Исследование ингибиторной активности фосфорорганических соединений
Токсикологические и фармакологические аспекты ингибирования ацетилхолинэстеразы. Оценка эстеразного профиля О-фосфорилированных гексафторизопропанолов. Роль карбоксилэстераза в метаболизме липидов. Расчет активности эстераз в препаратах мозга и крови.
Рубрика | Биология и естествознание |
Вид | диссертация |
Язык | русский |
Дата добавления | 17.05.2017 |
Размер файла | 189,7 K |
Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Lockridge O., Quinn D.M. Esterases. In: Comprehensive Toxicology / Ed. C.A. McQueen / Elsevier Ltd, 2010. P. 243-273.
Лущекина С.В., Григоренко Б.Л., Немухин А.В., Варфоломеев С.Д. Холинэстеразы человека. Суперкомпьютерные вычисления в исследовании механизма действия и роли молекулярного полиморфизма белковой молекулы. В книге: Постгеномные исследования и технологии / Под ред. С.Д. Варфоломеева. Москва: МАКС Пресс, 2011. С. 15-102.
Soreq H., Gnatt A., Loewenstein Y., Neville L.F. Excavations into the active-site gorge of cholinesterases // Trends Biochem. Sci. 1992. V. 17 (9). P. 353-358.
Szegletes T., Mallender W.D., Thomas P.J., Rosenberry T.L. Substrate binding to the peripheral site of acetylcholinesterase initiates enzymatic catalysis. Substrate inhibition arises as a secondary effect // Biochemistry. 1999. V. 38 (1). P. 122-133.
Ordentlich A., Barak D., Kronman C. Dissection of human acetylcholinesterase active centre determinants of substrate specifity // J. Biol. Chem. 1993. V. 268 (23). P. 17083-17095.
Macphee-Quigley K., Vedvick T.S., Taylor P., Taylor S.S. Profile of the disulfide bonds in acetylcholinesterase // J. Biol. Chem. 1986. V. 261 (29). P. 13565-13570.
Krupka R.M. Hydrolysis of neutral substrates by acetylcholinesterase // Biochemistry. 1966. V. 5 (6). P. 1983-1988.
Roskoski R. Choline acetyltransferase and acetylcholinesterase. Evidence for essential histidine residues // Biochemistry. 1974. V. 13 (25). P. 5141-5144.
Soreq H., Seidman S. Acetylcholinesterase - new roles for an old actor // Neuroscience. 2001. V. 2. P. 294-302.
Sternfeld M., Ming G.L., Song H.J., Sela K., Timberg R., Poo M.M., Soreq H. Acetylcholinesterase enhances neurite growth and synapse development through alternative contributions of its hydrolytic capacity, core protein, and variable C termini // J. Neurosci. 1998. V. 18 (4). P. 1240-1249.
Grifman M., Galyam N., Seidman S., Soreq H. Functional redundancy of acetylcholinesterase and neuroligin in mammalian neuritogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 13935-13940.
Karpel R., Ben Aziz-Aloya R., Sternfeld M., Ehrlich G., Ginzberg D., Tarroni P., Clementi F., Zakut H., Soreq H. Expression of three alternative acetylcholinesterase messenger RNAs in human tumor cell lines of different tissue origins // Exp. Cell Res. 1994. V. 210 (2). P. 268-277.
Koenigsberger C., Chiappa S., Brimijoin S. Neurite differentiation is modulated in neuroblastoma cells engineered for altered acetylcholinesterase expression // J. Neurochem. 1997. V. 69. P. 1389-1397.
Fitzpatrick-Mcelligott S., Stent G.S. Appearance and localization of acetylcholinesterase in embryos of the leech Helobdella triserialis // J. Neurosci. 1981. V. 1. P. 901-907.
Chatonnet A., Lockrige O. Comparison of butyrylcholinesterase and acetylcholinesterase // Biochem. J. 1989. V. 260. P. 625-634.
Lev-Lehman E., Deutsch V., Eldor A., Soreq H. Immature human megakaryocytes produce nuclear-associated acetylcholinesterase // Blood. 1997. V. 89 (10). P. 3644-3653.
Paoletti F., Mocali A., Vannucchi A.M. Acetylcholinesterase in murine erythroleukemia cells: evidence for megakaryocyte-like expression and potential growth-regulatory role of enzyme activity // Blood. 1992. V. 79. P. 2873-2879.
Zhang X.J., Yang L., Zhao Q. Induction of acetylcholinesterase expression during apoptosis in various cell types // Cell Death and Differentiation. 2002. V. 9. P. 790-800.
Al-Kassab A.S., Vijayakumar E. Profile of serum cholinesterase in systemic sepsis syndrome (septic shock) in intensive care unit patients // Eur. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1995. V. 33. P. 11-14.
Schulpis K.H., Karikas G.A., Tjamouranis J. Acetylcholinesterase activity and biogenic amines in phenylketonuria // Clin. Chem. 2002. V. 48 (10). P. 1794-1796.
Francis P.T., Palmer A.M., Snape M. The cholinergic hypothesis of Alzheimer's disease: a review of progress // J. Neurol. Neurosurg Psychiatry. 1999. V. 66. P. 137-144.
Giacobini E., Becker R. E. One hundred years after the discovery of Alzheimer's disease. A turning point for therapy? // J. Alzheimers Dis. 2007. V. 12 (1). P. 37-52.
Giacobini E. Cholinesterases and cholinesterase inhibitors. / Abingdon, UK: Informa Health Care, 2000. 270 p.
Giacobini E. Selective inhibitors of butyrylcholinesterase: a valid alternative for therapy of Alzheimer's disease? // Drugs & Aging. 2001. V. 18 (12). P. 891-898.
Giacobini E. Cholinesterases: new roles in brain function and in Alzheimer's disease // Neurochem. Res. 2003. V. 28 (3-4). P. 515-522.
Giacobini E. Cholinergic function and Alzheimer's disease // Int. J Geriatr. Psychiatry. 2003. V. 18. P. 1-5.
Giacobini E. Butyrylcholinesterase, its function and inhibitors. / London and New York: Martin Dunitz Pub, 2003. 181 p.
Giacobini E. Cholinesterase inhibitors: new roles and therapeutic alternatives // Pharmacol. Res. 2004. V. 50 (4). P. 433-440.
Giacobini E., Spiegel R., Enz A., Veroff A.E., Cutler N.R. Inhibition of acetyl-and butyryl-cholinesterase in the cerebrospinal fluid of patients with Alzheimer's disease by rivastigmine: correlation with cognitive benefit // J. Neural Transm. 2002. V. 109 (7-8). P. 1053-1065.
Darvesh S., MacKnight C., Rockwood K. Butyrylcholinesterase and cognitive function // Int. Psychogeriatr. 2001. V. 13. P. 461-464.
Darvesh S., Darvesh K.V., McDonald R.S., Mataija D., Walsh R., Mothana S., Lockridge O., Martin E. Carbamates with differential mechanism of inhibition toward acetylchoilnesterase and butyrylcholinesterase // J. Med. Chem. 2008. V. 51. P. 4200-4212.
Радченко Е.В., Махаева Г.Ф., Малыгин В.В., Соколов В.Б., Палюлин В.А., Зефиров Н.С. Моделирование связи структуры O-фосфорилированных оксимов с их антихолинэстеразной активностью и селективностью с помощью метода анализа топологии молекулярного поля (MFTA) // Доклады Академии Наук. 2008. T. 418. № 6. С. 837-841.
Makhaeva G.F., Aksinenko A.Y., Sokolov V.B., Serebryakova O.G., Richardson R.J. Synthesis of organophosphates with fluorine-containing leaving groups as serine esterase inhibitors with potential for Alzheimer disease therapeutics // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009. V. 19 (19). P. 5528-5530.
Nordberg A., Darreh-Shori T., Peskind E., Soininen H., Mousavi M., Eagle G., Lane R. Different cholinesterase inhibitor effects on CSF cholinesterases in Alzheimer patients // Curr. Alzheimer Res. 2009. V.6. P. 4-14.
Drachman D.B. Myasthenia gravis // N. Engl. J. Med. 1994. V. 330 (25). P. 1797-1810.
Weiner L., Shnyrov V.L., Konstantinovskji L., Roth E., Ashani Y., Silman I. Stabilization of Torpedo californica acetylcholinesterase by reversible inhibitors // Biochemisty. 2009. V. 48. P. 563-574.
Pohanka M. Cholinesterases, a target of pharmacology and toxicology // Biomed. Pap. Med. Fac. Univ. Palacky. Olomouc. Czech. Repub. 2011. V. 155 (3). P. 219-229.
Aldridge W.N., Reiner E. Enzyme Inhibitors as Substrates: Interaction of Esterases with Esters of Organophosphorus and Carbamic Acids / Amsterdam: Elsevier, 1972. 568 р.
Moretto A. Experimental and clinical toxicology of anticholinesterase agents // Toxicol. Lett. 1998. V. 102-103. P. 509-513.
Mileson B.E., Chambers J.E., Chen W.L. Common mechanism of toxicity: a case study of organophosphorus pesticides // Toxicol. Sci. 1998. V. 41 (1). P. 8-20.
Pope C.N. Organophosphorus pesticides: do they all have the same mechanism of toxicity? // J. Toxicol. Environ. Health. 1999. Part B. V. 2 (2). P. 161-181.
Casida J.E., Quistad G.B. Serine hydrolase targets of organophosphorus toxicants // Chem. Biol. Interact. 2005. V. 157-158. P. 277-283.
Lotti M. Organophosphorous compounds. In: Experimental and Clinical Neurotoxicology /Eds. P.S. Spencer, H.H. Schaumburg, A.C. Ludolph / Oxford: Oxford University Press, 2000. P. 898-925.
Lotti M. Clinical toxicology of anticholinesterase agents in humans. In: Handbook of Pesticide Toxicology / Ed. R.I. Krieger / San Diego: Academic Press, 2001. P. 1043-1085.
Ecobichon D.J. The Basic Science of Poisons. In: Casarett and Doull's Toxicology, 6th edition / Ed. C. D. Klaassen / New York: McGraw-Hill, 2001. P. 763-810.
Chambers H.W., Boone J.S., Carr R.L., Chambers J.E. Chemistry of organophosphorus insecticides. In: Handbook of Pesticide Toxicology. 2nd edition / Ed. R. Krieger / San Diego: Academic Press, 2001. P. 913-917.
Main A.R. In: Introduction to Biochemical Toxicology / Eds. E. Hodgson, F.E. Guthrie / New York: Elsevier, 1980. Chapter 11. P. 193-223.
Richardson R.J. Interactions of organophosphorus compounds with neurotoxic esterase. In: Organophosphates: Chemistry, Fate, and Effects / Eds. J.E. Chambers, P.E. Levi / San Diego: Academic Press, 1992. P. 299-323.
Richardson R.J., Worden R.M., Makhaeva G.F. Biomarkers and biosensors of delayed neuropathic agents. In Handbook of Toxicology of Chemical Warfare Agents; Gupta, R. C., Ed.; Academic Press / Elsevier: Amsterdam, 2009; Chapter 57. pp. 859-876. Elsevier, Amsterdam.
Richardson R.J. Anticholinesterase insecticides. In: Comprehensive Toxicology / Ed. C.A. McQueen / Oxford: Academic Press, 2010. V. 13. P. 433-444.
Sultatos L.G. Interactions of organophosphorus and carbamate compounds with cholinesterases. In: Toxicology of organophosphate and carbamate compounds. Chapter 15. / Ed. R.C. Gupta / Elsevier, 2006. P. 209-218.
Bajgar J. Organophosphates/nerve agent poisoning: mechanism of action, diagnosis, prophylaxis, and treatment // Adv. Clin. Chem. 2004. V. 38. P. 151-216.
Kwong T.C. Organophosphate pesticides: biochemistry and clinical toxicology // Ther. Drug. Monit. 2002. V. 24 (1). P. 144-149.
Worek F., Koller M., Thiermann H., Szinicz L. Diagnostic aspects of organophosphate poisoning // Toxicology. 2005. V. 214. P. 182-189.
Costa LG. Current issues in organophosphate toxicology // Clin. Chim. Acta. 2006. V. 366 (1-2). P. 1-13.
Kovach I.M. Stereochemistry and secondary reactions in the irreversible inhibition of serine hydrolases by organophosphorus compounds // J. Phys. Org. Chem. 2004. V. 17 (6-7). P. 602-614.
Sanson B., Nachon F., Colletier J.P., Froment M.T., Toker L., Greenblatt H.M., Sussman J.L., Ashani Y., Masson P., Silman I., Weik M. Crystallographic snapshots of nonaged and aged conjugates of soman with acetylcholinesterase, and of a ternary complex of the aged conjugate with pralidoxime (dagger) // J. Med. Chem. 2009. V. 52 (23). P. 7593-7603.
Carletti E.N., Li H., Li B., Ekstrцm F., Nicolet Y., Loiodice M.L., Gillon E., Froment M.T., Lockridge O., Schopfer L.M., Masson P., Nachon F. Aging of cholinesterases phosphylated by tabun proceeds through O-dealkylation // J. Am. Chem. Soc. 2008. V. 130 (47). P. 16011-16020.
Carletti E., Aurbek N., Gillon E., Loiodice M., Nicolet Y., Fontecilla_Camps J.C., Masson P., Thiermann H., Nachon F., Worek F. Structure-activity analysis of aging and reactivation of human butyrylcholinesterase inhibited by analogues of tabun // Biochem. J. 2009. V. 421 (1). P. 97-106.
Carletti E.N., Colletier J.-P., Dupeux F., Trovaslet M., Masson P., Nachon F. Structural evidence that human acetylcholinesterase inhibited by tabun ages through O-dealkylation // J. Med. Chem. 2010. V. 53 (10). P. 4002-4008.
Barak D., Ordentlich A., Stein D., Yu Q.S., Greig N.H., Shafferman A. Accomodation of physostigmine and its analogues by acetylchoil nesterase is dominated by hydrophobic interactions // Biochem. J. 2009. V. 417. P. 213-222.
Chilcott R.P., Dalton C.H., Hill I., Davison C.M., Blohm K.L., Clarkson E.D., Hamilton M.G. In vivo skin absorption and distribution of the nerve agent VX (O-ethyl-S-[2(diisopropylamino)ethyl] methylphosphonothioate) in the domestic white pig // Hum. Exp. Toxicol. 2005. V. 24. P. 347-352.
Jokanovic M. Biotransformation of organophosphorus compounds // Toxicology. 2001. V. 166 (3). P. 139-160.
Hemmer A.C., Otto T.C., Wierdl M., Edwards C.C., Fleming C.D., MacDonald M., Cashman J.R., Potter P.M., Cerasoli D.M., Redinbo M.R. Human carboxylesterase 1 stereoselectively binds the nerve agents cyclosarin and spontaneously hydrolyzes the nerve agent sarin // Mol. Pharmacol. 2010. V. 77. P. 508-516.
Masson P., Rochu D. Catalytic bioscavengers against toxic esters, an alternative approach for prophylaxis and treatments of poisonings // Acta. Naturae. 2009. V. 1(1). P. 68-79.
Kasagami T., Miyamoto T., Yamamoto I. Activated transformations of organophoshorus insecticides in the case of non-AChE inhibi- tory oxons // Pest. Manag. Sci. 2002. V. 58. P. 1107-1117.
Старостина В.К., Дёгтева С.Д. Холинэстераза: методы анализа и диагностическое значение. Новосибирск: Вектор-Бест, 2008. 140 с.
Машковский М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна, 2002. 201с.
Andersen J.B., Engeland A., Owe J.F., Gilhus N.E. Myasthenia gravis requiring pyridostigmine treatment in a national population cohort // Eur. J. Neurol. 2010. V. 17 (12). P. 1445-1450.
Haigh J.R., Adler M., Apland J.P., Desphpande S.S., Barham C.B., Desmond P., Koplovitz I., Lenz D.E., Gordon R.K. Protection by pyridostigmine bromide of marmoset hemi-diaphragm acetylcholinesterase activity after soman exposure // Chem. Biol. Interact. 2010. V. 187 (1-3). P. 416-420.
Chitnis S., Rao J. Rivastigmine in Parkinson's disease dementia // Expert Opin. Drug Metab. Toxicol. 2009. V. 5. P. 941-955.
Cummings J.L., Nadel A., Masterman D., Cyrus P.A. Efficacy of metrifonate in imporving the psychiatric and behavioral disturbances of patients with Alzheimer's disease // J. Geriatr. Psychiatry Neurol. 2001. V. 14. P. 101-108.
104. Alfirevic A., Mills T., Carr D., Barratt B.J., Jawaid A., Sherwood J., Smith J.C., Tugwood J., Hartkoorn R., Owen A., Park K.B., Pirmohamed M. Tacrine-induced liver damage: an analysis of 19 candidate genes // Pharmacogenet. Genomics. 2007. V. 17. P. 1091-1100.
105. Pohanka M., Kuca K., Kassa J. New performance of biosensor technology for Alzheimer's disease drugs: in vitro comparison of tacrine and 7-methoxytacrine // Neuroendocrinol. Lett. 2008. V. 29. P. 755-758.
106. Машковский М.Д., Кругликова-Львова Р.П. К фармакологии нового алкалоида галантамина // Фармакол. и Токсикол. 1951. Т. 14. С. 27-30.
107. Bartolucci C., Perola E., Pilger C., Fels G., Lamba D. Threedimensional structure of a complex of galanthamine (Nivalin) with acetylcholinesterase from Torpedo californica: implications for the design of new anti-Alzheimer drugs // Proteins. 2001. V. 42. P. 182-191.
108. Pilger C., Bartolucci C., Lamba D., Tropsha A., Fels G. Accurate prediction for the bound conformation of galanthamine in the active site of Torpedo californica acetylcholinesterase using molecular docking // J. Mol. Graph. Model. 2001. V. 19. P. 288-296.
Jung H.A., Min B.S., Yokozawa T., Lee J.H., Kim Y.S., Choi J.S. Anti-Alzheimer and antioxidant activities of Coptidis Rhizoma alkaloids // Biol. Pharm. Bull. 2009. V. 32. P. 1433-1438.
Castro A., Martinez A. Targeting beta-amyloid pathogenesis through acetylchoinesterase inhibitors // Curr. Pharm. Des. 2006. V. 12. P. 4377-4387.
Arce M.P., Rodriguez-Franco M.I., Gonzalez-Munoz G.C., Perez C., Lopez B., Villaroya M., Lopez M.G., Garcia A.G., Conde S. Neuroprotective and cholinergic properties of multifunctional glutamic acid derivatives for the treatment of Alzeheimer's disease // J. Med. Chem. 2009. V. 52. P. 7249-7257.
Berson A., Knobloch M., Hanan M., Diamant S., Sharoni M., Schuppli D., Geyer B.C., Ravid R., Mor T.S., Nitsch R.M., Soreg H. Changes in readthrough acetylcholinesterase expression modulate amyloid-beta pathology // Brain. 2008. V. 131. P. 109-119.
Birks J. Cholinesterase inhibitors for Alzheimer's disease // Cochrane Database of Systematic Reviews. 2006. Issue 1. Art. № CD005593. DOI: 10.1002/14651858.-CD005593
Taylor P. Anticholinesterase agents. In: Goodman and Gilman's: The Pharmacological Basis of Therapeutics / Eds. J.G. Hardman, L.E. Limbird / New York: McGraw-Hill, 1996. P. 161-176.
Rogawski M.A., Wenk G.L. The neuropharmacological basis for the use of memantine in the treatment of Alzheimer's disease // CNS Drug Rev. 2003. V. 9 (3). P. 275-308.
Robinson D.M., Keating G.M. Memantine: a review of its use in Alzheimer's disease // Drugs. 2006. V. 66 (11). P. 1515-1534.
Darreh-Shori T., Soininen H. Effects of cholinesterse inhibitors on the activities and protein levels of cholinesterases in the cerebrospinal fluid of patients with Alzheimer's disease: a review of recent clinical studies // Curr. Alzheimer Res. 2010. V. 7. P. 67-73.
Khan M. Molecular interactions of cholinesterases inhibitors using in silico methods: current status and future prospects // N. Biotechnol. 2009. V. 25 (5). P. 331-346.
Thompson C.M., Richardson R.J. Anticholinesterase insecticides. In: Pesticide Toxicology and International Regulation (Current Toxicology Series) / Eds. T.C. Marrs, B. Ballantyne / Chichester: John Wiley and Sons Ltd, 2004. Chapter 3. P. 89-127.
Thiermann H., Szinicz L., Eyer P., Zilker T., Worek F. Correlation between red blood cell acetylcholinesterase activity and neuromuscular transmission in organophosphate poisoning // Chem. Biol. Interact. 2005. V. 157-158. P. 345-347.
Thiermann H., Mast U., Klimmek R., Eyer P., Hibler A., Pfab R., Felgenhauer N., Zilker T. Cholinesterase status, pharmacokinetics and laboratory findings during obidoxime therapy in organophosphate poisoned patients // Hum. Exp. Toxicol. 1997. V. 16 (8). P. 473-480.
Lockridge O., Bartels C.F., Vaughan T.A., Wong C.K., Norton S.E., Johnson L.L. Complete amino acid sequence of human serum cholinesterase // J. Biol. Chem. 1987. V. 262 (2). P. 549-557.
Ostergaard D., Viby-Moogensen J., Hanel H.K., Skovgaard L.T. Half-life of plasma cholinesterase // Acta Anaesthesiol. Scand. 1988. V. 32. P. 266-269.
Silver A. The Biology of Cholinesterases. / Amsterdam: Elsevier, 1974. 576 p.
Reiner E., Bosak A., Simeon-Rudolf V. Activity of cholinesterases in human whole blood measured with acetylthiocholine as substrate and ethopropazine as selective inhibitor of plasma butyrylcholinesterase //Arh. Hig. Rada Toksikol. 2004. V. 55. P. 1-4.
Alha A.R., Ruohonen A., Telaranta M. Blood and brain cholinesterase activity in human death cases, in normal human subjects and in some laboratory and domestic animals. In: Medical Protection Against Chemical Warfare Agents, SIPRI / Stockholm: Almqvist&Wiksell International, 1976. P. 151-156.
Камышников В.С. Справочник по клинико-биохимической лабораторной диагностике. Минск, 2000. T. 2. С. 258-260.
131. Manoharan I., Boopathy R., Darvesh S., Lockridge O. A medical health report on individuals with silent butyrylcholinesterase in the Vysya community of India // Clin. Chim. Acta. 2007. V. 378 (1-2). P. 128-135.
132. Li B., Duysen E.G., Carlson M., Lockridge O.J. The butyrylcholinesterase knockout mouse as a model for human butyrylcholinesterase deficiency // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2008. V. 324 (3). P. 1146-1154.
133. Keesey J. Biochemica Information / Boehringer Mannheim Biochemicals. Indianapolis, 1987. 382 p.
134. Padilla S., Lassiter T.L., Hunter D. Neurodegeneration Methods and Protocols. In: Methods in Molecular Medicine / Eds J.Harry and H.A.Tilson / Totowa: Humana Press Inc., 1999. V. 22. P. 237-245.
135. Allderdice P.W., Gardner H. A., Galutira D., Lockridge O., La Du B. N., McAlpine P.J. The cloned butyrylcholinesterase (BCHE) gene maps to a single chromosome site, 3q26 // Genomics. 1991. V. 11. P. 452-454.
136. Lockridge O., Masson P. Pesticides and susceptible populations: people with Butyrylcholinesterase genetic variants may be at risk // Neurotoxicol. 2000. V.
Lockridge O. Genetic variants of human serum cholinesterase influence metabolism of the muscle relaxant succinylcholine // Pharmacol. Ther. 1990. V. 47 (1). P. 35-60.
Primo-Parmo S.L., Wiersema B., Spek A.F. Characterization of 12 silent alleles of the human butyrylcholinesterase (BCHE) gene // Am. J. Hum. Genet. 1996. V. 58 (1). P. 52-64.
Варфоломеев С.Д., Курочкин И.Н., Гариев И.А. Ферменты человека -- генетический, протеомный и каталитический полиморфизм. В книге: Молекулярный полиморфизм человека / Под ред. С.Д. Варфоломеева. Москва: Российский университет дружбы народов, 2007. С. 203-311.
Simeon-Rudolf V., Kovarik Z., Skrinjaric-Spoljar M., Evans R.T., An explanation for the different inhibitory characteristics of human serum butyrylcholinesterase phenotypes deriving from inhibition of atypical heterozygotes // Chem. Biol. Interact. 1999. V. 119-120. P. 159-164.
Mcguire M.C., Nogueira C.P., Bartels C.F., Lightstone H., Hajra A., Van Der Spek A.F., Lockridge O., La Du B.N. Identification of the structural mutation responsible for the dibucaine-resistant (atypical) variant form of human serum cholinesterase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86 (3). P. 953-957.
Noguera C.P., McGuire M.C., Graeser C., Identification of a frame shift mutation responsible for the silent phenotype of human serum cholinesterase, Gly 117 (GGT----GGAG) // Am. J. Hum. Genet. 1990. V. 46 (5). P. 934-942.
Noguera C.P., Bartels C.F., McGuire M.C., Identification of 2 different point mutations associated with the fluoride-resistant phenotype for human butyrylcholinesterase // Am. J. Hum. Genet. 1992. V. 51 (4). P. 821-828.
Bartels C.F., Jensen F.S., Lockridge O., DNA mutations associated with the human butyrylcholinesterase K-variant and its linkage to the atypical variant mutation and other polymorphic sites // Am. J. Hum. Genet. 1992. V. 50 (5). P. 1086-1103.
Bartels C.F., James K., Ladu B.N. DNA mutations associated with the human butyrylcholinesterase J-variant // Am. J. Hum. Genet. 1992. V. 50 (5). P. 1104-1114.
Jensen F.S., Bartels C.F., Ladu B.N. Structural basis of the butyrylcholinesterase H-variant segregating in 2 Danish families // Pharmacogenetics. 1992. V. 2 (5). P. 234-240.
Mikami L.R., Wieseler S., Souza R.L.R., Schopfer L.M., Nachon F., Lockridge O., Chautard-Freire-Maia E.A. Five new naturally occurring mutations of the BCHE gene and frequencies of 12 butyrylcholinesterase alleles in a Brazilian population // Pharmacogenet. Genomics. 2008. V. 18 (3). P. 213-218.
Souza R.L.R., Mikami L.R., Maegawa R.O.B., Chautard-Freire-Maia E.A. Four new mutations in the BCHE gene of human butyrylcholinesterase in a Brazilian blood donor sample // Mol. Genet. Metab. 2005. V. 84. P. 349-353.
Delacour H., Lushchekina S., Mabboux I., Bousquet A., Ceppa F. Characterization of a novel BCHE ``silent'' allele: point mutation (p.Val204Asp) causes loss of activity and prolonged apnea with suxamethonium // PLoS ONE. 2014. V. 9 (7). Электронный ресурс: e101552. doi:10.1371/journal.pone.0101552
Deakin S., Leviev I., Gomaraschi M. et al. Enzymatically active paraoxonase-1 is located at the external membrane of producing cells and released by a high affinity, saturable, desorption mechanism // J. Biol. Chem. 2002. V. 277 (6). P. 4301-4308.
Kalow W., Davies R.O. The activity of various esterase inhibitors towards atypical human serum cholinesterase // Biochem. Pharmacol. 1958. V. 1. P. 183-192.
Masson P., Froment M.T., Bartels C.F., Lockridge O. Asp70 in the peripheral anionic site of human butyrylcholinesterase // Eur. J. Biochem. 1996. V. 235 (1-2). P. 36-48.
Boeck A.T., Fry D.L., Sastre A., Lockridge O. Naturally occurring mutation, Asp70His, in human butyrylcholinesterase // Annals of Clinical Biochemistry. 2002. V. 39 (2). P. 154-156.
Pirmohamed M., Park B.K. Genetic susceptibility to adverse drug reactions // Trends Pharmacol. Sci. 2001. V. 22 (6). P. 298-305.
Blong R.M., Bedows E., Lockridge O. Tetramerization domain of human butyrylcholinesterase is at the C-terminus. Biochem // J. 1997. V. 327. P. 747-757.
Radicґ Z., Pickering N.A., Vellom D.C., Camp S., Taylor P. Three distinct domains in the cholinesterase molecule confer selectivity for acetyl- and butyrylcholinesterase inhibitors // Biochemistry. 1993. V. 32 (45). P. 12074- 12084.
158. Masson P., Lockridge O. Butyrylcholinesterase for protection from organophosphorus poisons: Catalytic complexities and hysteretic behavior // Arch. Biochem. Biophys. 2010. V. 494. P. 107-120.
159. Mallender W.D., Szegletes T., Rosenberry T.L. Acetylthiocholine binds to asp74 at the peripheral site of human acetylcholinesterase as the first step in the catalytic pathway // Biochemistry. 2000. V. 39 (26). P. 7753-7763.
Kamal M.A., Tan Y., Seale J.P., Qu X. Targeting BuChE-inflammatory pathway by SK0506 to manage type 2 diabetes and Alzheimer disease // Neurochem. Res. 2009. V. 34. P. 2163-2169.
Darvesh S., Leblanc A.M., Macdonald I.R., Reid G.A., Bhan V., Macaulay R.J., Fisk J.D., Butyrylcholinesterase activity in multiple sclerosis neuropathology // Chem. Biol. Interact. 2010. V. 187. P. 425-431.
Li B., Duysen E.G., Lockridge O. The butyrylcholinesterase knockout mouse is obese on a high-fat diet // Chem. Biol. Interact. 2008. V. 175 (1-3). P. 88-91.
De Vriese C., Gregoire F., Lema-Kisoka R., Waelbroeck M., Robberecht P., Delporte C. Ghrelin degradation by serum and tissue homogenates: identification of the cleavage sites // Endocrinology. 2004. V. 145 (11). P. 4997-5005.
Iwasaki T., Yoneda M., Nakajima A. et al. Serum butyrylcholinesterase is strongly associated with adiposity, the serum lipid profile and insulin resistance // Intern. Med. 2007. V. 46 (19). P. 1633-1639.
Li B., Sedlacek M., Manoharan I., Boopathy R., Duysen E.G., Masson P., Lockridge O. Butyrylcholinesterase, paraoxonase, and albumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma // Biochem. Pharmacol. 2005. V. 70 (11). P. 1673-1684.
Sitar D.S. Clinical pharmacokinetics of bambuterol // Clin. Pharmacokinet. 1996. V. 31 (4). P. 245-256.
Khanna R., Morton C. L., Danks M. K., Potter P. M. Proficient metabolism of irinotecan by a human intestinal carboxylesterase // Cancer Res. 2000. V. 60 (17). P. 4725-4728.
Morton C.L., Wadkins R.M., Danks M.K., Potter P.M. The anticancer prodrug CPT-11 is a potent inhibitor of acetylcholinesterase but is rapidly catalyzed to SN-38 by butyrylcholinesterase // Cancer Res. 1999. V. 59 (7). P. 1458-1463.
Zelinski T., Coghlan G., Mauthe J., Triggs-Raine B. Molecular basis of succinylcholine sensitivity in a prairie Hutterite kindred and genetic characterization of the region containing the BCHE gene // Mol. Genet. Metab. 2007. V. 90. P. 210-216.
Kalow W., Staron N. On distribution and inheritance of atypical forms of human serum cholinesterase, as indicated by dibucaine numbers // Can. J. Biochem. Physiol. 1957. V. 35 (12). P. 1305-1320.
Yuan J., Yin J., Wang E. Characterization of procaine metabolism as probe for the butyrylcholinesterase enzyme investigation by si- multaneous determination of procaine and its metabolite using capillary electrophoresis with electrochemiluminescence detection // J. Chromatogr. 2007. V. 1154. P. 368-372.
Kolarich D., Weber A., Pabst M., Stadlmann J., Teschner W., Ehrlich H., Schwarz HP., Altmann F. Glycoproteomic characterization of butyrylcholinesterase from human plasma // Proteomics. 2008. V. 8. P. 254-263.
Kamendulis L.M., Brzezinski M.R., Pindel E.V., Bosron W.F., Dean R.A. Metabolism of cocaine and heroin is catalyzed by the same human liver carboxylesterases // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1996. V. 279. P. 713-717.
Gawin F.H., Ellinwood E.H. Cocaine and other stimulants. Actions, abuse, and treatment // N. Engl. J. Med. 1988. V. 318 (18). P. 1173-1182.
Размещено на Allbest.ru
...Подобные документы
Механизм образования активных форм регуляторных пептидов. Метод определения активности ангиотензинпревращающего фермента. Исследование активности карбоксипептидазы N в сыворотке крови онкологических больных при химиотерапевтическом воздействии.
дипломная работа [74,0 K], добавлен 25.06.2009Ферменты обмена регуляторных пептидов. Методы определения концентрации вещества P, активности КПN, активности ангиотензинпревращающего фермента и лейцинаминопептидазы. Роль регуляторных пептидов в сыворотке крови спортсменов при физической работе.
дипломная работа [143,7 K], добавлен 25.06.2009Исследование структурных особенностей простых липидов. Характеристика строительной, теплоизолирующей и энергетической функций липидов. Описания восков, соединений, образованных высшими карбоновыми кислотами и высокомолекулярными одноатомными спиртами.
презентация [905,6 K], добавлен 31.05.2015Диагностическое значение исследования активности изоферментов креатинфосфокиназы. Перенос энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда. Роль креатинфосфокиназы в метаболизме мышечной ткани. Влияние алкогольной интоксикации и процессов старения.
курсовая работа [485,5 K], добавлен 15.05.2009Ознакомление с принципами организации деятельности двигательных систем мозга. Исследование роли спинного мозга, мозжечка, таламуса, базальных ганглий и коры больших полушарий в регуляции фазной (динамической) и позной (статической) активности мышц.
реферат [29,7 K], добавлен 10.07.2011Общая характеристика и основные этапы обмена липидов, особенности процесса переваривания. Порядок всасывания продуктов переваривания липидов. Исследование различных органов и систем в данном процессе: стенок и жировой ткани кишечника, легких и печени.
презентация [4,5 M], добавлен 31.01.2014Растительные и животные жиры как основные источники липидов для человека. Технологический процесс получения микробных липидов. Использование микробиологического способа производства липидов. Применение микробных липидов в пищевых производствах.
реферат [137,7 K], добавлен 18.06.2013Биологическая роль липидов. Структура Триацилглицеролов (нейтральных жиров) – сложных эфиров глицерола и жирных кислот. Структурные компоненты мембран клеток нервной ткани и мозга. Переваривание и всасывание липидов. Кетогенез (обмен жирных кислот).
презентация [411,8 K], добавлен 06.12.2016Роль стромы и микроокружения кроветворных органов в образовании и развитии клеток крови. Теории кроветворения, постоянство состава клеток крови и костного мозга. Морфологическая и функциональная характеристика клеток различных классов схемы кроветворения.
реферат [1,1 M], добавлен 07.05.2012Влияние импульсной активности на строение коры. Изучение синхронизованной спонтанной активности при отсутствии стимуляции во время развития. Роль трофических веществ в поддержании нейронных связей. Слуховой и зрительный опыт у новорожденных амбарных сов.
научная работа [1,1 M], добавлен 06.11.2009Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Свойства аминокисллот. Роль в структуре и свойствах белков. Роль в метаболизме (заменимая незаменимая).
реферат [7,4 K], добавлен 17.10.2004Циклы солнечной активности. Влияние Солнца на Землю: энергия солнечного света; межпланетные магнитные поля; бомбардировка энергичными частицами. Земные проявления солнечной активности; гелиобиология; изменения климата. Активность солнца и здоровье людей.
реферат [29,5 K], добавлен 22.12.2013Изучение видового состава рыб в уловах Старомайнского залива мелкоячеистой сетью. Определение годовой динамики встречаемости рыб в уловах. Сравнительный анализ уловов на различных участках водоемов. Исследование суточной активности фоновых видов рыб.
дипломная работа [1,8 M], добавлен 01.08.2015Влияние процессов, происходящих на Солнце, на синхронизацию хода всемирной истории. Доказательства синхронности колебаний солнечной активности и всемирно-исторических процессов, полученные А.Л. Чижевским. Влияние солнечной активности на поведения людей.
доклад [18,9 K], добавлен 16.04.2014Свойства возбудимых тканей. Рефлекторные функции продолговатого мозга. Функции ядер гипоталамуса и сенсорных систем. Стадии свертывания крови. Фазы работы сердца. Свойства желез внутренней секреции. Функции промежуточного мозга, осуществляющие их отделы.
реферат [47,0 K], добавлен 18.05.2015Синтез флавоноидов в растениях. Биологическая активность флавоноидов и их классификация. Определение антиоксидантной активности ДГК методом люминол-зависимой хемилюминесценции. Изучение перекисного окисления липидов в присутствии дигидрокверцетина.
дипломная работа [2,4 M], добавлен 25.06.2009Строение поперечно-полосатой мышечной ткани. Исследование особенностей развития мышц. Энергообеспечение мышечного сокращения. Подготовка к сдаче анализов крови. Специфические изменения в метаболизме спортсменов в ответ на стандартную физическую нагрузку.
презентация [7,5 M], добавлен 27.03.2016Этиология и патогенез ишемии мозга. Свободно-радикальное окисление и антиоксидантная защита при патологии головного мозга. Процессы свободно-радикального окисления липидов в развитии и течении острых нарушений мозгового кровообращения. Модели ишемии.
дипломная работа [243,8 K], добавлен 15.12.2008Общая характеристика и роль макроэргических соединений в обмене веществ. Специфика белков мышечной ткани, их строение и функции. Аэробная работоспособность, ее биохимические факторы. Норма сахара в крови, изменение уровня глюкозы в крови при работе.
контрольная работа [1,5 M], добавлен 08.07.2011Строение и биологическая роль липидов (жиров). Роль витаминов для организма и причины гиповитаминозов. Биохимические сдвиги в крови и в моче при мышечной работе. Биохимические основы питания и особенности питания спортсменов-силовиков, атлетов и бегунов.
реферат [38,2 K], добавлен 20.06.2012