margulis B.A. (1997). Major stress protein Hsp70 interacts with NF-kB regulatory complex in human T- lymphoma cells. Cell Stress Chaperones. 2:132-139.
109. Halliwell B. (1989). Free radicals, reactive oxygen species and human disease: a critical evaluation with special reference to atherosclerosis. Br. J. Exp. Pathol. 70:737-757.
110. Halliwell B. (2007). Oxidative stress and cancer: have we moved forward. J. Biochem. 401: 1-11.
111. Harman D. (1956). Ageing: a theory based on free radical and radiation chemistry. J. Gerontol. 11:298-300.
112. Hauet-Broere F., Wieten L., Guichelaar T., Berlo S., van der Zee R. and Van Eden W. (2006). Heat shock proteins induce T cell regulation of chronic inflammation. Ann. Rheum. Dis. 65(3): iii65-iii68. doi:10.1136/ard.2006.058495.
113. Hazeldine J., Harris P., Chapple I.L., Grant M., Greenwood H., Livesey A., Sapey E. and Lord J.M. (2014). Impaired neutrophil extracellular trap formation: a novel defect in the innate immune system of aged individuals. Aging Cell. 13(4):690-698.
114. Helmbrecht K., Zeise E. and Rensing L. (2000). Chaperone in cell cycle regulation and mitogenic signal transduction: a review. Cell Prolif. 33: 341- 365.
115. Henderson L.M., Chappell J.B. and Jones O.T. (1988). Superoxide generation by the electrogenic NADPH oxidase of human neutrophils is limited by the movement of a compensating charge. Biochem. J. 255:285-290.
116. Hibbs M.S. and Bainton D.F. (1989). Human neutrophil gelatinase is a component of specific granules. J. Clin. Invest. 84:1395-1402.
117. Hightower L. E. and Guidon P.T. (1989). Selective release from cultured mammalian cells of heat-shock (stress) proteins that resemble gliaaxon transfer proteins. J. Cell Physiol. 138:257-266.
118. Hцhfeld J. (1998). Regulation of the heat shock conjugate Hsc70 in the mammalian cell: the characterization of the anti-apoptotic protein BAG-1 provides novel insights. Biol. Chem. 379(3):269-274.
119. Hцhn A., Kцnig J. and Grune T. (2013). Protein oxidation in aging and the removal of oxidized proteins. J. Proteomics. 92:132-159.
120. Hole P.S., Pearn L., Tonks A.J., James P.E., Burnett A.K., Darley R.L. and Tonks A. (2010). Ras-induced reactive oxygen species promote growth factor- independent proliferation in human CD34+ hematopoietic progenitor cells. Blood. 115(6):1238-1246.
121. Hunter-Lavin C., Davies E.L, Bacelar M. M., Marshall M. J., Andrew
S. M. and William J.H. (2004). Hsp70 release from peripheral blood mononuclear cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 324(2): 511-517.
122. Hut H.M., Kampinga H.H. and Sibon O.C. (2005). Hsp70 protects mitotic cells against heat-induced centrosome damage and division abnormalities. Mol.Biol. Cell. 16:3776-3785.
123. Iking-Konert C., Vogl T., Prior B., Wagner C., Sander O., Bleck E., Ostendorf B., Schneider M., Andrassy K., Hдnsch G.M. (2008). T lymphocytes in patients with primary vasculitis: expansion of CD8+ T cells with the propensity to activate polymorphonuclear neutrophils. Rheumatology (Oxford). 47(5):609-616.
124. Itakura A. and McCarty O.J.T. (2013). Pivotal role for the mTOR pathway in the formation of neutrophil extracellular traps via regulation of autophagy. Am. J. Physiol. Cell Physiol. 305:C348-C354.
125. Iyer S.S., Pearson D. W., Nauseef W. M. and Clark R. A. (1994). Evidence for a readily dissociable complex of p47phox and p67phox in cytosol of unstimulated human neutrophils. J. Biol. Chem. 269(35):22405-22411.
126. Jaattela M. (1999). Heat shock proteins as cellular lifeguards. Ann. Med. 31:261-271.
127. Jack R.M. and Fearon D.T. (1988). Selective synthesis of mRNA and proteins by human peripheral blood neutrophils. J. Immunol. 140(12):4286-4293.
128. Jaillon S., Galdiero M.R., Del Prete D., Cassatella M.A., Garlanda C. and Mantovani A. (2013). Neutrophils in innate and adaptive immunity. Semin. Immunopathol. 35(4):377-394.
129. Jiang J., Prasad K., Lafer E. M. and Sousa R. (2005). Structural basis of interdomain communication in the Hsc70 chaperone. Mol. Cell. 20:513-524.
130. Johnson J. and Fleshner M. (2006). Releasing signals, secretory pathways, and immune function of endogenous extracellular heat shock protein 72. J. Leukoc. Biol. 79:425-434.
131. Jornot L., Mirault M.E. and Junod A.F. (1991). Differential expression of hsp70 stress proteins in human endothelial cells exposed to heat shock and hydrogen peroxide. Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. 5(3):265-275.
132. Kallenberg C.G. (2011). Pathogenesis of ANCA-associated vasculitis, an update. Clin. Rev. Allergy. Immunol. 41(2):224-231.
133. Kampinga H.H, Hageman J.,Vos M.J., Kubota H., Tanguay R.M., Bruford E.A., Cheetham M.E., Chen B. and Hightower L.E. (2009). Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins. Cell Stress and Chaperones. 14:105-111.
134. Kaufmann S.H. (1990). Heat-shock proteins: a link between rheumatoid arthritis and infection? Curr. Opin. Rheumatol. 2:430-435.
135. Kensler T.W., Wakabayashi N., Biswal S. (2007). Cell survival responses to environmental stresses via the Keap1-Nrf2-ARE pathway. Annu.Rev. Pharmacol. Toxicol. 47: 89-116.
136. Khan N.A. and Sotelo J. (1989). Heat shock stress is deleterious to CNS cultured neurons microinjected with anti-HSP70 antibodies. Biol. Cell. 65:199-202.
137. Kirkwood T.B. (2005). Understanding the odd science of aging. Cell. 120(4):437-447.
138. Kityk R., Kopp J., Sinning I. and Mayer M. (2012). Structure and dynamics of the ATP-bound open conformation of Hsp70 chaperones. Molecular Cell. 48: 863-874.
139. Klebanoff S.J. (1974). Role of the superoxide anion in the myeloperoxidase-mediated antimicrobial system. J. Biol. Chem. 249(12):3724- 3728.
140. Klut M.E., Ruehlmann D.O., Li L., Whalen B.A., Van Breemen C. and Hogg J.C. (2002). Age-related changes in the calcium homeostasis of adherent neutrophils. Exp. Gerontol. 37:533-541.
141. Kobayashi K., Takahashi K. and Nagasawa S. (1995). The role of tyrosine phosphorylation and Ca2+ accumulation in Fc gamma-receptor-mediated phagocytosis of human neutrophils. J. Biochem. 117(6):1156-1161.
142. Kotoglou P., Kalaitzakis A., Vezyraki P., Tzavaras T., Michalis L.K., Dantzer F., Jung J.U. and Angelidis C. (2009). Hsp70 translocates to the nuclei and nucleoli, binds to XRCC1 and PARP-1, and protects HeLa cells from single-strand DNA breaks. Cell Stress Chaperones. 14(4):391-406.
143. Kovalchin J.T., Wang R., Wagh M.S., Azoulay J., Sanders M. and Chandawarkar R.Y. (2006). In vivo delivery of heat shock protein 70 accelerates wound healing by up-regulating macrophage-mediated phagocytosis. Wound Repair Regen. 14:129-137.
144. Kregel K.C. and Zhang H.J. (2007). An integrated view of oxidative stress in aging: basic mechanisms, functional effects, and pathological considerations. Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 292(1):18-36.
145. Krepuska M., Szeberin Z., Sуtonyi P., Sarkadi H., Fehйrvбri M., Apor A., Rimely E., Prohбszka Z. and Acsбdy G. (2011). Serum level of soluble Hsp70 is associated with vascular calcification. Cell Stress Chaperones. 16(3):257-265.
146. Lacy P. and Eitzen G. (2008). Control of granule exocytosis in neutrophils. Front. Biosci. 13:5559-5570.
147. Lancaster G. I. and Febbraio M.A. (2005). Exosome - dependent trafficking of HSP70: a novel secretory pathway for cellular stress proteins. J. Biol. Chem. 280:23349-23355.
148. Levy O.A (2000). Neutrophil-derived anti-infective molecule: bactericidal/permeability-increasing protein antimicrob. Antimicrob. Agents Chemother. 44(11): 2925-2931.
149. Lew D.P., Andersson T., Hed J., Di Virgilio F., Pozzan T. and Stendahl O. (1985). Ca2+-dependent and Ca2+-independent phagocytosis in human neutrophils. Nature. 315(6019):509-511.
150. Lew P.D., Monod A., Waldvogel F.A., Dewald B., Baggiolini M. and Pozzan T. (1986). Quantitative analysis of the cytosolic free calcium dependency of exocitosis from three subcellular compartmentes in intact human neutrophils J. Cell Biol. 102:2197-2204.
151. Li Z., Jiang H., Xie W., Zhang Z., Smrcka A.V. and Wu D. (2000). Roles of PLC-в2 and -в3 and PI3Kг in chemoattractant-mediated signal transduction. Science. 287:1046-1049.
152. Lindemann S.W., Yost C.C., Denis M.M., McIntyre T.M., Weyrich A.S., Zimmerman G.A. (2004). Neutrophils alter the inflammatory milieu by signal-dependent translation of constitutive messenger RNAs. Proc Natl Acad Sci U S A. 101(18):7076-7081.
153. Lindquist S. (1986). The heat-shock response. Annu. Rev. Biochem. 55:1151-1191.
154. Liu Q.L., Kishi H., Ohtsuka K. and Muraguchi A. (2003). Heat shock protein 70 binds caspase-activated DNase and enhances its activity in TCR- stimulated T cells. Blood. 102:1788-1796.
155. Liu W., Chen Y., Lu G., Sun L. and Si J. (2011). Down-regulation of HSP70 sensitizes gastric epithelial cells to apoptosis and growth retardation triggered by H. Pylori. BMC Gastroenterol. 11:146. doi: 10.1186/1471-230X-11- 146.
156. Lominadze G, Powell DW, Luerman GC, Link AJ, Ward RA and McLeish KR. (2005). Proteomic analysis of human neutrophil granules. Mol. Cell Proteomics. 4(10):1503-1521.
157. Lowell C.A. and Berton G. (1999). Integrin signal transduction in myeloid leukocytes. J. Leukoc. Biol. 65:313-320.
158. Maloyan A. and Horowitz M. (2002). Adrenergic signaling and thyroid hormones affect HSP72 expression during heat acclimation. J. Appl. Physiol. 93:107-115.
159. Mambula S.S. and Calderwood S.K. (2006). Heat shock protein 70 is secreted from tumor cells by a nonclassical pathway involving lysosomal endosomes. J. Immunol. 177:7849-7857.
160. Mambula S.S., Stevenson M.A., Ogawa K. and Calderwood S.K. (2007). Mechanisms for Hsp70 secretion: crossing membranes without a leader. Methods. 43(3):168-175.
161. Marber M.S., Mestril R., Chi S.H., Sayen M.R., Yellon D.M. and Dillman W.H. (1995). Overexpression of the rat inducible 70-kD heat stress protein in a transgenic mouse increases the resistance of the heart to ischemic injury. J. Clin. Invest. 95:1446-1456.
162. Maridonneau-Parini I., Clerc J. and Polla B.S. (1988). Heat shock inhibits NADPH oxidase in human neutrophils. Biochem. and biophys. Res. Commun. 154(1):179-186
163. Maridonneau-Parini I., Malawista S E., Stubbe H., Russo-Marie F. and Polla B. S. (1993). Heat shock in human neutrophils: superoxide generation is inhibited by a mechanism distinct from heat-denaturation of NADPH oxidase and is protected by heat shock proteins in thermotolerant cells. J. Cell. Physiol. 156(1):204-211.
164. Martin- Martin B., Nabokina S.M., Blasi J., Lazo P.A. and Mollinedo
F. (2000). Involvement of SNAP-23 and syntaxin 6 in human neutrophil exocytosis. Blood. 96:2574-2583.
165. Mathur S.K., Sistonen L., Brown I.R., Murphy S.P., Sarge K.D. and Morimoto R.I. (1994). Deficient induction of human hsp70 heat shock gene transcription in Y79 retinoblastoma cells despite activation of heat shock factor 1. Proc.Natl. Acad. Sci. 91:8695-8699.
166. Matute J.D., Arias A.A., Dinauer M.C. and Patino P.J. (2005). p40phox: the last NADPH oxidase subunit. Blood Cells Mol. Dis. 35:291-302.
167. Mayer, M.P. and Bukau B. (2005). Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism. Cell Mol. Life Sci. 62:670-684.
168. Mazengera R.L. and Kerr M.A. (1990). The specificity of the IgA receptor purified from human neutrophils. Biochem. J. 272:159-165.
169. McColl S.R., Paquin R., Menard C. and Beaulieu A.D. (1992). Human neutrophils produce high levels of the interleukln 1 receptor antagonist in response to granulocyte/macrophage colony-stimulating factor and tumor necrosis factor б. J. Exp. Med. 176:593-598.
170. Mуcsai A., Bбnfi B., Kapus A., Farkas G., Geiszt M., Buday L., Faragу A., Ligeti E. (1997). Differential effects of tyrosine kinase inhibitors and an inhibitor of the mitogen-activated protein kinase cascade on degranulation and superoxide production of human neutrophil granulocytes. Biochem. Pharmacol. 54:781-789.
171. Monteseirin J., Bonilla I., Camacho M.J., Conde J. and Sobrino F. (2001). IgE-dependent release of myeloperoxidase by neutrophils from allergic patients. Clin. Exp. Allergy. 31:889-892.
172. Morgan M.J. and Liu Z. (2011). Crosstalk of reactive oxygen species and NF-кB signaling.Cell Research. 21:103-115.
173. Moroni F, Di Paolo ML, Rigo A, Cipriano C, Giacconi R, Recchioni R, Marcheselli F, Malavolta M and Mocchegiani E. (2005). Interrelationship among neutrophil efficiency, inflammation, antioxidant activity and zinc pool in very old age. Biogerontology. 6:271-281.
174. Multhoff G., Botzler C., Jennen L., Schmidt J., Ellwart J. and Issels R. (1997). Heat shock protein 72 on tumour cells: a recognition structure for natural killer cells. J. Immunol. 158:4341-4350.
175. Multhoff G., Botzler C., Wiesnet M., Muller E., Meier Т., Wilmanns
W. and Issels R.D. (1995). A stress-inducible 72-kDa heat-shock protein (HSP72) is expressed on the surface of human tumor cells, but not on normal cells. Int. J. Cancer. 61(2):272-279.
176. Multhoff G. and Hightower L.E. (2011). Distinguishing integral and receptor-bound heat shock protein 70 (Hsp70) on the cell surface by Hsp70- specific antibodies. Cell Stress Chaperones. 16(3): 251-255.
177. Murphy P. (1976). Morphology and cellular physiology of neutrophil granulocyte.The Neutroph. Plenum. Publishing. Corp., NY. 17-20.
178. Nathan C. (2006). Neutrophils and immunity: challenges and opportunities. Nat. Rev. Immunol. 6:173-182.
179. Neuzil J., Rayner B.S., Lowe H.C. and Witting P.K. (2005). Oxidative stress in myocardial ischaemia reperfusion injury: a renewed focus on a long- standing area of heart research. Redox. Rep. 10(4):187-197.
180. Niforou K., Cheimonidou C. and Trougakos I.P. (2014). Molecular chaperones and proteostasis regulation during redox imbalance. Redox Biol. 30(2):323-332.
181. Niwa Y, Kasama T, Miyachi Y and Kanoh T. (1989). Neutrophil chemotaxis, phagocytosis and parameters of reactive oxygen species in human aging: cross-sectional and longitudinal studies. Life Sci. 44(22):1655-1664.
182. Njemini R., Abeele M.V., Demanet C., Lambert M., Vandebosch S. and Mets T. (2002). Age-related decrease in the inducibility of heat-shock protein 70 in human peripheral blood mononuclear cells. J. Clin. Immunol. 22:195-205.
183. Njemini R., Bautmans I., Onyema O.O., Van Puyvelde K., Demanet C. and Mets T. (2011). Circulating heat shock protein 70 in health, aging and disease. BMC Immunol. 28:12-24.
184. Njemini R., Demanet C. and Mets T. (2004). Inflammatory status as an important determinant of heat shock protein 70 serum concentrationsduring aging. Biogerontology. 5:31-38.
185. Njemini R., Lambert M., Demanet C., Kooijman R. and Mets T. (2007). Basal and infection-induced levels of heat shock proteins in human aging. Biogerontology. 8(3):353-364.
186. Nylandsted J., Gyrd-Hansen M., Danielewicz A., Fehrenbacher N., Lademann U., Hoyer-Hansen M., Weber E., Multhoff G., Rohde M. and Jaattela
M. (2004). Heat shock protein 70 promotes cell survival by inhibiting lysosomal membrane permeabilization. J. Exp. Med. 200:425-435.
187. Nylandsted J., Rohde M., Brand K., Bastholm L., Elling F. and Jддttelд M. (2000). Selective depletion of heat shock protein 70 (Hsp70) activates a tumor-specific death program that is independent of caspases and bypasses Bcl-2. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 97:7871--7876.
188. Ogawa K., Suzuki K., Okutsu M., Yamazaki K. and Shinkai S. (2008). The association of elevated reactive oxygen species levels from neutrophils with low-grade inflammation in the elderly. Immun. Ageing. 24(5):13. doi: 10.1186/1742-4933-5-13.
189. Oishi K. and Machida K. (1997). Inhibition of neutrophil apoptosis by antioxidants in culture medium. Scand. J. Immunol. 45(1):21-27.
190. Ortega E., Hinchado M.D., Martнn-Cordero L. and Asea A. (2009). The effect of stress-inducible extracellular Hsp72 on human neutrophil chemotaxis: a role during acute intense exercise. Stress. 12(3):240-249.
191. Owen C.A., Campbell M.A., Sannes P.L. Boukedes S.S. and Campbell
E.J. (1995). Cell surface-bound elastase and cathepsin G on human neutrophils: a novel, non-oxidative mechanism by which neutrophils focus and preserve catalytic activity of serine proteinases. J. Cell Biol. 131 (3):775-789.
192. Palmer L.J, Cooper P.R., Ling M.R., Wright H.J., Huissoon A. and Chapple I.L. (2012). Hypochlorous acid regulates neutrophil extracellular trap release in humans. Clin. Exp. Immunol. 167:261-268.
193. Panjwani N.N., Popova L. and Srivastava P.K. (2002). Heat shock proteins gp 96 and hsp70 activate the release of nitric oxide by APCs. J. Immunol. 168: 2997-3003.
194. Pederzoli M., Lepelletier Y., Canteloup S., Nusbaum P., Lesavre P. and Witko-Sarsat V. (2004). Apoptosis-induced proteinase 3 membrane expression is independent from degranulation. J. Leukoc. Biol. 75(1):87-98.
195. Peng, P., Menoret A. and Srivastava P. K. (1997). Purification of immunogenic heat shock protein 70-peptide complexes by ADP-affinity chromatography. J. Immunol. Methods. 204:13-21.
196. Peters T., Weiss J.M., Sindrilaru A., Wang H., Oreshkova T., Wlaschek M., Maity P., Reimann J. and Scharffetter-Kochanek K. (2009). Reactive oxygen intermediate-induced pathomechanisms contribute to immunosenescence, chronic inflammation and autoimmunity. Mech. Ageing Dev. 130(9):564-587.
197. Peters, A.M. (1998). Just how big is the pulmonary granulocyte pool? Clin. Sci. ( Lond). 94:7-19.
198. Pirkkala L., Nykanen P. and Sistonen L. (2001). Roles of the heat shock transcription factors in regulation of the heat shock response and beyond. FASEB J. 15:1118-1131.
199. Pittet J.F., Lee H., Morabito D., Howard M., Welch W. and Mackersie
R. (2002). Serum levels of Hsp 72 measured early after trauma correlate with survival. J. Trauma. 52:611-617.
200. Pockley A.G. (2002). Heat shock proteins, inflammation, and cardiovascular disease. Circulation. 105: 1012-1017.
201. Pockley A.G., De Faire U., Kiessling R., Lemne C., Thulin T. and Frostegard J. (2002). Circulating heat shock protein and heat shock protein antibody levels in established hypertension. J. Hypertens. 20:1815-1820.
202. Pockley A.G., Georgiades A., Thulin T., de Faire U. and Frostegard J. (2003). Serum heat shock protein 70 levels predict the development of atherosclerosis in subjects with established hypertension. Hypertension. 42:235- 238.
203. Pockley A.G., Muthana M. and Calderwood S.K. (2008). The dual immunoregulatory roles of stress proteins. Trends Biochem. Sci. 33:71-79.
204. Polla B.S., Stubbe H., Kantengwa S., Maridoneau-Parini I. and Jacquier-Sarlin M.R. (1995). Differential induction of stress proteins and functional effects of heat shock in human phagocytes. Inflammtion. 19(3):363-378
205. Prohaszka Z., Singh M., Nagy K., Kiss E., Lakos G., Duba J., Fьst G. (2002). Heat shock protein 70 is a potent activator of the human complement system. Cell Stress Chaperones. 7(1):17-22.
206. Purdom-Dickinson S.E., Sheveleva E.V., Sun H., Chen Q.M. (2007). Translational control of nrf2 protein in activation of antioxidant response by oxidants. Mol. Pharmacol. 72:1074-1081.
207. Radisavljevic Z.M. and Gonzalez-Flecha B. (2004). TOR kinase and Ran are downstream from PI3K/ Akt in H2O2-induced mitosis. J Cell Biochem. 91:1293-1300.
208. Rea I.M., McNerlan S. and Pockley A.G. (2001). Serum heat shock protein and anti-heat shock protein antibody leveles in aging. Exp. Gerontol. 36(2): 341-352.
209. Reeves E.P, Lu H., Jacobs H. L., Messina. C.G., Bolsover S., Gabella G., Potma E.O., Warley A., Roes J. and Segal A.W. (2002). Killing activity of neutrophils is mediated through activation of proteases by K+ flux. Nature. 416(6878):291-297.
210. Robinson J.M. (2008). Reactive oxygen species in phagocytic leukocytes. Histochem. Cell Biol. 130:281-297.
211. Robinson M. B., Tidwell J.L., Gould T., Taylor A.R., Newbern J.M., Graves J., Tytell M., Milligan C.E. (2005). Extracellular heat shock protein 70: a critical component for motoneuron survival. J. Neurosci. 25(42):9735-9745.
212. Rolas L., Makhezer N., Hadjoudj S., El-Benna J., Djerdjouri B., Elkrief L., Moreau R. and Pйrianin A. (2013). Inhibition of mammalian target of rapamycin aggravates the respiratory burst defect of neutrophils from decompensated patients with cirrhosis. Hepatology. 57(3):1163-1171.
213. Rozhkova E., Yurinskaya M., Zatsepina O., Garbuz D., Karpov V., Surkov S., Murashev A., Ostrov V., Margulis B., Evgen'ev M. and Vinokurov M. (2010). Exogenous mammalian extracellular HSP70 reduces endotoxin manifestations at the cellular and organism levels. Ann. N.Y. Acad. Sci. 1197:94- 91.
214. Salway K.D., Gallagher E.J., Page M.M. and Stuart J.A. (2011). Higher levels of heat shock proteins in longer-lived mammals and birds. Mech. Ageing. Dev. 132(6-7):287-297.
215. Sapozhnikov A.M., Ponomarev E.D., Gusarova G.A. and Telford G.V. (2002). Translocation of cytoplasmic HSP70 onto the surface of EL-4 cells during apoptosis. Cell prolif. 35:193-206.
216. Satoh M., Nakai A., Sokawa Y., Hirayoshi K. and Nagata K. (1993). Modulation of the phosphorylation of glucose-regulated protein, GRP78, by transformation and inhibition of glycosylation. Exp. Cell Res. 205(1):76-83.
217. Saunders L.R. and Verdin E. (2009). Cell biology.Stress response and aging. Science. 323:1021-1022.
218. Scapini P., Gasperini S., Bazzoni F. and Cassatella M.A. (2008). Regulation of B-cell-activating factor (BAFF)/B lymphocyte stimulator (BlyS) expression in human neutrophils. Immunol. Lett. 116:1-6.
219. Scapini P., Lapinet-Vera J.A., Gasperini S., Calzetti F., Bazzoni F. and Cassatella M.A. (2000). The neutrophil as a cellular source of chemokines. Immunol. Rev. 177:195-203.
220. Schneider E.M., Niess A.M., Lorenze I., Northoff H. and Fehrenbach
E. (2002). Inducible hsp70 expression analysis after heat and physical exercise: transcriptional, protein expression, and subcellular localization. Ann. N.Y. Acad. Sci. 973:8-12.
221. Schwab J.M., Chiang N., Arita M. and Serhan C.N. (2007). Resolvin E1 and protectin D1 activate inflammation-resolution programmes. Nature. 447:869-874.
222. Segal A. (2005). How neutrophils kill microbes. Annu. Rev.Immunol. 23:197-223.
223. Segal A.W., Dorling J. and Coade S. (1980). Kinetics of fusion of the cytoplasmic granules with phagocytic vacuoles in human polymorphonuclear leukocytes. Biochemical and morphological studies. J. Cell Biol. 85:42-59.
224. Sengelov H., Kjeldsen L. and Borregaard N. (1993). Control of exocytosis in early neutrophil activation. J. Immunol. 150:1535-1543.
225. Sengelov H., Kjeldsen L., Kroeze W., Berger M. and Borregaard N. (1994). Secretory vesicles are the intracellular reservoir of complement receptor 1 in human neutrophils. J. Immunol. 153:804-810.
226. Sheppard F.R., Kelher M.R., Moore E.E., McLaughlin N.J.D, Banerjee A., and Silliman C.C. (2005). Structural organization of the netrophil NADPH oxidase: phosphorilation and translocation during priming and activation. J. Leukoc. Biol. 78: 1025-1042.
227. Solana R., Tarazona R., Gayoso I., Lesur O., Dupuis G. and Fulop T. (2012). Innate immunosenescence: effect of aging on cells and receptors of the innate immune system in humans. Semin. Immunol. 24(5):331-341.
228. Sonna L.A., Gaffin S.L, Pratt R.E., Cullivan M.L., Angel K.C. and Lilly C. M. (2002). Molecular biology of thermoregulation selected contribution: effect of acute heat shock on gene expression by human peripheral blood mononuclear cells. J. Appl. Physiol. 92:2208-2220.
...Подобные документы
Проявления физиологического действия кислорода в организме при нормальных условиях и гипероксии. Патологические изменения в легких. Биохимические и метаболические эффекты. Методики расчёта токсической дозы кислорода для режимов лечебной рекомпрессии.
курсовая работа [132,3 K], добавлен 05.01.2016Этиология, патогенез и лечение панкреонекроза. Нейтрофилы: жизненный цикл, морфология, функции, метаболизм. Биолюминесцентный метод определения активности НАД(Ф)-зависимых дегидрогеназ в нейтрофилах. Активность лактатдегидрогеназы нейтрофилов крови.
курсовая работа [175,0 K], добавлен 08.06.2014Основные понятия и особенности аэробных возможностей человека при занятии физкультурой. Сущность абсолютных и относительных показателей максимального потребления кислорода, их уровни и системы. Показатели резервов физической работоспособности по МПК.
курсовая работа [27,4 K], добавлен 30.11.2008Биологический возраст человека. Изменения, развивающиеся в иммунной системе при старении. Моторные структуры желудка. Состояние эмоциональной сферы. Изменения нейроэндокринных механизмов регуляции. Возрастные изменения в сердечно-сосудистой системе.
презентация [254,1 K], добавлен 24.03.2015Показания и противопоказания применения кислорода в лечебных целях. Правила подачи увлажненного кислорода через носовой катетер. Оснащение, необходимое при подаче кислорода из кислородной подушки. Подготовка к процедуре, характеристика основных этапов.
презентация [657,8 K], добавлен 10.06.2014Рассмотрение понятия и химического состава гемоглобина. Основные типы и формы гемоглобина. Определение функций гемоглобина, строения его молекул и содержания в крови. Процесс связывания кислорода с гемоглобином. Роль железа в жизнедеятельности человека.
курсовая работа [624,0 K], добавлен 19.05.2019Процесс взаимодействия гемоглобина с молекулами кислорода. Роль молекулярного кислорода в дыхательном процессе. Результаты абсорбционного эксперимента. Статистический анализ люминесценции пористых образцов, окрашенных раствором красителей и гемоглобина.
дипломная работа [2,5 M], добавлен 24.07.2015Роль активных форм кислорода и инициируемых ими свободнорадикальных процессов при различных патологических процессах, а так же при беременности. Содержание диеновых конъюгатов и малонового диальдегида в плазме крови у женщин в разные периоды беременности.
дипломная работа [1,7 M], добавлен 15.01.2009Болезнь Паркисона как нейродегенеративное заболевание. Оценка морфологических особенностей, количественных показателей и пространственного распределения нейронов и нейроглии в компактной части черной субстанции среднего мозга человека в пожилом возрасте.
дипломная работа [4,1 M], добавлен 27.01.2018Морфофункциональные особенности организации мужской и женской половой системы. Основные гигиенические процедуры по уходу за половой системой человека, особенности ее возрастных изменений. Этапы полового созревания детей и их краткая характеристика.
реферат [31,1 K], добавлен 09.03.2013Химическая природа витамина С, его взаимодействие с другими веществами. Определение необходимого уровня аскорбиновой кислоты в организме человека, исследование его содержания в продуктах питания. Витамин С против стресса, его необходимая суточная доза.
презентация [2,7 M], добавлен 01.11.2016Характеристики гиповолемического шока, основа гемодинамических нарушений при этой форме шока. Патофизиологические изменения, стадии и механизмы его развития. Полиорганная недостаточность как последствия шока, ее клиническая картина и особенности лечения.
реферат [18,3 K], добавлен 07.09.2009Порядок развития и инволюции деятельности головного мозга человека, его исследование и современные знания. Особенности антенатального и раннего натального периодов развития высшей нервной системы. Изменения в первые годы жизни, развитие в школьные годы.
контрольная работа [23,0 K], добавлен 05.05.2009Основные особенности больных пожилого и старческого возраста, принципы ухода за ними. Анализ возрастных изменений сердечнососудистой системы. Клиника, диагностика и лечение гипертонической болезни, а также основы организации ухода и лечения больных ею.
курсовая работа [457,7 K], добавлен 24.09.2010Острый аппендицит у детей как самое распространенное хирургическое заболевание в этом возрасте, анализ его частоты в различных возрастных группах. Анатомо-физиологические особенности детей до трех лет. Морфологические формы аппендицита и его лечение.
презентация [430,0 K], добавлен 16.09.2016Мышечная система человека, ее значение в жизнедеятельности организма. Белок как основной строительный материал человеческого организма. Функций мышц человека, их виды. Пища как источник энергии для организмов. Содержание белков в продуктах питания.
реферат [1,2 M], добавлен 14.03.2011Первичные половые клетки. Структура и функция семенников. Предстательная железа как орган. Возрастная инволюция яичка. Аномалии мейоза, его особенности. Женская репродуктивная система. Яйцеводы, матка и влагалище. Возрастные изменения сперматогенеза.
реферат [14,3 K], добавлен 20.04.2015Понятие шока, механизмы его вызывающие. Многообразие и особенности клинических форм шока. Лечение дыхательной, почечной и сердечной недостаточности. Инфузионная терапия и переливание крови. Специальные формы терапии шока, их виды и характеристика.
контрольная работа [41,0 K], добавлен 09.10.2012Строение и расположение сердца человека. Особенности венозной и артериальной крови. Система автоматизма сердца. Типы кровеносных сосудов. Значение кислорода для человеческого организма. Причины возникновения заболеваний сердечно-сосудистой системы.
презентация [862,3 K], добавлен 12.11.2015Основы биологии старения человека, физиологические особенности достигшего периода старости организма, его реакции на болезнетворные и лечебные факторы внешней среды. Первичные механизмы старения, их взаимосвязь в процессе жизнедеятельности организмов.
реферат [40,4 K], добавлен 18.07.2014
